Digestión De Proteínas

• DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

o Biomóleculas complejas de pesos moleculares muy altos.

o Formadas por: C, H, O, N, S, P, Fe, Mg y Cu.

o Polímeros de a.a unidos mediante enlace peptídico (covalente).

o Se establece entre el grupo carboxilo de un a.a con el grupo amino del siguiente a.a, desprendiéndose una molécula de H2O.

o Péptido, oligopéptido, polipéptido o bien una proteína dependiendo del número de a.a que presente.

• De acuerdo a su función se dividen en:

 Estructural: Glucoproteínas, las histonas, el colágeno, la elastina, y la queratina.

 Enzimática: Actúan como biocatalizadores

 Hormonal: Insulina, glucagón, hormona del crecimiento y calcitonina.

 Defensiva: Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno.

 Transporte: Hemoglobina, hemocianina y citocromos.

 Energética: Se obtienen 4 Kcal por cada gramo de proteína catabolizada.

Se clasifican en homoproteínas y heteroproteínas, las primeras están formadas solamente por aminoácidos, las segundas están formadas por una fracción proteínica y por una no proteica que se denomina grupo prostético.

Las homoproteínas pueden ser globulares como:

 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).

 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.

 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas, etc.

Otro tipo de homoproteínas son las fibrosas, cuya función principal es la de dar estructura al organismo, son ejemplos de estas:

 Colágenas: en tejidos conjuntivos y cartilaginosos.

 Queratinas: en formaciones epidérmicas, pelos, uñas, plumas y cuernos.

 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.

Las heteroproteínas incluyen a las:

 Glucoproteínas: ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante.

 Lipoproteínas: pueden ser de alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

 Nucleoproteínas: nucleosomas de la cromatina, ribosomas.

 Cromoproteínas: hemoglobina, hemocianina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos que transportan electrones.

FACTOR SITIO DE PRODUCCIÓN EFECTO

HCl Estómago - Baja el pH a cerca de 2

- Desnaturaliza a las proteínas

- Convierte al pepsinógeno en pepsina

Pepsina Estómago - Endopeptidasa autocatalítica

Enterocinasa Intestino - Convierte al tripsinógeno en tripsina

Tripsina Páncreas - Endopeptidasa

- Convierte al quimotripsinógeno en quimotripsina

Quimotripsina Páncreas - Endopeptidasa

Carboxipeptidasa Páncreas - Exopeptidasa

Aminopeptidasa Intestino - Exopeptidasa

Dipeptidasa Intestino - Hidroliza dipéptidos

Tripeptidasa Intestino - Hidroliza tripéptidos

Los aminoácidos libres, que resultan de la hidrólisis del enlace peptídico durante la digestión de las proteínas, son absorbidos y al llegar al hígado este los distribuye al organismo o sea que se encarga de graduar su concentración en sangre de acuerdo a las necesidades del organismo.

FUENTES DE AMINOÁCIDOS LIBRES

1. Proteínas de la dieta; digestión y absorción de los aminoácidos 2. Degradación de las proteínas corporales 3. Síntesis (no esenciales)

El catabolismo de los aminoácidos implica la obtención de energía a partir de éstos, cuando son oxidados proporcionan 4 Kcal por gramo de proteína, para lo cual se requiere que sean convertidos en intermediarios del ciclo de Krebs o en Acetil CoA, pero como paso previo la condición es que deberán perder el grupo amino.

El grupo amino puede servir para obtener otro tipo de aminoácidos (los no esenciales), ya que el metabolismo de las proteínas implica reacciones de interconversión, si no sucede lo anterior o si el grupo amino aumenta, se elimina en la orina como amoniaco (NH3) o bien en forma de urea, esta última es la principal manera de eliminación de nitrógeno por el hombre (aproximadamente el 80%), por eso se le considera como un organismo uretélico.

Cuando un aminoácido pierde el grupo amino, da origen a un esqueleto de carbonos que puede tener varios usos, aparte del energético, también puede convertirse en carbohidratos proceso llamado gluconeogénesis o bien en lípidos.

• DESAMINACIÓN OXIDATIVA:

Este es un mecanismo para la desaminación del ácido glutámico mediante la acción de la enzima deshidrogenasa glutámica.

o Requiere del NAD o del NADP como coenzima.

