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Luz Karina Pestana Caballero. Estudiantes de Ingeniería de Alimentos, CEAD – Valledupar – Curso de Biotecnología


Enviado por   •  15 de Noviembre de 2015  •  Informes  •  2.324 Palabras (10 Páginas)  •  228 Visitas

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TRABAJO COLABORATIVO 1

PONENCIA

LUZ KARINA PESTANA CABALLERO

CÓDIGO 56076808

BIOTECNOLOGIA

Código: 305689


Tutora

MARY ORTEGA GONZÁLEZ




UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

CEAD VALLEDUPAR - COLOMBIA

Septiembre de 2015

Variaciones de la Actividad enzimática

por la concentración de almidón

 Luz Karina Pestana Caballero. Estudiantes de Ingeniería de Alimentos, CEAD – Valledupar – Curso de Biotecnología

Resumen

Las enzimas son sustancias importantes y mediadoras de las reacciones que suceden en las células y por ellas las reacciones tienen mayores velocidades en corto tiempo, lo cual hace importante el estudio de los factores que condicionan su actividad al igual que su inhibición. Son proteínas complejas que catalizan todas las reacciones bioquímicas, esto quiere decir que solo aceleran la reacción química pero la enzima permanece sin cambio, lo cual es de gran importancia porque pueden reciclarse constantemente y de esta manera la célula no gasta energía en su formación cada vez que necesite.

Las enzimas son catalizadores biológicos que intervienen en todas las reacciones metabólicas energéticamente posibles que ellas aceleran por activación específica. Permiten alcanzar rápidamente el estado de equilibrio de la reacción sin modificarlo. Son las llaves útiles de la biotecnología y de la bioindustria. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

Abstract

Enzymes are important mediator substances and reactions that occur in the cells, these reactions have higher speeds in a short time, which makes it important to study the factors that influence their activity as their inhibition. They are complex proteins that catalyze all biochemical reactions, this means that only accelerate the chemical reaction but the enzyme remains unchanged, which is of great importance because they can constantly recycled and thus the cell does not waste energy in their training every time you need.

Enzymes are biological catalysts involved in all possible metabolic energy they accelerate reactions by specific activation. Can quickly reach the state of equilibrium of the reaction unchanged. Keys are useful biotechnology and bioindustry. A catalyst is a substance that lowers the activation energy of a chemical reaction. By lowering the activation energy, the reaction rate increases.

Palabras claves

Enzimas, Reacciones, Inhibición, Catalizador, Mebatolicas, Almidón Sustrato, Amilasa, Actividad Enzimática, Almidón, Carbono, Polisacárido, Glucosa, Glucosídicos, Hidrólisis, Degradación, concentración, Catalizador y Fermentación.

Introducción

        En la actividad enzimática, las concentraciones de almidón en las fuente de carbono funcionan como un sustrato que degrada la amilasa dependiendo de los factores y el medio en que se encuentren originando hidrólisis de enzimas. Estas se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y reformando la enzima ocasionando variaciones en la misma.

El almidón es un polisacárido; es el resultado de unir moléculas de glucosa formando largas cadenas, aunque pueden aparecer otros constituyentes en cantidades mínimas. El almidón está realmente formado por una mezcla de dos sustancias, amilasa y amilo pectina, que sólo difieren en su estructura: la forma en la que se unen las unidades de glucosa entre sí para formar las cadenas. Pero esto es determinante para sus propiedades. Así, la amilasa es soluble en agua y más fácilmente hidrolizable que el amilo pectina (es más fácil romper su cadena para liberar las moléculas de glucosa).

Es un producto procesado por enzimas hidrolíticas extracelulares como las Enzimas amilasas, las cuales son las más estudiadas en este campo debido a su influencia directa en la degradación del almidón, por tanto, estamos seguros que este será uno de los productos alimentarios más utilizados a nivel mundial, por su aporte a las diferentes áreas de investigación científica y especializadas.

El almidón es la fuente de carbono idónea en las fermentaciones industriales. En la mayoría de los casos y dadas las propiedades físico-químicas de esta molécula, para que pueda ser utilizada se requiere su hidrólisis previa o simultánea. Con este fin se emplean amilasas fúngicas (Aspergillus) y bacterianas (Bacillus) que hidrolizan tanto los enlaces α (1-4) como los α (1-6) del polisacárido. Estas enzimas no son inactivadas totalmente con la pasteurización porque encarecen notablemente el costo del producto final y ocasionan en muchas de las personas que las manipulan alergias de distinto tipos.

Para la producción de síntesis del almidón de bajo peso molecular encontramos las enzimas alfa-amilasa, beta-amilasa, que son las hidrolasas más comunes y ampliamente utilizadas en los procesos industriales. Estas enzimas son producidas, especialmente alfa-amilasa, por su gran diversidad de microorganismos.

El principal género que está siendo tratado para la producción de dichas enzimas es el bacillus.  Las especies registradas como productoras de enzima en este género son el Bacillus licheniformis, Bacillus stearothermophilus, y  Bacillus amyloliquefacien  quienes son aplicados en procesos industriales para alimentos, textiles, fermentación, papelería entre otros. (Universidad Pontificia Bolivariana, 2008).

Cuando una enzima se mezcla con un gran exceso de sustrato (a concentración saturante), el complejo intermedio enzima-sustrato se genera en una rápida fase inicial transitoria. Después, la reacción llega a una cinética constante durante la cual el complejo enzima-sustrato se mantiene prácticamente en cantidades invariables en el tiempo y la velocidad de reacción es constante. En estos casos, la velocidad se mide en un corto periodo después de lograr un estado cuasi-constante, que se detecta típicamente monitorizando la acumulación de producto durante el tiempo. Pero como las mediciones se efectúan en un periodo muy corto y por la concentración saturante de sustrato, puede considerarse que el sustrato libre es igual al sustrato inicial y que la velocidad medida es la máxima que la enzima puede alcanzar en las condiciones de reacción dadas, porque no se están dando reacciones inversas o degradación enzimática.

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