Proteinas

“Proteínas”

• Concepto:

La palabra proteína proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo más importante). Las proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e intelectual. Son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes.

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos. Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación

• Clasificación:

Las proteínas pueden clasificarse, basándose en su:

*Composición

*Conformación

Según su composición, las proteínas se clasifican en:

Holoproteínas: Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente µ -aminoácidos.

Heteroproteínas: Son aquellas que por hidrolisis, producen µ -amino-ácidos y además una serie de compuestos orgánicos e inorgánicos llamados: Grupo Prostético...

*Holo proteínas:

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina.

*Heteroproteínas:

Glicoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Se encuentran en las membranas celulares donde desempeñan una función antigénica. Ej: Las inmunoglobulinas y la protombina.

Fosfoproteínas: El grupo prostético es el acido fosfórico. La caseína de la leche y la vitelina de la yema del huevo pertenecen a este grupo.

Lipoproteinas: El grupo prostético es un lípido. Muchas lipoproteínas forman parte de la membrana plasmática. Tb existe un grupo de estas k se encargan de transportar lípidos por el torrente circulatorio.

Cromoproteínas: El grupo prostético es un pigmento. Este grupo prostético puede contener la porfirina como sucede en la hemoglobina, mioglobina y cito cromos. En otros no figura la porfirina como en la hemocianina.

Nucleoproteínas: El grupo prostético es un acido nucleico. Se consideran nucleoproteínas a la asociación entre el ADN y las histonas para formar la cromatina

• Propiedades físicas y químicas:

-Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

-Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

-Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.

-Amortiguador de pH : Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

-Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina re naturalización.

• Enlace característico:

El enlace característico de las proteínas es el pepitico. Se forma al unirse el grupo amino (NH2) de un aminoácido con el grupo carboxilo (COOH) de otro, en el proceso se libera una molécula de agua (agua metabólica). Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Otros enlaces:

En la estructura primaria: solo enlaces peptidícos.

En la estructura secundaria: fuerzas puentes de hidrogeno.

En la estructura terciaria: enlace disulfuro(S-S).

En la estructura cuaternaria: interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

• Estructura de las proteínas:

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria:

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura secundaria: es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hélice

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

*La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Estructura terciaria:

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.- el puente desulfuró entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.

2.- los puentes de hidrógeno.

3.- los puentes eléctricos.

4.- las interacciones hidrófobas.

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

• Grupos funcionales orgánicos presentes:

Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas. Todos los aminoácidos constan de dos grupos funcionales, un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH₂).

Estos grupos son funcionalmente importantes porque los enlaces covalentes que se establecen entre el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido forman el enlace peptídico (con eliminación de una molécula de agua), que es un tipo de enlace covalente característico de las proteínas.

El número de aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una enorme diversidad de estructuras y funciones proteicas.

• Usos y aplicaciones: las enormes aplicaciones de las proteínas en la industria: película, papel fotográfico, pinturas, colas, calzados, alimentos, detergentes, fibras, medicinas. También la importancia de las síntesis de las proteínas que resuelven el déficit de algunas proteínas en la dieta de gran parte de la población humana subalimentada. Los problemas generados por el enorme desarrollo tecnológico y científico de la Biotecnología como la introducción de genes humanos y de otras

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