Los hidrógenos tomados por el NAD, pueden ser cedidos a la cadena respiratoria y por lo tanto habrá obtención de energía en forma de ATP, sin embargo, la enzima anterior es de tipo específica para el ácido glutámico y para que los demás aminoácidos puedan ser desaminados, existe otro proceso llamado transdesaminación, en donde el grupo amino de un aminoácido es transferido a un cetoácido, el cual se convierte en un aminoácido y el aminoácido donador del grupo amino queda convertido en un cetoácido

Las enzimas que catalizan la reacción son las transaminasas, que requieren como coenzima al fosfato de piridoxal, derivado de la vitamina piridoxina llamada también B6, esta reacción es importante también porque no se forma amoniaco libre y es de tipo reversible, el cetoácido aceptor más común es el ácido a-cetoglutárico.

• CICLO DE LA UREA:

El ciclo de la urea también llamado ciclo de la ornitina se realiza en el hígado, utiliza cinco enzimas diferentes que convierten al amoniaco, el bióxido de carbono y el nitrógeno del ácido aspártico (aminoácido) en urea.

Las primeras dos reacciones son de tipo mitocondrial y las restantes tienen lugar en el citosol, en la primera reacción el CO2 mitocondrial es fosforilado por el ATP y después es condensado con el amoniaco aprovechando la energía producida por la hidrólisis de otro ATP, el producto final de esta reacción es el fosfato de carbamilo o carbamilfosfato.

En la segunda reacción mitocondrial el fosfato de carbamilo se condensa con la ornitina (aminoácido) produciendo citrulina (aminoácido), las dos reacciones anteriores controlan la velocidad en el ciclo de la urea. La citrulina se condensa con el aspartato para formar argininosuccinato, utilizando ATP como fuente de energía, el argininosuccinato se fragmenta para formar fumarato y arginina, finalmente la arginina es hidrolizada para dar urea y ornitina, esta última vuelve a participar para formar un ciclo.

• En este ciclo, de una sustancia muy tóxica como el amoniaco (NH3), se obtiene una menos tóxica y de menor solubilidad como la urea, se inicia a partir de amoniaco y CO2, dos sustancias inorgánicas de deshecho, es la principal ruta de excreción de nitrógeno para los organismos uretélicos como el hombre, participan aminoácidos que no forman parte de la estructura de las proteínas, como son: ornitina y citrulina; una alimentación rica en proteínas acelera la actividad del ciclo.

SÍNTESIS DE LA GLUTAMINA

Esta sucede principalmente en el cerebro, es una reacción irreversible y endergónica (ya que se requiere de un gasto de una molécula de ATP) catalizada por la enzima glutamina sintetasa, en donde el ácido glutámico se condensa con el amoniaco para formar a la glutamina.

Existe otra enzima llamada glutaminasa que cataliza la hidrólisis de la glutamina, produciéndose ácido glutámico y amoniaco, esto ocurre en el riñón, lo cual le permite que se libere el amoniaco en las células de la pared de los túbulos renales, excretándose el amoniaco directamente por la orina, como el amoniaco se combina con el agua se forma hidróxido de amonio.

ENFERMEDAD O PROBLEMA ENZIMA AFECTADA O PROCESO DEFECTUOSO

Albinismo Tirosina hidroxilasa

Alcaptonuria Oxidasa del ácido homogentísico

Cistinuria Absorción renal de: cis, lis y arg

Histidinemia Histidasa

Homocistinuria Cistation sintetasa

Hiperlisinemia Lisina a-cetoglutarato reductasa

Orina como jarabe de maple Cetoácido descarboxilasa

Aciduria metilmalónica Metilmalonil CoA carboximutasa

Fenilcetonuria Fenilalanina hidroxilasa

Tirosinemia Tirosin-aminotransferasa

Síndrome de Fanconi Eliminación urinaria de aminoácidos aumentada

• El albinismo constituye un ejemplo de manifestación clínica por falta de producto final de una vía biosintética, ya que al faltar la enzima tirosina hidroxilasa, no se forma suficiente cantidad de dihidroxifenilalanina (DOPA), el cual es un compuesto precursor de las melaninas, la falta de dichos pigmentos da como consecuencia la ausencia de coloración en piel y pelo, además origina una gran sensibilidad a los rayos solares (LUV) que puede contribuir a que se origine un cáncer de piel.

• En la fenilcetonuria, debido a la falta de la enzima fenilalanina hidroxilasa, la fenilalanina que es un aminoácido esencial, sigue preferentemente otro camino metabólico que en condiciones normales ocurre a menor velocidad, se convierte en ácido fenilpirúvico el cual se acumula y se excreta por la orina lo que recibe el nombre de fenilcetonuria; la acumulación del ácido fenilpirúvico así como del ácido fenil-láctico (uno de sus derivados) producen un daño irreversible a las células nerviosas cuando estas son inmaduras; si en un fenilcetonúrico no es controlada la cantidad de fenilalanina (presente en la alimentación) desde el nacimiento, se producirá en el un retraso mental grave. Los trastornos del metabolismo

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