Enzimas

Enzimas

En bioquímica, se llaman enzimas a las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable). En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas

FUNCION:

con simpleza, las enzimas son las responsalbes de hacer que los procesos metabolicos sean mas rapidos en los organismos, la ausencia de ellas serai fatal ya que las raacciones quimicas en el organismo tardarian miles y miles de años

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

Las enzimas son proteínas que incrementan la velocidad de una reacción química y no se consumen durante la misma (algunos tipos de ARN pueden actuar como enzimas, usualmente rompen y sintetizan enlaces fosfodiester; a estas moléculas se les denomina “ribozimas” y se encuentran en muy baja proporción en la naturaleza).

CLASIFICACION

EFECTOS DE LA TEMPERATURA Y EL PH SOBRE LAS REACCIONES:

TEMPERATURA

La elevación de la temperatura incrementa la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes.

Sin embargo, al final, la energía cinética de la enzima excede a la barrera energética para romper los enlaces débiles de hidrogeno que conservan su estructura secundaria y terciaria.

A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de acción. Los limites de actividad para la mayor parte de las enzimas tiene lugar entre los 10°C y 50°C; la temperatura optima para las enzimas en el cuerpo se hall alrededor de 37°C.

El factor por el cual un proceso biológico aumenta para un incremento de temperatura de 10°C es el coeficiente de temperatura o Q10. El Q10 para la mayor parte de las enzimas varía entre 1.5 y 3.

pH

La intensidad máxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9.

El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o con condiciones optimas para la fijación de la enzima a su sustrato. Cuando hay un exceso de iones hidrogeno, las enzimas los unen a sus moléculas y ante un déficit los ceden.

Este cambio tiene una doble consecuencia sobre la molécula. Como todas las proteínas, las enzimas desempeñan su función por los residuos de aminoácidos; algunos confieren a su superficie una distribución de cargas eléctricas.

Cuando la concentración de iones hidrogeno es muy baja en comparación con la concentración optima, la molécula los cede desapareciendo cargas positivas o apareciendo cargas negativas en su superficie. Ante una concentración elevada de iones hidrogeno, algunos se fijan a la molécula desapareciendo cargas (-) o poniendo cargas (+) que no existían.

Así mismo al cambiar las cargas eléctricas en los residuos de aminoácidos se alteran los lazos de unión dentro de la molécula variando su acomodo tridimensional con recuperación de la actividad de la enzima.

TRANSFERASAS

Este tipo de enzimas se encargan de transferirle grupo amino del glutamato a muchos ð-cetoácidos. La mayor parte de los aminoácidos comunes se pueden formar por transaminación.

Durante la transaminación, el grupo amino del aminoácido donador pasa al ð-cetoácido aceptor, con lo cual se forma el ð-cetoácido del aminoácido donador y el aminoácido del ð-cetoácido aceptor original.

CINETICA ENZIMATICA E INHIBICION ENZIMATICA

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

Las enzimas, en su mayoría, proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.

La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad enzimática o catalítica de enzimas específicas.

La inhibición puede ser:

Irreversible - el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente.

Reversible: el inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes. Esta inhibición puede ser competitiva o no-competitiva.

ENZIMAS ALOSTERICAS

Los enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro ligando en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de

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