Enzimas Que Participan En La Digestion

1. Enzimas que participan en la digestión

Pepsina: Es una endopeptidasa que hidroliza enlaces peptidicos donde el grupo amino es aportado por aa aromáticos o di carboxílicos. Hidroliza enlaces péptidos, produce proteasa y peptonas, su pH óptimo es 2 y su activador es la gran concentración de H+. Estomago.

Tripsina: Su activador es la enteroquinasa o enteropeptidasa que hidroliza al tripsinogeno convirtiéndolo en su forma activa. Actúa sobre enlaces peptidicos donde el grupo carboxílico es aportado por aa básicos. Es autoactivadora. Su pH es neutro 7. Intestino.

Quimiotripsina: Activada por la tripsina, actúa cuando el aa que aporta el grupo carboxilo al enlace peptidicos es aromático; pH neutro: 7

Elastasa: activada por la tripsina, trabaja a pH Neutro: 7. Intestino

Carboxipeptidasa: Activada por la tripsina, hidroliza los enlaces peptidicos más cercanos al carboxilo terminal por lo tanto es una exapeptidasa, trabaja a pH neutro: 7. Intestino.

Aminopeptidasas: Son exopeptidasas. Actúa sobre el extremo amino terminal. Intestino. pH: 7

6. Relaciona mediante un esquema la visión general del metabolismo de los aminoácidos e indica:

a) Relación entre la síntesis y degradación de proteínas.

Los aa cuyo catabolismo produce piruvato se conocen como glucogénicos. Pueden derivar en la prodccuion neta de glucosa o glucógeno en el musculo. Los aa glucogénicos son la glutamina, glutamato, prolina, arginina, hisitidina, serina, glicina, cisteína, treonina, fenilalanina, tirosina, metionina, valina, isoleucina, aspartato y asparagina. Los aa cuyo catabolismo produce acetoacetato, Acetil-CoA, se llaman cetogenicos. La tirosina, fenilalanina, triptófano e isoleucina son tanto cetogenicos como glucogénicos. Los aminoácidos no esenciales pueden sintetizarse a partir de intermediarios metabolicos o de esqueletos de carbono provenientes de aminoácidos esenciales. Los aa no esenciales incluyen alanina, aspartato, glutamato, glutamina, asparagina, prolina, cisteína, serina,glicina y tirosina. Los aminoácidos esenciales deben obtenerse de la dieta.

b) Relación entre la desaminación oxidativa del glutamato y las reacciones de transaminación.

Ambas reacciones producen glutamato. La desaminación oxidativa del glutamato esta catalizada por la glutamato deshidrogenasa y a pH fisiológico esta favorecida la síntesis de glutamato. La glutamato deshidrogenasa posee 6 subunidades, cada una de las cuales tiene un sitio catalítico.

En la transaminacion, el grupo amino de un aa es transferido a un cetoácido, de manera que el aa queda convertido en cetoácido y el cetoácido en aa. Estas reacciones son catalizadas por las transaminasas que utilizan al α-cetoglutarato como aceptor de grupos amino, siendo uno de los productos de la transaminacion en muchos casos el glutamato.

La actividad combinada de las transaminasas y de la glutamato deshidrogenasa es la transdesanimacion, cuando ésta funciona en la formación de glutamato por transaminacion y su consiguiente desaminacion, el proceso sirve para liberar los cetoácidos de los aa. Estos cetoácidos pueden ser convertidos en intermediarios del ciclo de Krebs, oxidarse hasta CO2 y agua, etc.

c) Destino de los esqueletos carbonados de los aminoácidos en las situaciones postprandial y de ayuno.

En situación postprandial, cuando el aporte dietético de aa supera los requerimientos, los esqueletos carbonados de algunos de ellso se pueden convertir en acetil-CoA, el cual servirá de precursor en la lipogenesis hepática, es decir, que un exceso de aa en la dieta se almacenara como grasa.

Durante el ayuno los aa incorporados por el hígado (la alanina principalmente se utilizan para la síntesis de glucosa.

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