Proteinas

6 PROTEINAS

Las proteínas son biomoléculas de alto peso molecular compuestas de cientos o miles de unidades funcionales o estructurales, en cadena, denominadas aminoácidos. Este tipo de moléculas presentan diversas actividades o funciones biológicas: las enzimas que catalizan las reacciones biológicas, la queratina que conforma a las uñas y la piel, la fibroina que compone la seda y las telarañas, las globulinas integrantes del sistema inmunológico, las proteínas que son la estructura de los músculos, etc. De ahí la importancia de estudiar su química y comportamiento químico.

6.1 Aminoácidos

Las unidades estructurales de las proteínas son los denominados aminoácidos, los cuales tienen la siguiente formula general:

es decir, son moléculas bifuncionales con un grupo carboxilo acido y un grupo básico tipo aminico.

6.1.1 Clasificación

6.1.1.1 Por la polaridad del grupo R

Existen 20 aminoácidos comunes (en realidad en las proteínas humanas se han identificado 23 pero 3 de estos son modificaciones de otros aminoácidos que generan nuevas estructuras como son la cistina, hidroxiprolina y la hidroxilisina) los cuales se diferencian por la naturaleza de la cadena R; todos estos son aminas primarias, excepción de la prolina que es una amina secundaria en un anillo de pirrolidina.

De estos aminoácidos, 15 tienen cadena lateral neutra, dos tienen un segundo grupo carboxilo (acido aspartico y acido glutamico) y 3 tienen grupos amínicos básicos (lisina, arginina e histidina) por lo que se clasifican como:

-Aminoácidos neutros

-Aminoácidos ácidos

-Aminoácidos básicos

Existen, ademas, otros grupos funcionales adicionales como el tiol de la cisteina y el -OH fenólico de la tirosina los cuales, aunque son ácidos débiles, clasifican a estos como aminoácidos neutros.

6.1.1.2 Por su estructura

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son α-aminoácidos, es decir, el grupo amino se encuentra en el carbono inmediato al carboxilo (carbono 2).

Aunque en la naturaleza se han detectado otros aminoácidos que no son α estas moléculas no son componentes de las proteínas sino moléculas activas, como es el caso del acido γ-aminobutírico, un neurotrasmisor cerebral. Existen también algunos α- aminoácidos que se comportan como moléculas activas por si solas como es el caso de la homocisteina la cual esta relacionada con enfermedades cardiacas de las arterias coronarias y, la tiroxina, hormona de la glándula tiroides, la cual es un derivado yodado de la tirosina.

6.1.2 Propiedades acido-base

Los aminoácidos sufren ciertas reacciones acido-base interna o intramoleculares, que ocasiona que estos se encuentren (dependiendo del pH) como un ion bipolar denominado zwitterión, palabra que deriva del alemán y que significa híbrido:

Estos son sales internas con las propiedades de las mismas, es decir, son solubles en agua y son sustancias cristalinas no volátiles y con altos puntos de fusión a la que llegan por descomposición.

Los aminoácidos son sustancias anfóteras que pueden comportarse químicamente tanto como ácidos o como bases. En solución acida forman un catión y en solución básica forman un anión:

Existe un pH intermedio en el que los aminoácidos se encuentran en equilibrio entre sus formas aniónica y catiónica, es decir, como un ion bipolar neutro. A este pH se le denomina “Punto isoelectrico” (PI) del aminoácido y es diferente para cada uno:

En los aminoácidos con un grupo R neutro el punto isoeléctrico (PI) es el promedio de sus pKas, es decir de pKa1 y pKa2.

En los aminoácidos ácidos el PI es el promedio de los dos valores de pKa mas bajos (ya que tienen 3), en tanto que en los que tienen la cadena lateral básica, el PI es el promedio de los dos valores de pKa mas altos:

En las proteínas, el PI es el resultado de los numerosos residuos ácidos o básicos.

La concentración de las especies dominantes a determinados pHs se pueden obtener utilizando la ecuación de Henderson-Hasselbach:

Donde [HA] es el zwitterion y el pKa que se selecciona y se utiliza es el que sea más cercano o parecido al pH de la solución.

Si se titula un aminoácido esto se hace en dos etapas: se parte del pH en el que el aminoácido este como catión y se titula hasta el PI en la primera etapa y después se sigue agregando titulante hasta llevar al aminoácido hasta anión:

6.1.3 Estereoquimica

Con excepción de la glicina, los 19 aminoácidos restantes tienen un centro de quiralidad en torno al carbono α, por lo que hay dos formas enantioméricas posibles, aunque en las proteínas solo se presenta una: todos son L-aminoácidos, es decir, su estereoquímica es similar a la de los L-azucares y al L-gliceraldehido cuando utilizamos proyecciones de Fisher para representarlos. En estas proyecciones el grupo amino siempre quedara a la izquierda:

6.1.4 Métodos de obtención: hidrólisis, síntesis y vía fermentativa

En los métodos de obtención de aminoácidos se utilizan reacciones comunes adaptadas a este tipo de compuestos. Este tipo de reacciones (cuando no son estereoselectivas) generalmente forman mezclas racemicas que implican una perdida del 50 % del rendimiento teórico.

Para resolver estas mezclas racémicas se recurre a la formación de derivados que formen diasteroisomeros fáciles de separar (por ejemplo formando sales con reactivos quirales) o bien que sean selectivamente atacados por una enzima especifica para uno solo de los enantiómeros.

Las rutas más adecuadas son las enantioselectivas que utilizan catalizadores específicos que actúan solo sobre un tipo de sustratos (precursores de aminoácidos) en un ambiente asimétrico, como por ejemplo cuando hay dobles enlaces con estereoquímica E o Z se utiliza una hidrogenación

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