EPOF: osteogenesis imperfecta

Osteogénesis Imperfecta

Titulo: EPOC- Osteogenesis Imperfecta

         Zunilda Sierra.

        Mayo 2018.

Instituto de Formación Técnica Superior Nº10 Dr. Ramón Carrillo.

Ciudad Autónoma de Buenos Aires.

Epidemiología.

                                              Copyright © 2018 por Zunilda Sierra.

Todos los derechos reservados.

Dedicatoria

Este trabajo se lo dedico en primer lugar a mi familia   (marido e hijos), quienes  siempre  me brindaron el apoyo necesario desde que comencé mi carrera.

Y en segundo lugar a la profesora Silvina Adriana Perez , quien tiene la habilidad de sacar  lo mejor de uno bajo la mayor de las presiones.

Resumen…………………………………………………………………………………….4

Introduccion………………………………………………………………………………...6

Marco teorico….……………………………………………………………………………6

Diagnóstico……………………….……………………………………………………….23

 Tratamiento…….………………………………………………………………………….28

Conclusion…………………………………………………………………………………37

               Resumen
                                   

“Un hueso que está mal formado desde que se inicia la vida”, eso significa Osteogénesis Imperfecta, también conocida como la enfermedad de los huesos de cristal. Está incluida dentro del grupo de las enfermedades raras, actualmente calificadas como enfermedades poco frecuentes; su incidencia aproximada es de  1/15.000 o 1/20.000 RN, quienes padecen alguna de sus variantes. Esta alteración afecta a ambos sexos en forma equivalente, sin distinguir entre razas ni grupos étnicos, ya que su origen es genético. Puede ser heredado o surgir por una mutación, cambio en los genes, afectando principalmente la formación de los huesos. Los genes que dan origen a la OI tienen relación directa con la producción de Colágeno en el cuerpo. En la actualidad existen tratamientos que hacen menos doloroso el transitar esta enfermedad.

Abstract

        "A bone that is malformed from the beginning of life", that means Osteogenesis Imperfect, also known as the disease of crystal bones. It is included in the group of rare diseases, currently classified as rare diseases;

its approximate incidence is 1 / 15,000 or 1 / 20,000 RN, who suffer from some of its variants. This alteration affects both sexes in an equivalent way, without distinguishing between races or ethnic groups, since their origin is genetic. It can be inherited or arise by a mutation, change in genes, mainly affecting the formation of bones. The genes that give origin to the OI are directly related to the production of Collagen in the body. Currently there are treatments that make it less painful to travel this disease.

Introduccion 

En la actualidad no existe un tratamiento curativo para la Osteogenesis Imperfecta , pero si un conjunto de medidas terapéuticas cuyo objetivo es lograr disminuir la discapacidad y mejorar la calidad de vida de quienes padecen la enfermedad. Uno de los tratamientos mas efectivos es la terapia con bifosfanatos.

Marco teorico

La estructura de los huesos se parece al hormigón utilizado para hacer columnas en la construcción de casas. Sobre un encadenado de varillas de acero se vierte el cemento, sin las varillas de acero el cemento seria frágil y se rompería al menor movimiento y sin el cemento, las varillas se doblarían al no tener el apoyo necesario.

En los huesos el papel del cemento los cumple los minerales que aporta la sangre (calcio, fosforo, etc), y la de las varillas de acero el colágeno. Los minerales le ofrecen fuerza a los huesos y el colágeno proporciona elasticidad.

La osteogenesis imperfecta se caracteriza por la fragilidad de los huesos debido a un trastorno genético producido en los genes que codifican el colágeno I (COL1A1 y COL1A2), los huesos pueden fracturarse ante un mínimo golpe e incluso sin causa aparente. Este trastorno va a persistir durante toda la vida del paciente, y en la mayoría la eventualidad de fracturas deciente una vez alcanzada la edad adolescente.

¿Qué es el colágeno?

El colágeno es una proteína cuya función es mantener unidas las diferentes estructuras

del organismo. Es la molecula proteica mas abundante en los vertebrados, se calcula que

una de cada cuatro proteínas del cuerpo es colageno. Las células del tejido conectivo y

una variedad de otros tipos de células son las encargadas de secretarlos. Son el

componente principal de la piel y los huesos, y las proteínas más abundantes en

mamíferos y constituyen el 25% de la masa proteica total de los mismos.

Una molecula de colágeno se caracteriza principalmente por su típica estructura

helicoidal larga, rigida y de triple cadena, en la que tres cadenas polipeptidicas de

colágeno (llamadas cadenas α) se enrollan una alrededor de la otra en una forma de

superhélice. Los colágenos se conforman principalmente de prolina y

glicina, los cuales son importantes en la formación de la hélice de triple cadena . La

prolina, estabiliza la conformación helicoidal de cada cadena α, debido a su estructura de

anillo, mientras que la glicina se espacia regularmente en cada tercer residuo en toda la

región central de la cadena α. La glicina , siendo el aminoácido mas pequeño ( tiene un

solo atomo de hidrogeno como cadena central) permite que las tres cadenas α helicoidales

se empaqueten juntas para formar la superhelice del colágeno final.

[pic 1]

1. Modelo de parte de una sola cadena de colágeno α en la que cada aminoácido se representa por una esfera . La cadena tiene aproximadamente 1000 aminoacidos de largo. Es una hélice con sentido hacia la izquierda, con tres aminoácidos por vueltas y como tercer aminoácido gricina. Por lo tanto una secuencia de tripletes Gly-XY componen una cadena α, donde X e Y pueden ser cualquier aminoácido (comúnmente X es prolina e Y es hidroxiprolina) .

2. Modelo de parte de una molecula de colágeno en el quetres cadenas α , se

rodean una alrededor de otra para formar un cilindro helicoidal de triple

cadena. El único aminoácido lo suficientemente pequeño como para ocupar el

estado interior de la triple helice es la glicina. La molecula completa tiene

300nm de longitud.

Hasta ahora, se han identificado aproximadamente 25 cadenas distintas de

colágeno α,las cuales son codificadas por un gen separado. Diferentes  

combinaciones de estos genes se manifiestan en diferentes tejidos. Aunque en

principio podrían ensamblarse mas de 10.000 tipos de moléculas de colágeno de

triple cadena a partir de varias combinaciones de las aproximadamente 25 cadenas

α,  solo se han encontrado alrededor de 20 tipos de moléculas de  colágeno.

Los principales tipos de colágeno que se encuentran en los tejidos conectivos son

los tipos I, II, III, V, XI, siendo el tipo I el colágeno principal de la piel y huesos

y, el mas común. Estos son los colágenos formadores de fibrillas. Despues de ser

secretadas en el espacio extracelular, la molecula de colágeno se ensamblan en

polímeros de alto orden llamados fibrillas de colágeno (estructura delgada de 10-

300nm de diámetro) de cientos de micrómetros de largo en tejidos maduros y

claramente visible en micrografías electrónicas. Las fibrillas de colágeno a

menudo se agregan en haces mas grandes tipo cable, de varios micrómetros de

diámetro, que se pueden ver en el microscopio óptico como fibras de colágeno.

...