Resumen de proteinas

Las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones y que en condiciones celulares, se encuentran en conformaciones limitadas, también denominadas conformaciones nativas.

Es importante empezar determinando los niveles estructurales de las proteínas, su estructura tridimensional viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica. La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de nucleótidos. Debido a las interacciones entre los residuos próximos en la secuencia de aminoácidos, algunas zonas adquieren una disposición espacial concreta denominada estructura secundaria, la cual, puede adaptar múltiples conformaciones en el espacio formado con el plegamiento, este tipo de estructura se mantiene unido mediante enlaces de hidrogeno intracatenarios formado por un grupo -nh de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue (hélice alfa).  Esta estructura puede plegarse en una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria y es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos., esta puede ser dividida en dos tipos proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, por ejemplo, el colágeno, queratina del cabello o la firbroína de la seda. proteínas tipo globular, estas son más frecuentes y cuenta con una forma esférica. La estructura terciaria se ve estabilizadas por dos tipos de enlaces; los covalentes y no covalentes. Los enlaces covalentes, pueden ser debido a la formación de un puente disulfuro entre cadenas cys o debido a la formación de un enlace amida. Por otro lado los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos.  El Existe la posibilidad de una estructura cuaternaria y ésta se presenta cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímetro, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. La pérdida de su estructura tridimensional significa la pérdida de su función también y es conocida como desnaturalización.

Considerando sus niveles de organización, se pueden clasificar en globulares y fibrosas, siendo las primeras esféricas, solubles en medios acuosos y frecuentes estructuras secundarias en una misma molécula. Por otro lado , las fibrosas suelen presentar una única estructura secundaria, largas hebras y una insolubilidad en agua.

Para determinar la secuencia primaria de una proteína es importante tener en consideración distintos factores ya que su ADN no siempre será la manera más directa pues es necesario tomar en cuenta que los puentes disulfuro y las modificaciones postraduccionales de algunos aminoácidos sólo se pueden determinar a partir del análisis directo. Debido a que no todos los residuos participan de igual medida en su estructura tridimensional ni en su función es importante aprender a identificarlos, numerándolos dentro de las proteínas en orden ascendente desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.

La secuencia correcta de aminoácidos aporta información sobre su estructura molecular y su función, además de aportar datos sobre su evolución.

Dentro de las estructuras secundarias frecuentes está la propuesta por Linus Pauling y Robert Corey, los cuales realizaron un  modelo de una estructura helicoidal con un enrollamiento dextrógiro en dónde cada giro incluye 3.6 residuos por vuelta, basado en el estudio de la disposición espacial más estable y energéticamente favorable de los elementos de las cadenas polipeptídicas. Produce que los residuos que están a la distancia de tres o cuatro residuos se encuentran espacialmente muy cercanos mientras que los que se encuentran a una distancia de 2 residuos se sitúan a los lados opuestos.

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