Taller de carbohidratos

Taller de carbohidratos

1. Defina con sus propias palabras el término proteína.

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

2. Mencione 3 alimentos en los cuáles se encuentre las proteínas.

Cebada, trigo y centeno.

3. ¿De qué depende la solubilidad de las proteínas? Explique.

-De factores externos a la proteína como son: el pH, la temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes polares.

 Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es igual a su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) su solubilidad es mínima.

 A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.

 Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína.

4. ¿Cuál es el monómero de las proteínas Explique y de ejemplos.

Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta e cantidades adecuadas, ya que el humano no puede sintetizarlos.

No esenciales: Pueden ser sintetizados por el organismo humano y, por lo tanto, no es obligatoria su administración en la dieta.

Son los aminoácidos, solo 20 aminoácidos son codificados por el ADN para formar proteínas .Tenemos los aminoácidos esenciales y no esenciales

5. ¿Cuál es la estructura de las proteínas Explique y de ejemplos

Estructura Principal.- Es la secuencia de una cadena de aminoácidos

Estructura secundaria.- Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan atreves del enlace de hidrogeno. Hoja plegada, Hélice alfa

Estructura terciaria.- ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hoja plegada

Estructura cuaternaria.- es una proteína que consiste de más de una cadena de aminoácidos.

6. Qué elementos están constituyendo la estructura de las Proteínas

Carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno

H2N Amino

COOH Grupo Carboxilo

7. Bioquímica de las proteínas

Las proteínas son grandes polimeros, cuyo peso molecular abarca el rango entre 5 mil y millones, que adoptan variadas estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones. Clasificación de las Proteínas

Pueden clasificarse en globulares y fibrosas. Las globulares son proteínas cuya estructura tridimensional es esferoidal. La razón de sus ejes axiales es menor que 10 y generalmente no exceden de 3 a 4. Son proteínas globulares la mioglobina, la hemoglobina, las proteínas plasmáticas, las enzimas y las historias. Las fibrosas son proteínas cuya estuctura tridimensional es alargada, se conoce que la razón entre sus ejes axiales es mayor que 10. Pueden clasificarse en insolubles, solubles y poco solubles. Las insolubles presentan una estructura muy "empaquetada", que le permite formar los diferentes tipos de fibras, aquí se encuentran todas las proteínas fibrosas; tambien induye las proteínas globulares,que forman parte de las membranas celulares en las cuales su grado de insolubilidad se corresponde con la profundidad de inmersión en la bicapa Lipídica.

8. Clasificación de aminoácidos Explique

Grupos R no polares 9 aminoácidos

Glicina (Gly), Valina (Val), Alanina (Ala), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Triptofano (Trp), Fenilalanina (Phe), Metionina (Met) y Prolina (Pro).

1- Cada uno de estos aminoácidos posee una cadena lateral no polar que no une o entrega protones ni participa en uniones puentes de hidrógeno o iónicas.

2- En las proteínas, las cadenas laterales de estos aminoácidos pueden agruparse debido a su hidrofobicidad, tal como ocurre con las gotas de aceite que cohalescen en soluciones acuosas. La importancia de estas interacciones hidrofóbicas en la estabilización de la estructura proteica, se discutirá más adelante.

3- La prolina difiere de otros aminoácidos en que contiene un grupo imino en lugar de un grupo -amino.

Grupos R polares no cargados 6 aminoácidos

1. Serina (R=CH2OH). Es un alcohol y forma parte esencial del centro catalítico de muchas enzimas.

2. Treonina (R=CH(OH)-CH3). También es un alcohol. Presenta un segundo centrol quiral, en el carbono β al igual que la isoleucina.

3. Cisteina (R=CH2-SH). Es un tiol y su función es similar a la serina, aunque éste pierde el -H del -SH con mayor facilidad que la serina. También tiene una función estructural importante ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) con otras regiones de la proteína o con otras subunidades. Normalmente las proteínas que presentan estos puentes disulfuro son extracelulares.

4. Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-). En este caso la cadena lateral termina uniéndose por su extremo con el grupo amino del carbono alfa. Lo cual le otorga rigidez además de no poder doner hidrógenos cuando está en un enlace con otro aminoácido.

5. Asparagina (R=CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido aspártico.

6. Glutamina (R=CH2-CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido glutámico.

Grupos R polares cargados 5 aminoácidos

1. Aspartato (R=CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente ionizado.

2. Glutamato (R=CH2-CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está fuertemente ionizado. Junto al Aspartato actúan en mecanismos de catálisis ácido/base.

3. Lisina (R=CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+).

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