Enfermeria

Practica n°1

1. Km: nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).

La constante de Michaelis que es una medida de la afinidad de la enzima para el sustrato. Esta esta definida como la concentración de sustrato en la cual se obtiene la mitad de la velocidad máxima.

https://docs.google.com/presentation/d/1FKHEieD8K0HK7htiwDCb5CN4QgIIhPTnEfEHWfjZgNE/edit?pli=1#slide=id.i89 buscar

2. Por su acción, la alfa-amilasa provee de fragmentos menores que pueden ser utilizados por la enzima beta-amilasa. La enzima alfa-amilasa requiere de unactivador como, por ej., cloruro de sodio. Es sensible a una acidez elevada y se vuelve inactiva a pH 3,3 o a pH menor a 0°C por 15 min. El pH óptimo de acción está dentro del rango 5-7, siendo de 6,5 para la alfa-amilasa bacteriana y pancreática. La enzima es resistente al calor, pues a 70°C conserva un 70% de su actividad. Actúa sobre almidones crudos y gelatinizados.

http://gmein.uib.es/otros/enzimas/Jmoldesarrollo/textos/enzima5.html

3 y 4. El pH: Todas las enzimas tienen en su estructura primaria aminoácidos con grupos radicales ionizables. Dependiendo del pH del medio en el que se encuentren pueden no tener carga, o por el contrario estar cargados, bien positiva o negativamente. Estas cargas sirven para estabilizar la conformación natural de la proteína y cuando el pH las cambia, también se modifica la estructura, llevando en último extremo a la desnaturalización de la proteína, y en el caso de las enzimas a la pérdida de actividad. Dependiendo del medio dónde deba ejercer su acción catalítica, cada enzima tendrá su conformación más adecuada, y por lo tanto su máxima actividad, alrededor de un valor concreto de pH, que recibe el nombre de pH óptimo. El cambio, bien sea hacia valores más altos o más bajos provocará una disminución de la actividad. En el caso de la pepsina gástrica, una enzima digestiva, su pH óptimo está alrededor de 2 ya que el medio estomacal es un medio de gran acidez; mientras que otra enzima digestiva como la tripsina, cuyo lugar de acción catalítica es el intestino delgado, presenta su pH óptimo aproximadamente a 8. La mayor parte de las enzimas son muy sensibles a las variaciones de pH, con algunas excepciones, como es el caso de la amilasa salival, capaces de mantener la actividad en un amplio rango de valores de pH. Esta adaptación garantiza su funcionamiento independientemente del valor del pH del alimento ingerido. El medio interno de los seres vivos está siempre tamponado, lo cual hace que los pH fisiológicos de las soluciones corporales varíen poco, el plasma sanguíneo presenta valores próximos a la neutralidad (7,4), y la desviación de unas pocas décimas provoca alteraciones muy graves. Tan só- lo existen algunas zonas del organismo que se mueven en valores muy alejados de la neutralidad, como el caso descrito de las soluciones digestivas; o, ya en el interior celular, los lisosomas, que contienen enzimas cuyo pH óptimo se encuentra en valores muy ácidos. 2) La temperatura: Este factor

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