APLICACIONES ENZIMATICAS EN SANIDAD

APICACIONES DE LAS ENZIMAS EN SANIDAD

Puesto que las aplicaciones médicas y farmacéuticas abarcan un amplio espectro de materias, es conveniente dividirlas en tres áreas importantes de interés: terapias enzimáticas, usos analíticos y producción de compuestos farmacéuticos.

A diferencia de otros usos industriales de las enzimas, las aplicaciones médicas y farmacéuticas de las mismas, requieren generalmente pequeñas cantidades de enzimas altamente purificadas. En parte, esto refleja el hecho de que para que una enzima sea efectiva, solo debe modificarse el o los compuestos de interés contenidos en un fluido o tejido fisiológico complejo.

• TRATAMIENTOS TERAPÉUTICOS CON ENZIMAS

Esta forma de terapia, se basa en la administración de una enzima específica a un paciente, para producir una mejoría progresiva en el mismo; el principal problema relacionado con este método, es la respuesta inmunológica del organismo la cual inactiva al compuesto incorporado. Además, si el destino de una enzima o de un producto obtenido por métodos enzimáticos es su administración a un paciente, resulta evidente que el preparado debe contener las menores cantidades posibles de material extraño para evitar efectos secundarios.

• DEFECTOS GENÉTICOS

Actualmente, alrededor de 150 enfermedades metabólicas se han atribuido a defectos enzimáticos específicos. En varios casos, la alteración se debe a la falta total de la enzima, mientras que en otros, la causa es la sustitución por una isoenzima parcialmente inactiva. En teoría, y una vez conocido el defecto, debería ser posible administrar la enzima ausente al paciente y aliviar o eliminar los síntomas de la alteración. Los intentos para tratar las enfermedades metabólicas hereditarias mediante la administración de enzimas exógenas han sido solo un éxito parcial. El principal problema es que la enzima incorporada al organismo tiende a acumularse en el hígado y el bazo. El hecho de que los liposomas tiendan a acumularse preferentemente en el hígado constituye el inconveniente más grave para la utilización de esta vía en la terapia con enzimas. De forma semejante, otros métodos de administración conducen también a una acumulación de las enzimas en el hígado y el bazo, mientras que muy poca cantidad de las mismas, llegan a otros órganos. Algunas alteraciones genéticas como la fibrosis cística trascurre combinada con insuficiencia pancreática, en estos casos se bloquean los conductos pancreáticos y las enzimas que tienen una función vital en la digestión normal, no llegan al intestino, lo que da lugar a síntomas clínicos de desnutrición. Una administración oral de enzimas pancreáticas, convenientemente protegidas para evitar su desnaturalización por la acidez del estómago, ayuda a desarrollar una digestión normal y, en consecuencia una nutrición adecuada.

• CONTROL DE NEOPLASMAS

La administración intravenosa de L-asparraginasa para el tratamiento de ciertos neoplasmas que afectan a las células sanguíneas ha sido utilizada con éxito, especialmente en el caso de la leucemia linfocítica aguda. Después del tratamiento con esta enzima los datos recogidos indican una remisión completa de la enfermedad hasta en un 60% de los pacientes. Otros estudios señalan que esta enzima puede ser útil en el tratamiento para otras formas de cáncer como la leucemia y enfermedades relacionadas. El mecanismo para la utilización de la L-asparraginasa en la leucemia linfocítica aguda está basado en la observación de que ciertas células tumorales presentan un requerimiento nutritivo de L-asparragina exógena, mientras que las células normales son capaces de sintetizar este aminoácido in situ. Por consiguiente, la administración intravenosa de la enzima disminuye los niveles sanguíneos de L-asparragina, privando a las células anormales de un elemento nutritivo vital y causando una regresión del neoplasma. Se ha sugerido también, que los niveles relativamente altos de L-aspartato producido en la reacción enzimática pueden resultar tóxicos para las células tumorales. Una ventaja más de este tratamiento, es el alto índice terapéutico de las enzimas, comparado con el tratamiento alternativo que emplea sustancias químicas antileucémicas. El uso que se dio a las enzimas, en un principio como catalizadores biológicos ha ido modificándose y diversificándose para ser aplicado en diversas industrias, actualmente se amplía su utilidad en la medicina, en áreas específicas de laboratorio y reactivos exclusivos para pacientes.

Métodos inmunoenzimaticos

Las técnicas inmunoenzimáticas surgieron a mediados de la década de los 60 para la identificación y localización intracelular de antígenos y han tenido un auge vertiginoso, su uso se ha ampliado para la detección de un diverso número de antígenos y anticuerpos, poco después la observación de que tanto antígenos como anticuerpos pueden ser unidos a una fase sólida, permitió el desarrollo de estos métodos para la detección y cuantificación de estas biomoléculas.

Los ensayos que usan como marcador presentan extraordinarias ventajas aún no superadas, tales como: Técnicas inmunoenzimáticas para ensayos clínicos de vacunas y estudios inmunoepidemiológicos :

• Elevada sensibilidad, detectabilidad y especificidad.

• Equipamiento relativamente barato.

• Procedimientos técnicos rápidos y sencillos.

• Alta precisión y exactitud.

• Reactivos relativamente baratos y de larga vida.

• Gran variedad de substratos y cromógenos que incrementa su versatilidad.

Estos ensayos se apoyan en tres características biológicas fundamentales: la extraordinaria especificidad de los anticuerpos, el elevado poder catalítico y la alta especificidad de las enzimas. Mediante la combinación de la reacción inmunológica con un indicador altamente sensible, el débil efecto inmunológico se ve reforzado por la amplificación enzimática, de forma que se consigue una elevada sensibilidad y detectabilidad.Gracias a ello se han podido estudiar: hormonas, fármacos, péptidos y proteínas, vitaminas, agentes patógenos, otros analitos y, por supuesto, anticuerpos dirigidos contra los propios constituyentes del organismo (autoanticuerpos), contra diversos microorganismos o contra inmunógenos vacunales.

La reacción antígeno-anticuerpo se detecta generalmente mediante un cambio de color o la emisión de luz, producidos por la interacción de la enzima y su substrato.

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