Digestión De Proteínas

• DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

o Biomóleculas complejas de pesos moleculares muy altos.

o Formadas por: C, H, O, N, S, P, Fe, Mg y Cu.

o Polímeros de a.a unidos mediante enlace peptídico (covalente).

o Se establece entre el grupo carboxilo de un a.a con el grupo amino del siguiente a.a, desprendiéndose una molécula de H2O.

o Péptido, oligopéptido, polipéptido o bien una proteína dependiendo del número de a.a que presente.

• De acuerdo a su función se dividen en:

 Estructural: Glucoproteínas, las histonas, el colágeno, la elastina, y la queratina.

 Enzimática: Actúan como biocatalizadores

 Hormonal: Insulina, glucagón, hormona del crecimiento y calcitonina.

 Defensiva: Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno.

 Transporte: Hemoglobina, hemocianina y citocromos.

 Energética: Se obtienen 4 Kcal por cada gramo de proteína catabolizada.

Se clasifican en homoproteínas y heteroproteínas, las primeras están formadas solamente por aminoácidos, las segundas están formadas por una fracción proteínica y por una no proteica que se denomina grupo prostético.

Las homoproteínas pueden ser globulares como:

 Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).

 Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.

 Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas, etc.

Otro tipo de homoproteínas son las fibrosas, cuya función principal es la de dar estructura al organismo, son ejemplos de estas:

 Colágenas: en tejidos conjuntivos y cartilaginosos.

 Queratinas: en formaciones epidérmicas, pelos, uñas, plumas y cuernos.

 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.

Las heteroproteínas incluyen a las:

 Glucoproteínas: ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante.

 Lipoproteínas: pueden ser de alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

 Nucleoproteínas: nucleosomas de la cromatina, ribosomas.

 Cromoproteínas: hemoglobina, hemocianina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos que transportan electrones.

FACTOR SITIO DE PRODUCCIÓN EFECTO

HCl Estómago - Baja el pH a cerca de 2

- Desnaturaliza a las proteínas

- Convierte al pepsinógeno en pepsina

Pepsina Estómago - Endopeptidasa autocatalítica

Enterocinasa Intestino - Convierte al tripsinógeno en tripsina

Tripsina Páncreas - Endopeptidasa

- Convierte al quimotripsinógeno en quimotripsina

Quimotripsina Páncreas - Endopeptidasa

Carboxipeptidasa Páncreas - Exopeptidasa

Aminopeptidasa Intestino - Exopeptidasa

Dipeptidasa Intestino - Hidroliza dipéptidos

Tripeptidasa Intestino - Hidroliza tripéptidos

Los aminoácidos libres, que resultan de la hidrólisis del enlace peptídico durante la digestión de las proteínas, son absorbidos y al llegar al hígado este los distribuye al organismo o sea que se encarga de graduar su concentración en sangre de acuerdo a las necesidades del organismo.

FUENTES DE AMINOÁCIDOS LIBRES

1. Proteínas de la dieta; digestión y absorción de los aminoácidos 2. Degradación de las proteínas corporales 3. Síntesis (no esenciales)

El catabolismo de los aminoácidos implica la obtención de energía a partir de éstos, cuando son oxidados proporcionan 4 Kcal por gramo de proteína, para lo cual se requiere que sean convertidos en intermediarios del ciclo de Krebs o en Acetil CoA, pero como paso previo la condición es que deberán perder el grupo amino.

El grupo amino puede servir para obtener otro tipo de aminoácidos (los no esenciales), ya que el metabolismo de las proteínas implica reacciones de interconversión, si no sucede lo anterior o si el grupo amino aumenta, se elimina en la orina como amoniaco (NH3) o bien en forma de urea, esta última es la principal manera de eliminación de nitrógeno por el hombre (aproximadamente el 80%), por eso se le considera como un organismo uretélico.

Cuando un aminoácido pierde el grupo amino, da origen a un esqueleto de carbonos que puede tener varios usos, aparte del energético, también puede convertirse en carbohidratos proceso llamado gluconeogénesis o bien en lípidos.

• DESAMINACIÓN OXIDATIVA:

Este es un mecanismo para la desaminación del ácido glutámico mediante la acción de la enzima deshidrogenasa glutámica.

o Requiere del NAD o del NADP como coenzima.

Los hidrógenos tomados por el NAD, pueden ser cedidos a la cadena respiratoria y por lo tanto habrá obtención de energía en forma de ATP, sin embargo, la enzima anterior es de tipo específica para el ácido glutámico y para que los demás aminoácidos puedan ser desaminados, existe otro proceso llamado transdesaminación, en donde el grupo amino de un aminoácido es transferido a un cetoácido, el cual se convierte en un aminoácido y el aminoácido donador del grupo amino queda convertido en un cetoácido

Las enzimas que catalizan la reacción son las transaminasas, que requieren como coenzima al fosfato de piridoxal, derivado de la vitamina piridoxina llamada también B6, esta reacción es importante también porque no se forma amoniaco libre y es de tipo reversible, el cetoácido aceptor más común es el ácido a-cetoglutárico.

• CICLO DE LA UREA:

El ciclo de

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