Informe De Laboratorio De Enzimas

MARCO TEORICO

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reaccionesquímicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya queson capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más quecualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya quecada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otrasque se puedan encontrar en el medio de reacción.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.Destacaremos dos: el pH y la temperatura.

EFECTO DEL pH:

El pH es otro factor que influye en la actividad enzimática, debidoa que el pH influye en la ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos queforman la proteína enzimática. Cada enzima realiza su acción dentro de undeterminado intervalo de pH, dentro de este intervalo habrá un pH óptimo donde laactividad enzimática será máxima. Por debajo del pH mínimo o por encima del pHmáximo el enzima se inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayoría de las enzimasel pH óptimo está próximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad esmáxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual queotras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá deunos límites estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemastampón

En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad, enconsonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo muy diversosegún sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticosdel jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en absoluto.

EFECTO DE LA TEMPERATURA:

Al igual que ocurre con la mayoría de lasreacciones químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas seincrementa con la temperatura. La variación de la actividad enzimática con latemperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de la barrera de energíade activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre enotras reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se produce unbrusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Esteefecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuandose alcanza dicha temperatura.La Temperatura influye en la actividad enzimática. En general por cada 10ºC queaumente la temperatura la velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces. Estaregla se cumple hasta que la temperatura alcanza un valor máximo (T° óptima)donde la actividad es máxima. Esto se debe a que al aumentar la T° aumenta elmovimiento de las moléculas y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entreel S y el E.Si la T° aumenta por encima de la T° óptima, disminuye e incluso cesa la actividadenzimática debido a que la enzima se desnaturaliza. Cada enzima posee una T°óptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor de 37ºC. Los animalespoiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular la Tª corporal, seven obligados a hibernar en la estación fría pues la actividad de sus enzimas debidoa las bajas temperaturas es muy baja.

INHIBIDORES:

Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintospuntos del mismo y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestospueden ser de distintos tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el producto finalde la reacción. A la acción que realizan se la denomina inhibición. La inhibiciónpuede ser:•Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la actividadenzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionalesimportantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidoresse les denomina venenos y a la inhibición que realizan se la denominaenvenenamiento del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizanla pared bacteriana. El ión cianuro actúa sobre la citocromo oxidasa (enzimarespiratorio).•Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal medianteenlaces débiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no la inutilizapermanentemente.Puede ser de dos tipos:Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo delenzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustratocompiten por unirse al centro activo del enzima. La acción suele anularseaumentando la concentración del sustratoNo competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2 formas:-Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar diferente al centro activo y modificandosu estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.-Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su desintegración y por lo tantola formación de los productos.

RESULTADOS1. ACCIÓN DE LA TEMPERATURA EN LA ACCIÓN DE LA CATALASA:

1.1 Acción de la temperatura en la acción de la catalasa de la papa:Tubo 1: En esta parte se observó una reacción abundante de la enzima catalasa operoxidasa y se evidenció por la producción de burbujas de aire en la superficie

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