ENZIMAS: QUÉ SON Y PARA QUE SIRVEN

Rev.R.Acad.Cienc.Exact.Fís.Nat. (Esp)

Vol. 101, No. 2, pp 399-417, 2007

VIII Programa de Promoción de la Cultura Científica y Tecnológica

ENZIMAS: QUÉ SON Y PARA QUE SIRVEN

LUIS FRANCO VERA *

* Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Universidad de Valencia. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular. 46100 Burjassot, Valencia. luis.franco@uv.es

INTRODUCCIÓN

A veces, tendemos a contemplar las realidades na- turales con una visión excesivamente antropocéntrica, de modo que cuando nos planteamos preguntas como la que sugiere el encabezamiento de este artículo, “¿para qué sirven las enzimas?”, podemos pensar inmediatamente en dar una respuesta del tipo: “las enzimas sirven para que el hombre pueda desarrollar tal o cual operación”. Además, no es infrecuente que uno seleccione la respuesta entre aquellas operaciones que reportan un beneficio inmediato, de modo que a la perspectiva antropocéntrica se añada otra de corte uti- litarista. Es evidente que el hombre tiene pleno derecho a obtener provecho de la naturaleza, siempre, huelga decirlo, que esa actividad no perjudique a los demás ni a la propia naturaleza, lo que sería un modo indirecto de perjudicar al resto de la humanidad pre- sente o futura. Pero también es cierto que una men- talidad pragmática a ultranza puede entorpecer la contemplación de las realidades naturales en sí mismas; puede impedir descubrir múltiples facetas

Figura 1. Representación esquemática de una reacción quími- ca que pone de manifiesto que en cualquiera de ellas debe producirse una reorganización de enlaces covalentes.

que, tal vez, podrían redundar en un mayor beneficio para la humanidad. En este sentido, puede ser conve- niente aproximarse a la comprensión del mundo biológico con una actitud abierta, contemplativa si se quiere, sin intentar aprovechar inmediatamente las posibilidades que nos ofrece. Y muchas veces resultará de esa visión, asombrada y desinteresada, un profundo conocimiento de las realidades más íntimas de la natu- raleza que hará posible su aplicación.

Desde este punto de vista, nos acercaremos al conocimiento de las enzimas. En primer lugar, para tratar de comprender su funcionamiento y, ¿por qué no?, para llenarnos de asombro ante su eficacia catalítica y ante el resto de sus propiedades; después, para con esa comprensión, tratar de entender las bases sobre las que se asienta el aprovechamiento de esas propiedades.

¿POR QUÉ LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES TAN EFICACES

Una reacción química en la que, a partir de unas moléculas se obtienen unos productos diferentes, siempre implica una redistribución de enlaces. La organización de los átomos que componen los reac- tivos es distinta de la de los productos y en las moléculas, los átomos se unen entre sí mediante enlaces. Cuando, por ejemplo, representamos una reacción como A+B→C+D, estamos indicando implícitamente un balance de materia, es decir, que los átomos presentes en A y B se encuentran también en C y D, aunque, evidentemente, están distribuidos de forma diferente. La figura 1 representa esquemática- mente esa idea.



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Una reacción química puede considerarse tanto desde una perspectiva termodinámica como desde un punto de vista cinético. En el primer caso, lo más inmediato es indicar el cambio de energía libre que se produce al transcurrir la reacción. Por ejemplo, si la reacción A + B → C + D transcurre en condiciones estándar, la variación de energía libre es ∆Go. Evidentemente, el valor de esta magnitud no repre- senta la variación real de energía libre, ya que raras veces se dará la reacción en condiciones estándar, es decir, con todos los reactivos y productos a concen- tración 1 M. Pero sí aporta un dato valioso: un valor de ∆Go negativo, por ejemplo, indica que la reacción tiende a producirse de izquierda a derecha, aunque las condiciones actuales puedan obligar a lo contrario1.

Para introducir un nuevo concepto, vale la pena citar ahora un ejemplo, del que luego se hará más uso. En las reacciones de hidrólisis ∆Go es siempre nega- tivo: el aumento de entropía que implica la escisión hidrolítica de un compuesto químico es responsable de ello. Los aceites comestibles, por concretar, son triésteres de glicerol con ácidos grasos, luego para su hidrólisis ∆Go<0. Si se mezcla el aceite (A) con agua (B), necesariamente se tendrá ∆G<0. La reacción de hidrólisis, en principio, debe producirse con una gran liberación de energía, pero todos tenemos experiencia de que al mezclar aceite con agua, el aceite permanece inalterado durante mucho tiempo. La razón de esta aparente paradoja estriba en que en una reacción química, para que los reactivos se conviertan en pro- ductos es preciso pasar por un estado intermedio, el estado de transición. Como se esquematiza en la figura 2, en el estado de transición ni se han terminado de romper los enlaces que hay en A y B, ni se han acabado de formar los que han de aparecer en C y D. El estado de transición representa, pues, una situación inestable, de modo que, para pasar de A + B a C + D, es necesario comunicar a los reactivos la energía nece- saria para que alcancen el estado de transición. Esta energía se denomina energía de activación, y se repre-

Figura 2. Perfil energético simplificado de una reacción quími- ca. Se supone que la reacción esquematizada en la fig. 1 se caracteriza por una variación de energía libre negativa en condiciones estándar. Para que se conviertan los reactivos en productos, es necesario pasar por un estado de transición en el que los nuevos enlaces aún no se han formado totalmente. Este estado, representado en el centro del esquema, es inestable, por lo que para llegar a él es preciso comunicar a los reactivos una energía de activación, ∆G‡.

senta con el símbolo ∆G‡ (Fig. 2). Es evidente que la existencia de un estado de transición implica una difi- cultad al progreso de la reacción y que cuanto mayor sea el valor de ∆G‡, tanto más difícil será que la reacción se produzca.

La consideración de una reacción desde un punto de vista cinético es fácil si se trata de una reacción ele- mental2. Por ejemplo, para una reacción A→ B, la velocidad,

,

será proporcional a la concentración de A, es decir, . La constante de proporcionalidad, k, recibe el nombre de constante

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