Laboratorio de química - Aminoácidos.

Introducción

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que presentan, un grupo amino y un grupo ácido. Esto hace que tengan un comportamiento anfótero (actúa como acido o base). Su estructura general es H2N – RCH – CO2H. En solución acuosa se encuentran  normalmente como zwitterion (molécula ionizada), el grupo amino gana un protón, mientras que el grupo carboxilo lo pierde. Cuando dos aminoácidos se combinan por una reacción de condensación, se forma un enlace peptídico (enlace amida); con lo cual se pueden obtener unas largas cadenas de aminoácidos que se llaman proteínas. Son demasiado abundantes  e importantes en los procesos biológicos de los seres vivos. En solución acida los aminoácidos están totalmente protonados, cuando la solución es casi neutra se comportan como zwitteriones y en solución acida están totalmente desprotonados, es decir, que el pH de la solución varia  por ende se hace uso de la titulación para determinar la estructura mas predominante del respectivo aminoácido en dicha solución .Las proteínas por estar conformadas por aminoácidos tienden a presentar reacciones parecidas, solo varían dependiendo la cadena R de los aminoácidos que las conforman. Para identificar y/o clasificar  las proteínas se hace uso de pruebas ya determinadas las cuales son de coloración o formación de precipitados. http://www.quimitube.com/determinar-pk-aminoacido-valoracion-acido-base

https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido#Propiedades

Precipitación por ácidos minerales fuertes

Tabla de resultados Precipitación por ácidos minerales fuertes

Es un proceso de desnaturalización por lo que la proteína está expuesta o es  sometida en una reacción con un ácido fuerte concentrado. Las estructuras de las proteínas suelen tener una forma de espiral o de esfera en las cuales los grupos hidrofóbicos están ubicados en el centro y  en el exterior encontramos los grupos polares también llamados hidrofílicos explicando así la capacidad de solubilidad de la molécula por las atracciones dipolo-dipolo con otro compuesto. La estructura en forma de esfera o espirar es gracias a la actividad electrostática dentro de la molécula y que le brinda esa estabilidad. Los iones H+ del ácido afectan la carga eléctrica de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración desestabiliza la actividad electrostática dentro de la molécula lo cual conlleva a que estén expuestos los grupos hidrofobicos cambiando la solubilidad y alterando la estructura de la molécula; por ende presentándose un precipitado.

https://ar.answers.yahoo.com/question/index?qid=20081216171904AAjdczU

https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)

https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_globular

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

Conclusiones

Precipitación por ácidos minerales fuertes

La adición de algún compuesto en este caso un ácido fuerte concentrado  a una solución de una proteína puede provocar su desnaturalización. La estabilidad interna de algunas moléculas puede ser afectada muy fácil mente por cualquier factor. Las clases de cadenas que se encuentran en los aminoácidos que componen la proteína afecta considerablemente la reacción de la misma.

Titulación de aminoácidos  

Aminoácido utilizado: Glicina

pH inicial: 5.98

Elaboración de la curva de titulación  y deducción de los siguientes valores:

[pic 1]

El valor de pKa1 es:

El valor de pKa2 es:

El valor de pI es:

 En un  pH ácido la Glicina se encuentra como un ácido diprótico, ya que tanto el grupo amino como el carboxilo se encuentran protonados. Cuando se agrega la base que contiene OH-, se disocia el  COOH; este equilibrio entre la estructura sin disociar y ya disociada está dado el pKa (Obtenido por una relación del pH en la solución), al continuar agregando la base llegamos a un punto en el que todas las moléculas han disociado completamente el grupo carboxilo por ende todas están en un 100% en forma de zwitteriones; después al agregar a una más NaOH se comienza a disociar el grupo amino y entonces volvemos a encontrar un equilibrio entre los zwitteriones y la nueva estructura del aminoácido, finalmente se encuentran todas las moléculas totalmente disociadas  . Al finalizar el procedimiento  con la base  se obtiene algo que se llama curva de titulación que es una gráfica en donde se ubica el volumen del titulante (NaOH) y el valor del pH en ese momento. Cuando se observa la gráfica que forma la unión de dichos puntos en un plano se puede observar algunas zonas en donde la tasa de cambio o la variación no es muy drástica esos intervalos son llamados tampones o amortiguadores, es de decir que esta sustancia soporta en ese rango la variación del pH. En los puntos medios de los intervalos en donde la gráfica se observa que está en una etapa amortiguadora son considerados los pKa en donde la solución se encuentra en equilibrio de las estructuras previamente mencionadas. Si se continúa observando la estructura se encuentra un lugar donde se presenta un cambio brusco en el pH en esta zona está ubicado el punto isoeléctrico que es donde la sustancia está al 100% en una carga neutra y/o neta 0 en el caso de los aminoácidos como zwitteriones. El pI (Punto isoeléctrico) es el punto medio entre  los dos valores de pKa. El HCl se le agrega a la solución para ajustar el pH Cabe anotar que  los aminoácidos presentan al menos dos grupos disociables, podrían tener más en la cadena R; como la glicina es el amino acido más sencillo no presenta otras disociaciones y por ende ninguna otras constantes de equilibrio, además que la reacción presente en esta prueba es llevada a cabo gracias al nucleófilo OH- 

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