Uso de los Aminoácidos

   UNIVERSIDAD DE LAS AMÉRICAS

                                            FACULTAD DE CIENCIAS DE LA  SALUD

                                                            ESCUELA DE MEDICINA

Estudiante: Stephen Rojas                                                                       Número de Matrícula: 725483                                          

Asignatura: Fundamentos de Química General y Orgánica

Fecha: 27/Noviembre/2017

Uso de los Aminoácidos

INDICE

1. Introducción a los Aminoácidos

1. Visión General
2. Estructura Molecular

1. Tipos de Aminoácidos

1. Clasificación General
2. Clasificación Medica

1. Aminoácidos Esenciales

3.1  Histidina

3.2  Leucina

3.3  Isoleucina

3.4  Lisina

3.5  Metionina

3.6  Fenilalanina

3.7  Treonina

3.8  Triptófano

1.  Valina

1. Aminoácidos No Esenciales

4.1  Alanina

4.2  Asparagina

4.3  Ácido Aspártico

4.4  Ácido Glutámico

1. Aminoácidos Condicionales

1. Introducción a los Aminoácidos

1. Visión General

Las proteínas son moléculas orgánicas de gran variedad y alta importancia fisiológica que se encuentran en todos los seres vivos. Son moléculas imprescindibles para la vida, ya que actúan en casi todos los procesos biológicos realizados por los seres vivos, por lo cual sería imposible prescindir de ellas. Sin embargo, aunque las proteínas exhiban una increíble diversidad de funciones, todas comparten la característica estructural común de ser polímeros lineales de aminoácidos. (Schmid, 1986)

Es por eso que todo cambio o alteración producida en los aminoácidos terminara afectando la estructura de la proteína, lo cual consecuentemente afectara el proceso biológico que la misma realiza y causara sin duda alguna, una grave molestia para el ser vivo que la aloja. He aquí la gran importancia de conocer su estructura, función y la justificación suficiente para la realización de este informe.

1. Estructura

Aunque se han encontrado más de 300 tipos de aminoácidos diferentes en la naturaleza, tan solo son 20 los aminoácidos que se encuentran fisiológicamente como constituyentes de las proteínas en mamíferos.Estos 20 aminoácidos mantienen una estructura en común que se presenta de la siguiente manera:

• 1 Carbono central denominado Carbono alfa [pic 2][pic 3]

El cual estará enlazado a las siguientes moléculas:

• 1 Grupo amino (-NH2)

• 1 Grupo Carboxilo (-COOH)

• 1 Átomo de Hidrógeno (H)

• 1 Cadena lateral distintiva de cada Aminoácido (R)

 [pic 4]

Anexo 01 Estructura General de los Aminoácidos (Yruela, 2014)

1. Tipos de Aminoácidos

2.1  Clasificación General

Para facilitar su estudio, los aminoácidos son generalmente clasificados de acuerdo con la carga y la polaridad de sus cadenas laterales a PH ácido. Obteniendo así la siguiente clasificación:

1. Aminoácidos con cadenas laterales no polares (hidrófobos)
2. Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas (hidrófilos)
3. Aminoácidos con cadenas laterales polares Ácidas (hidrófilos)
4. Aminoácidos con cadenas laterales polares Básicas (hidrófilos)

2.2  Clasificación Médica

Sin embargo, para fines médicos y sobre todo nutricionales se ha creado otro tipo de clasificación, la cual será utilizada como eje para el desarrollo del presente informe y dicta una clasificación de la siguiente manera.

1. Aminoácidos Esenciales
2. Aminoácidos No Esenciales
3. Aminoácidos Condicionales

1.  Aminoácidos Esenciales

Corresponden a todos aquellos Aminoácidos que NO los puede producir el cuerpo y proceden únicamente de los alimentos que ingerimos. Estos son:

1. Histidina (His o H)

La histidina es un aminoácido químicamente importante ya que contiene un grupo imidazol cargado positivamente, el cual le permite realizar interacciones no covalentes con otras moléculas, posicionándolo dentro de los aminoácidos de cadena lateral básica.

