Proteínas: globulares y fibrosas

PRESENTACIÓN

Los alumnos de la facultad de CC. Agropecuarias, escuela de Ingeniería Agroindustrial, tienen el agrado de presentarle a Ud. el siguiente informe de investigación, que lleva por título “Proteínas: Globulares y Fibrosas”. En él se incluyen temas tales como tipos, características, estructuras y funciones de cada tipo de proteínas.

Esperamos que el presente trabajo sea de su agrado y sobre todo cumpla con las expectativas planteadas.

Los Autores.

PROTEINAS GLOBULARES

Definición :

Las proteínas globulares presentan estructuras terciarias más complejas y se pliegan en forma compactas que suelen contener dominios definidos. Se han identificado diversas clases de plegados terciarios, como los haces de hélice α, las láminas β enrolladas y los cilindros β.

Muchas proteínas globulares existen y funcionan como ensambles de multiples sub unidades que forman un nivel de estructura cuaternaria. Algunas de estas proteínas son estructuras alargadas con simetría helicoidal.

Estructura y características:

El azul indica las hélices α; el naranja, a las lamina β, y el verde, las regiones de estructura irregular. Las puntas de flecha en los extremos de la cadena β apuntan en la dirección

N  C.

Hélice α predominante (haces de hélices). Parte superior: miohemeritrina. Parte inferior: proteína de la cubierta del virus del mosaico del tabaco.

Lamina β predominante. Parte superior: prealbumina (un dimero) . parte inferior: inmunoglobulina, dominio V2. La prealbumina (también dominada transtiretina ) puede describirse como un sándwich β mientras que el dominio V2 de la inmunoglobulina es un cilindro β antiparalelo.

Hélice α y lamina β mezcladas. Parte superior: piruvato quinasa, dominio 1. Contiene un ejemplo excelente de un cilindro β paralelo, que se observa aquí desde la parte superior. También es un tipo de secuencia común denominada α/β, en la cual se alternan la regiones α y β. Parte inferior: hexoquinasa, dominio 2. Contiene un ejemplo claro de lámina β enrollada vista desde el lateral.

Distribución de los residuos hidrófilos e hidrófobos en las proteínas globulares.

Secuencia de aminoácidos del citocromo c de corazón de caballo. Los residuos hidrófobos (rojo ), hidrófilos ( verde ) y ambivalentes ( blanco ) parecen estar dispersos a lo largo de la secuencia.

Estructura tridimensional de la misma proteína. Izquierda: obsérvese el modo en que los aminoácidos hidrófobos ( que se indica en rojo ) se agrupan alrededor del grupo hemo y en el interior de la molécula. Derecha: en una perspectiva diferente de la misma molécula , se muestran en verde los residuos hidrófilos. Obsérvese que tienden a ubicarse en la superficie molecular.

Tipos :

La hemoglobina:

Definición:

Las hemoglobinas son tetrámeros compuestos de pares de dos diferentes subunidades polipeptidicas .se usan letras griegas para designar cada subtipo de unidad. La composición de subunidad de las hemoglobinas principales son α2β2 (Hb A ; hemoglobina normal del adulto, α2 ɣ2 (Hb F; hemoglobina fetal ), α2S2 ( Hb S; hemoglobuna de células falciformes) y α2δ2 (Hb A2; una hemoglobina menor del adulto). Las estructuras primarias de las cadenas β, ɣ y δ de la hemoglobina humana están muy conservadas.

Propiedades Alostéricas:

Las propiedades de hemoglobinas individuales son consecuencias de su estructura cuaternaria, asi como de sus estructuras secundarias y terciaria. La estructura cuaternaria de la hemoglobina confiere notorias propiedades adicionales, ausentes de mioglobina monomerica, que la adaptan a sus funciones biológicas singulares.

Modelos del cambio alostérico de la hemoglobina

En la figura se observa los dos modelos más representativos de la transición cooperativa de la hemoglobina. Ambos modelos pueden explicar la unión cooperativa por algunos, aunque ciertamente no todas, la proteínas reales.

modelo de Koshland, Nemethy y Filmer (KNF). A medida que cada subunidad une un ligando, se fomenta un cambio de conformación en la subunidad adyacente, que pasa a ser entonces de unión fuerte.

Modelo de Monod, Wyman y Chageux (MWC). Toda molécula tiene dos estados diferentes (tenso (T) y relajado (R)) que están en equilibrio. La unión de ligandos desplaza el equilibrio hacia el estado de unión fuerte(R)

Estructura:

La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina

adulta- HbA2- normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF).

Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales.

La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales.

Cada cadena α esta en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocas

interacciones entre las dos cadenas α o entre las dos cadenas β entre si.

Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en

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