Los lípidos

LIPIDOS

Denominamos lípidos a un conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característica distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua, siendo por el contrario, solubles en disolventes orgánicos (benceno, cloroformo, éter, hexano, etc.).

En muchos lípidos, esta definición se aplica únicamente a una parte de la molécula, y en otros casos, la definición no es del todo satisfactoria, ya que pueden existir lípidos soluble en agua (como los gangliósidos, por ejemplo), y a la vez existen otras biomoléculas insolubles en agua y que no son lípidos (carbohidratos como la quitina y la celulosa, o las escleroproteínas).

Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas), las proteínas aciladas (unidas a algún ácido graso) o las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipo isoprenoide). También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas, como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana.

Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lípidos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo.

En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de baja entropía, que resulta energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico.

PROTEINAS

Las proteínas son grandes polímeros, cuyo peso molecular abarca el rango entre 5 mil y millones, que adoptan variadas estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición

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