Desnaturalizacion

desnaturalizado» redirige aquí. Para otras acepciones, véase contra natura.

En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.

Índice [ocultar]

1 Desnaturalización de una proteína

1.1 Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles

1.2 Pérdida de función

1.3 Reversibilidad e irreversibilidad

1.4 Algunos ejemplos comunes

2 Desnaturalización de ácidos nucleicos

3 Factores desnaturalizantes

3.1 Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas

3.2 Estructura de las proteínas

3.3 Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas

3.4 Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas

4 Historia

5 Véase también

Desnaturalización de una proteína[editar · editar código]

Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe).

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética, en un proceso conocido como transcripción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación posmodificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc e hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno.

Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.

Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles[editar · editar código]

En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompen.

La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:

Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las Cisteínas).

Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.

Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.

En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.

La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por la desnaturalización.

ejemplos:los ceviches o cuando pones alguna carne en un ácido como el limón

Pérdida de función[editar · editar código]

La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.

Reversibilidad e irreversibilidad[editar · editar código]

Proteina cuya desnaturalización es reversible.

En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de modificación de las estructuras de la proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas, incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen proteínas distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). Recientemente se ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.

Algunos ejemplos comunes[editar · editar código]

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.

Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización

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