Digestion De Proteinas

DIGESTION DE PROTEINAS

Que el alumno:

Objetivos de la clase

• Describa la función del ácido clorhídrico y la pepsina en la digestión proteica

• Identifique las enzimas digestivas de las proteínas de origen pancreático

• Describa la reacciones de degradación de de proteínas mediante las enzimas

digestivas

La principal fuente exógena de nitrógeno son las proteínas de la dieta. Desde el punto de

vista molecular, la estructura de las proteínas es muy grande comparada con otras

biomoléculas, lo cual dificulta su absorción. Para su absorción las moléculas proteicas

deben hidrolizarse hasta sus aminoácidos constituyentes. Las enzimas proteolíticas que se

encargan de la degradación de las proteínas se producen en el estómago, en el páncreas y en

el intestino delgado

Introducción

1. Digestión proteica en el estómago

La digestión de proteínas se inicia en el estómago gracias a la acción conjunta del

ácido clorhídrico y de la pepsina.

a) El ácido clorhídrico

b)

se sintetiza en las células parietales del estómago bajo el

control de la histamina, que a través de la unión a receptores H2 estimula la

acción de la enzima anhidrasa carbónica que aumenta la producción de H+ que

luego salen a la luz del estómago, simultáneamente salen iones Cl-. El ácido

clorhídrico tiene como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las

proteínas y activar el pepsinógeno a pepsina para iniciar la hidrólisis enzimática

proteica.

Pepsina: las células de la mucosa gástrica sintetizan un zimógeno denominado

pepsinógeno, el cual se convierte en pepsina debido a la pérdida de un pequeño

fragmento peptídico, proceso favorecido por el ácido clorhídrico y luego por la

propia pepsina que se va formando, en un fenómeno de autocatálisis. La acción

de la pepsina produce la liberación de péptidos de menor tamaño. La pepsina no

es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos

aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que

cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan

exopeptidasas.

2. Digestión proteica por enzimas pancreáticas

Al llegar al intestino delgado, los péptidos que se producen en el estómago por

acción de la pepsina son fragmentados a oligopeptidos y aminoácidos libres por

acción de las proteasas de origen pancreático

a) Tripsina

b)

: la enteroquinasa presente en el ribete en cepillo es la encargada de

activar el tripsinógeno pancreático en tripsina. La tripsina es una endopeptidasa

que reconoce y corta específicamente arginina o lisina en el grupo carbonilo de

la unión peptídica. La tripsina al igual de la pepsina puede luego ejercer un

efecto autocatalítico generando más moléculas de tripsina.

Quimotripsina

c)

: se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina.

Reconoce y corta específicamente triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y

leucina en el extremo carbonilo de la unión peptídica.

Elastasa

d)

: se secreta como zimógeno o proelastasa se activa por la tripsina y

reconoce alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo de la unión peptídica

Carboxipeptidasas A y B: son exopeptidasas que se secretan como

procarboxipeptidasas A y B y se activan por acción de la tripsina, la

carboxipeptidasa A reconoce casi todos aminoácidos en el extremo

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