Resumen acuaporinas

Las acuaporinas son proteínas canal de membrana a través de las cuales el agua puede moverse sin interacción con el ambiente hidrófobo de la bicapa de fosfolípidos de la membrana, permitiendo que el agua se mueva con rapidez desde el ambiente hacia la célula y de una célula a otra.

CARACTERISTICAS

 El tamaño de las acuaporinas suele oscilar entre 250 y 300 aminoácidos.

 Muy hidrofóbicas, se organizan en seis segmentos de estructura alfa-hélice que atraviesan la membrana de lado a lado, unidos por cinco lazos conectores. Dos de los lazos se pliegan hacia la membrana y se aproximan para formar el poro.

 La estructura resultante encierra una zona central estrecha que se ensancha abriéndose hacia ambos lados de la membrana.

 Los seis segmentos alfa-hélice transmembranales conforman una suerte de ramo en el que los segmentos se hallan levemente inclinados y girados hacia la derecha.

 La estructura se mantiene estable merced a los grandes ángulos de cruce de los segmentos transmembrana y a la interacción en los sitios de cruce de glicinas altamente conservadas.

 Dos asparraginas convergen para delimitar el sitio más estrecho del canal, de unos 3 angstrom de diámetro. El diámetro de la molécula de agua es ligeramente inferior: 2,8 angstrom.

 Otros aminoácidos conforman el centro del poro acuoso: una isoleucina de la alfa-hélice 2, una fenilalanina de la alfa-hélice 1, una leucina de la alfa-hélice 4 y una valina de la alfa-hélice 5.

 El resto de las paredes que forman la superficie del canal acuoso corresponden a aminoácidos de los segmentos transmembrana 1, 2, 4 y 5. Los segmentos 3 y 6 constituyen las hélices más periféricas del canal; quedan encarados hacia los lípidos de la membrana.

CLASIFICACIÓN

Hasta la fecha, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de mamíferos (AQP0-AQP12). En función de su permeabilidad, la familia de las acuaporinas se clasifica en 2 subfamilias:

 Acuaporinas: capaces de transportar agua. AQP 0, 1, 2, 4, 5, 6 y 8.

 Acuagliceroporinas: canales permeables al agua y otros pequeños solutos, como urea o glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 y AQP10 pertenecen al grupo de las acuagliceroporinas.

 Acuaporinas sin clasificar: AQP 11 y 12.

ESTRUCTURA MOLECULAR DE LAS ACUAPORINAS

ACUAPORINAS EN VEGETALES Y SALINIDAD

 En investigaciones realizadas en vegetales in vivo se ha encontrado que el HgCl2 inhibe a muchas acuaporinas, reduciendo rápidamente la presión del flujo de agua y que esta inhibición, es revertida por subsecuentes tratamientos con mercaptoetanol.

 Estudios realizados por Barone y colaboradores en Befa vutgaris L. mostraron que el HgCl2 induce cambios conformacionales en MIPs, debido a la formación de complejos entre el Hg y residuos de cisteína, y que estas observaciones explicarían la inhibición observada en el transporte de agua.

 Tal efecto también ha sido observado en plantas de pimiento (Capsicum annum) sometidas a estrés con NaCl.

FUNCIÓN Y SELECTIVIDAD

 La AQP1 presenta una permeabilidad elevada. Las AQP3, AQP7, AQP9 y AQP10 que forman el subgrupo de las acuagliceroporinas, que son permeables también a la urea, el glicerol y a otros solutos de tamaño reducido. Excepto AQP6, tales acuaporinas se muestran impermeables a solutos dotados de carga eléctrica e iones.

 En algunas, como AQP3, la permeabilidad al glicerol es mucho mayor que a la urea, una molécula de diámetro inferior.

 La obstrucción de AQP1 al paso de iones responde también al tamaño de los iones hidratados.

EL TRANSPORTE DE AGUA PASO A PASO

 Dentro del canal, las moléculas de agua tienden puentes de hidrógeno entre sí y con las paredes del canal. Primero la molécula de agua se une sólo a uno de esos aminoácidos, permaneciendo unida por el otro puente de hidrógeno a

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