Antiproteasas de la coagulación sanguínea.

Antiproteasas de la coagulación sanguínea.

Antiplasmina α2: El sistema fibrinolítico es regulado de manera que se eliminan los trombos de fibrina no deseados o inútiles, en tanto que se conserva la fibrina en las heridas para mantener la hemostasia.  Las células endoteliales liberan t-PA en respuesta a diversos estímulos, incluida la éstasis cuando los trombos ocluyen los vasos. El t-PA liberado es eliminado rápidamente de la sangre o es inhibido por el inhibidor – 1 del activador de plasminógeno (PAI-1) y en menor extención por el inhibidor 2 (PAI-2) ; de ese modo, t-PA ejerce efecto escaso en el plasminógeno circulante, , en caso de no haber fibrina. La antiplasmina α2  inhibe rápidamente cualquier plasmina que  se genere. Sin embargo, si está presente la fibrina, se liga a ella t-PA al igual que lo hace el plasminógeno. La eficiencia catalítica de la de la activación del plasminógeno por t-PA, aumenta mas de 300 veces en presencia de fibrina, que induce la formación de plamina en su superficie, y asu  ves esta última degrada la fibrina.

El plasminógeno y la plasmina se unen a residuos lisínicos sobre la fibrina a través de 5 regiones similares a asas de sus cerca de sus terminaciones amino, conocidas como dominios Kringle. Para inactivar la plasmina, la antiplasmina α2 se une al primero de dichos dominios y después bloquea el sitio activo de la plasmina. Los dominios mencionados están ocupados cuando la plasmina se une a la fibrina, razón por la cual la plasmina en la superficie de la fibra está protegida de inhibición por antiplasmina α2,y así se puede digerir la plasmina. Una ves que el coágulo de de fibrina es degradado, la antiplasmina α2  inhibe rápidamente cualquier plasmina que salga de dicho medio local. Para evitar la lisis prematura del coágulo, , el factor XIIIa media la formación de enlaces cruzados covalentes de pequeñas cantidades de la antiplasmina α2 , sobre la fibrina.

Antitrombina: Es una proteína plasmática que inhibe las enzimas de coagulación de las vías intrínsecas y común El sulafato de heparano, u proteoglucano sintetisado por las células endoteliales, intensifica unas 1000 veces la actividad de la antitrombina. Otro sistema de regulador comprende la proteína C, un zimógeno plasmático homólogo de los factores II, VII, IX y X; su actividad depende de la unión a calcio a residuos Gla dntro de su dominio aminoterminal. . La trombina activa la proteína C, pero la eficiencia de dicha reacción  aumenta en varios ordenes de  de magnitud cuando la trombina  se une a la trombomodulina, su receptor en la superficie de las células endoteliales. La proteína C se une a otro receptor de células endoteliales que es el receptor de proteína C endotelial (EPCR) , que presenta la proteína C al complejo trombina trombomodulina para  activación. Ocurrido lo anterior, la proteína C activada se disocia de EPCR  y en combinación con proteína S , que es un factor no enzimático que contiene Gla,, la proteína C activada degrada  los factores Va y VII a . Sin dichos cofactores activados disminuyen enormemente los índices de activación de la protrombina y del factor X. En consecuencia la proteína C activada disminuye la generación de trombina

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