Lactato deshidrogenasa

Gracias a las propiedades y características que las enzimas presentan se ha ampliado el grado de aplicación en diferentes procesos biológicos y a nivel industrial, biotecnológico, clínico, alimentario, farmacéutico, veterinario, entre otras aplicaciones de suma importancia que han tenido impacto a nivel mundial [1].

1. Clasificación de la lactato deshidrogenasa (LDH). Esta enzima se encuentra ampliamente en tejidos vegetales, animales y microorganismos. Se sintetiza desde dos genes individuales distintos, que originan polipéptidos estructuralmente diferentes pero con la misma actividad catalítica. La LDH posee dos tipos diferentes de subunidades: M y H las cuales dan lugar a 5 tipos de isozimas diferentes (H4, M1H3, M2H2, M3H y M4) las cuales se han enumerado del 1 al 5 en función de su movilidad electroforética (la H4 es la que más avanza hacia el ánodo, mientras que la M5 es la de menor movilidad electroforética).[2,3]

LDH1: Este se compone de cuatro subunidades H (H4) y se encuentra principalmente en el músculo cardíaco y los eritrocitos en animales pequeños, mientras que esta isoenzima se encuentra principalmente en el riñón y en el hígado de las ovejas y el ganado.

LDH2: Esta se compone de tres subunidades H y una subunidad M (MH3) se concentra en los glóbulo blancos; LDH2 LDH3 y LDH4 se encuentran en todos los tejidos.

LDH3: Esta se compone de dos H y dos subunidades M (M2H2) es más alta en los pulmones.

Imagen. 1. Deshidrogenasa Láctica DHL 1

Imagen 2. Tejido Vegetal

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LDH4: Este se compone de una H y tres subunidades M (M3H) es más alta en los riñones, la placenta y el páncreas.

LDH 5: Este se compone de cuatro subunidades M (M4) y se encuentra en el músculo esquelético en todas las especies y el hígado en caballos y animales pequeños.

Estas isoenzimas tienen formas moleculares múltiples del mismo enzima; la composición de aminoácidos de la cadena polipeptídica que constituye la forma M4 es significativamente diferente a la de la forma H4 y ambas tienen propiedades cinéticas diferentes. 2. Características de la enzima lactato - deshidrogenasa. El lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima tanto animal, vegetal e incluso puede estar presente en microorganismos como las bacterias. Como ya se sabe una enzima es un tipo de proteína que promueve que ocurran las reacciones químicas más rápidamente. En los humanos, la lactato deshidrogenasa ayuda a las células en convertir la glucosa a energía cuando hay una ausencia de oxigeno, respiración anaeróbica. El lactato deshidrogenasa promueve las reacciones que crean la producción de ácido láctico. La tetrámera del LDH puede ser disociada al ser congelada y descongelada con buffers apropiados y una alta concentración de sales junto con un tratamiento con agentes desnaturalizadores como lo son la urea o la guanidina. Las subunidades contienen un peso molecular de alrededor de 35 000 en todas sus vertebras mas sin embargo las composiciones de amino ácidos difieren por cada una de las subunidades y para cada especie. Entre los mamíferos y las aves la asociación de las subunidades de LDH dentro de las células son mucho más aleatorias lo cual provoca proporciones binomiales entre los isozimas.[4,5]. La relativa abundancia de los cinco isozimas en cada célula es completamente

Imagen 3. De Piruvato a L-Lactato

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dependiente del número de subunidades de cada tipo disponibles para ser combinadas. Estos números reflejan las actividades relativas de los genes correspondientes.

http://www.youtube.com/watch?v=-BmLok-G1jM Todos los isozimas de la LDH que hasta la fecha han sido examinadas muestran esencialmente la misma estructura terciaria a una resolución de 2.9 A. El dobles de la cadena principal, las alfa-hélices y las hojas B-plegadas son todas virtualmente idénticas. Todos los isozimas excepto la LDH-C4 se cristalizan

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