Bioquimica

INSTITUTO TECNOLOGICO SUPERIOR DE ARANDAS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

UNIDAD 3: FUCNION DE LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS

SERGIO ALEJANDRO DIAZ SANCHEZ

JOSE MARIA QUIROZ

HECTOR ISRAEL GARCIA ABARCA

ALEJANDRO ESQUIVEL ABARCA

Q.F.B. ISELA GEORGINA ARRIAGA

TEMARIO UNIDAD 3:

3.1 Propiedades funcionales de las proteínas.

3.1.1 Composición en los alimentos

3.1.2 Interacción de las proteínas en el agua

3.1.3 Reactividad y propiedades funcionales en los alimentos

3.2 Emulsiones, espumas, geles, textura

3.2.1 Desnaturalización de proteínas en los alimentos

Desarrollo Programático - Selección y organización de contenidos

1. Propiedades funcionales de componentes alimentarios. Definición y clasificación. Ingredientes funcionales. Alimentos funcionales. Incidencia en la calidad de los alimentos. Factores que afectan las propiedades funcionales: intrínsecos, procesamiento y condiciones aplicadas

Propiedades funcionales de proteínas. Propiedades edulcorantes. Contribución al color de los alimentos.

Propiedades de hidratación: capacidad de absorción de agua, humectabilidad, capacidad de retención de agua, adhesión, cohesión, dispersibilidad y solubilidad.

Comportamiento reológico. Viscosidad. Distintos tipos de fluidos newtonianos y no-newtonianos.

Fluidos viscoelásticos. Módulos de pérdida y almacenamiento, tangente del ángulo de desfasaje, viscosidad compleja.

Gelificación. Tipos de geles. Etapas involucradas. Fuerzas que estabilizan la matriz. Propiedades. Perfil de textura.

Texturización. Capacidad de formación de masa panaria.

Propiedades de superficie. Capacidad de formación y estabilización de espumas y emulsiones. Principios de formación y desestabilización de emulsiones y espumas. Fuerzas involucradas. Agentes tensioactivos y estabilizantes.

Propiedades funcionales de hidratos de carbono. Capacidad de interacción con agua. Unión de diferentes ligandos. Poder edulcorante. Contribución al color de los alimentos. Capacidad espesante. Gelificación.

Propiedades funcionales de lípidos. Contribución a la consistencia de los alimentos. Capacidad emulsificante.

2. Métodos de evaluación de propiedades funcionales de proteínas, hidratos de carbono y lípidos. Descripción del fundamento de los principales métodos empleados para la determinación de solubilidad, viscosidad, gelificación, formación y estabilidad de espumas y emulsiones, capacidad de retención de agua y materia grasa, formación de masas. Desarrollo de los correspondientes protocolos.

3. Relación entre estructura química – características fisicoquímicas y propiedades funcionales de hidratos de carbono, lípidos y proteínas. Incidencia de la modificación estructural de los componentes de los alimentos en sus propiedades funcionales. Modificaciones químicas, físicas y biológicas. Almidones modificados. Proteínas desnaturalizadas, agregadas e hidrolizadas. Interacción entre componentes.

4. Análisis sensorial de alimentos. Descripción de los principales caracteres ligados a color, sabor, aroma y textura de los alimentos.

3.1.1

Proteínas

Características:

• Desempeñan la mayor parte de las funciones en el organismo; tales como formar parte de los tejidos, músculos, tendones, piel, etc. También desempeñan funciones metabólicas y reguladoras, transportan oxígeno, e incluso definen la identidad de cada ser, ya que forman parte de la estructura básica del ADN.

• Estan formados por cadenas de aminoácidos.

• Su componente principal es el nitrógeno, lo cual permite que al consumir proteínas, recuperemos ademas el nitrógeno que hemos perdido con la orina y las heces fecales (tenemos que reponer la misma cantidad que perdemos)

• Efectuan el recambio protéico, el cual consiste en un proceso de renovación de proteínas, es decir que a medida que se degradan proteínas hasta dejarlas en aminoácidos; se estan uniendo aminoácidos para formar nuevas proteínas.

• Para poder asimilarlas, se necesita degradarlas al estado de aminoácidos.

• Se dividen en dos grupos;

* Origen Vegetal, las cuales se encuentran en frutos secos, legumbres, champiñiones, etc. Son poco complejas, es decir simples de degradar.

* Origen Animal, las cuales se encuentran en carnes, huevos, productos lacteos, etc. Estas ademas contienen los llamados aminoácidos escenciales, los cuales nos permiten sintetizar algunas proteínas.

Son más complejas que las vegetales, por lo tanto poseen mayor cantidad de aminoácidos. Y de esta menera se hacen más dificiles de digerir.

También poseen desechos del animal del que provienen, y estos actuan como tóxicos en nuestro organismo.

Las necesidades diarias, a pesar de que dependen mucho de la edad, sexo, estado de salud, etc; son de 40 a 60 grs de proteínas para un adulto sano o 0,8 grs, por kilógramo de peso.

3.1.2 Propiedades de las proteínas

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

• Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve para confeccionar una clasificación de estas complejas moléculas. También, la estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son esenciales para los seres vivos.

Estructura de las proteínas

La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

• Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.

Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.

La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.

• Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.

-hélice

Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

-laminar

También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.

Hélice de colágeno

Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de -hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

En algunas ocasiones, las proteínas no adquieren ninguna estructura, denominándose a esta conformación, estructura al azar.

• Estructura terciaria

La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.

Las proteínas con forma globular reciben el nombre de esferoproteínas. Las proteínas con forma filamentosa reciben el nombre de escleroproteínas.

• Estructura

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