Datos Históricos

Datos Históricos:

Desde finales del siglo XVIII y principios de siglo XIX se conocía la digestión de la carne por secreciones del cuerpo y la conversión del almidón en energía, sin embargo no conocían el porqué.

Fue Louis Pasteur en el siglo XIX, al estar estudiando la fermentación de el alcohol con lavaduras que se dio cuenta que estas reacciones se debían a una fuerza en las células las cuales llamo fermentos.

Fue hasta el año 1878, que el fisiólogo Wilhelm Kühne utilizo el término enzima (del griego “en lavadura”), para describir este proceso, posteriormente se utilizo para describir sustancias.

Nota: las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).

Definición:

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, son biocatalizadores porque están dentro de las células y producen reaccione biológicas.

Se encuentran en el metabolismo de los seres vivos, es decir, sustancias que, son consumirse en una reacción, aumenta notablemente su velocidad.

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

−Son muy específicas en cuanto al sustrato y en cuanto a la reacción química que le provocamos al sustrato.

Encajan geométricamente.

−Son muy eficaces: actúan en cantidades mínimas consiguiendo muy bien su objetivo.

−Son frágiles y se desnaturalizan fácilmente.

−Son proteínas que se unen a un sustrato (ligando) y lo modifican transformándolo en el producto.

−Su actividad enzimática está regulada por factores externos, por sus propiedades internas y por moléculas

originadas en las reacciones que promueven.

−No se consumen durante la reacción enzimática por lo que siempre están dispuestas a actuar.

−Según su composición química existen dos tipos de enzimas:

* Estrictamente proteicas: sólo aa.

Ej: ribonucleasa: destruye los ARN

*Enzimas que poseen un componente proteico: APOENZIMA y un componente no proteico que puede ser un grupo prostético (si se une covalente y permanentemente al apoenzima) o un cofactor (unido débilmente y de forma transitoria al apoenzima activador inorgánico (catión metálico): Zn, Cu, Mg, Mn, Na, K

Estructura:

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pH extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.

Clasificación:

TIPOS:

1º grupo: intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato. ATP, ADP, AMP

ej: D−fructosa D−glucosa 6P

2º grupo: coenzimas que intervienen en reacciones redox, transferencia de protones y electrones. Ej: NAD,

FAD, FMN, coenzima Q, ferroproteínas

Captan y transportan protones y electrones hasta un receptor final.

Ayudan

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