Enzimas
Enviado por cujilema1994 • 30 de Junio de 2014 • Tesis • 889 Palabras (4 Páginas) • 170 Visitas
U.T.I. Biología Celular
Enzimas
Departamento de Bioquímica
Noviembre de 2005
Enzimas
A. Propiedades generales de las enzimas
B. Principios fundamentales de su acción catalítica
C. Introducción a la cinética enzimática
D. Mecanismos de acción enzimáticos
E. Enzimas reguladores
A. Propiedades generales de las enzimas (I)
1. Son los catalizadores de las reacciones
químicas de los sistemas biológicos
2. Tienen gran poder catalítico
3. Poseen un elevado grado de especificidad
de sustrato
4. Funcionan en soluciones acuosas en
condiciones suaves de pH y temperatura
A. Propiedades generales de las enzimas (II)
5. La mayoría de las enzimas son proteínas:
•
La función depende de la integridad de la
conformación proteica nativa
Existen enzimas que son proteínas simples y otras
que requieren componentes químicos adicionales:
-
Cofactores:
- iones inorgánicos
- complejos orgánicos
coenzimas
grupos prostéticos
•
•
Holoenzima / Apoenzima
A. Propiedades generales de las enzimas (III)
6. Las enzimas se clasifican según la reacción
catalizada:
•
Nomenclatura:
-Número clasificatorio de 4 dígitos (E.C.)
-Nombre sistemático
-Nombre trivial
ADP + D-Glucosa-fosfato
ATP + D-Glucosa
Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático: ATP:glucosa fosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa
Enzimas
A. Propiedades generales de las enzimas
B. Principios fundamentales de su acción catalítica
C. Introducción a la cinética enzimática
D. Mecanismos de acción enzimáticos
E. Enzimas reguladores
B. Principios fundamentales de la acción
Catalítica de las enzimas
¿ Cómo funcionan las enzimas ?
• En condiciones fisiológicas las
reacciones sin catalizar tienden a ser
lentas (estabilidad de biomoléculas)
• Muchas reacciones bioquímicas
suponen situaciones poco probables
• Una enzima soluciona estos
problemas proporcionando un
ambiente tridimensional favorable a la
reacción (sitio activo)
Las enzimas alteran las velocidades de reacción
pero no los equilibrios
(A) S
(B) E + S
ES
EP
P
E+P
(A)
(B)
Las velocidades de reacción y los equilibrios
tienen definiciones termodinámicas precisas
• Equilibrio de reacción depende ∆G’o
• Velocidad de reacción depende de ∆G‡
S
P
Keq’ =
[P]
[S]
∆G’o = - RT ln Keq’
V = k [S]
k=
KT
h
e - ∆G‡ / RT
K = constante de Boltzmann
h = constante de Planck
Las interacciones débiles entre enzima y sustrato
Son óptimas en el estado de transición
En el estado de transición las interacciones entre la enzima y
...