Al ser parte de los Aminoácidos esenciales, la Histidina ingresa al organismo por medio de la ingesta de productos lácteos, pollo, pescado y carne.

Medicamente su importancia radica en ser aminoácido precursor de la Histamina, hormona que se libera por las células del sistema inmune durante las reacciones alérgicas; Además, la Histidina participa junto con otras moléculas en procesos de desarrollo y mantención de tejidos sanos, como lo es el desarrollo de la mielina, que recubre los axones de las neuronas. (Ingle, 2011)

[pic 5]

Anexo 02 Estructura Molecular de la Histidina (Lebedev, 2016)

1. Leucina (Leu o L)

La leucina es un aminoácido que posee un grupo isobutilo (2-metilpropilo) como grupo funcional (R). Característica que la sitúa dentro del grupo de aminoácidos con cadena lateral no polar, inhibiéndola de realizar interacciones interatómicas.

Aunque se conoce que el cuerpo humano presenta altas cantidades de este aminoácido en el hígado, tejido muscular y tejido adiposo, aún se desconoce su papel fundamental en procesos biológicos; Aunque recientes estudios intuyen que la leucina reduce la degradación del tejido muscular e incrementa la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas. (Combaret, 2008)

[pic 6]

Anexo 03 Estructura molecular de la Leucina (Lebedev, 2016)

1. Isoleucina (Ile o I)

Es un aminoácido muy común, por lo que se puede decir que se encuentra generalmente en casi todo tipo de alimentos, especialmente en huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha.

La isoleucina posee un grupo sec-butilo (1-metilpropilo) como cadena lateral, catalogándolo como un aminoácido no polar; Además,  su nombre proviene debido a que su composición física es casi idéntica a la de la leucina, lo cual se puede observar en la imagen anexa, que describe su estructura.

Dentro del organismo, la isoleucina realiza una serie de funciones destacándose su capacidad Imprescindible para la curación de traumatismos y heridas y en procesos de formación de la hemoglobina ya coagulación sanguínea.  (Condé Nast, 2014)

[pic 7]

Anexo 03 Estructura molecular de la Isoleucina (Lebedev, 2016)

1. Lisina (Lys o K)

Es un aminoácido catalogado como de carga polar básica, por contener como grupo radical (R) un grupo amino, que frecuentemente participa en puentes de hidrogeno y acetilaciones.

Clínicamente es importante ya que es un elemento necesario para la construcción de todas las proteínas del organismo; Además, desempeña un papel central en la absorción del calcio, en la recuperación de las intervenciones quirúrgicas o lesiones deportivas, y fundamentalmente en la producción de hormonas, enzimas y anticuerpos.

Nutricionalmente el aminoácido lisina se encuentra en cantidades mínimas en todos los cereales; por el contrario es muy abundante en las legumbres, levadura de cerveza, frutos secos, carnes rojas, queso y algunos pescados (bacalao y sardinas). (C., 1943)

[pic 8]

Anexo 04 Estructura molecular de la lisina (Lebedev, 2016)

1. Metionina (Met o M)

Es un aminoácido perteneciente al grupo de los no polares, por poseer como grupo radical (R) tres grupos metil y 1 grupo azufre (CH2CH2SCH3), característica que le otorga su no polaridad.

La metionina es el único aminoácido codificado por un único codón del código genético (AUG), codón que indica al ribosoma el mensaje que dará inicio a la traducción de una proteína a partir de RNAm.

Además de ser iniciador en la síntesis de proteínas, la metionina unto a la cisteína son los únicos aminoácidos con contenido de azufre; por ello la metionina juega un papel importante en la síntesis de muchas proteínas importantes, como la carnitina o la melatonina, además de intervenir en la disolución de grasa y limitar la acumulación de grasa en el hígado. (Barger, 1928)

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