Biologia Semana 17

RETICULO ENDOPLÁSMATICO Y COMPLEJO DE GOLGI

Pág. 765 del mundo de la célula

1. Explique en qué consisten las siguientes modificaciones que sufren las cadenas polipeptídicas después de la síntesis:

 Eliminación de secuencias de aminoácidos: Algunos polipéptidos se sintetizan como precursores inactivos de los que se deben eliminar fragmentos para dar lugar a la proteína activa. El corte en la proteína es un mecanismo que puede usarse para eliminar varios aminoácidos de una cadena polipeptídica.

 Modificaciones químicas: modificaciones químicas de grupos de aminoácidos concretos: metilaciones, fosforilaciones o reacciones de acetilación.

 Unión a grupos prostéticos: Hay proteínas que además del componente aminoacídico incluyen en su estructura un componente diferente, fuertemente unido, que recibe el nombre de grupo prostético.

 Ayuste de proteínas: secuencias de aminoácidos denominadas inteínas se eliminan de uno o más precursores polipeptídicos y los segmentos polipetídicos resultantes se empalman entre sí para dar lugar a una cadena polipeptidica continua.

2. Elabore un cuadro donde indique cuáles son las tres categorías de compartimientos de las células eucariotas, y en qué sitio se producen las proteínas destinadas a dichos compartimientos

3. ¿Cómo definiría la exportación cotraduccional (cotranslational) de polipéptidos y en qué organelo ocurre?

Proceso que permite que algunos polipéptidos entren en el RE a medida que se van sintetizando.

4. ¿Cómo definiría la exportación postraduccional (postranslational) y en qué organelos ocurre?

El proceso que permite que algunos polipéptidos entren en orgánulos después de haber sido sintetizados. Ocurre en el interior del núcleo, las mitocondrias, cloroplastos o el peroxisoma.

5. Cuáles son las funciones de los siguientes:

• Péptido o secuencia señal

secuencia de aminoácidos d una cadena polipeptidica naciente, que dirige el complejo ribosoma-ARNm-polipéptido hacia la superficie del RE.

• Partícula de reconocimiento de señal

Está formada por seis cadenas de polipéptidos unidas a una pequeña molécula de RNA. Ésta ribonucleoproteína es esencial en la síntesis de las proteínas que tienen como destino, formar parte de la membrana celular del lisosoma o ser exocitadas al medio externo ya que permite que la traducción de estas continué en el retículo endoplasmático rugoso tras haberse iniciado en el citoplasma.

• Receptor de la partícula de reconocimiento de señal

Compuesto por una secuencia de ocho o más aminoácidos hidrófobos en el centro. La región del SRP que reconoce este péptido señal está compuesta por principalmente por metionina, dado que los residuos de estas no presentaran modificaciones, son flexibles, permitiendo que el SRP pueda reconocer señales hidrófobas de distinta secuencia.

• Traslocón

Estructura de la membrana del RE que lleva a cabo la Translocación de los polipeptidos recién formados a través de (o insertando en) la membrana.

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6. Mencione las modificaciones que sufren las proteínas solubles y de membrana en el Retículo Endoplásmico Rugoso

Entran por inserción traslocacional, después de la biosíntesis las proteínas de membranas quedan ancladas a la membrana del retículo por sus regiones hidrófobas o por uniones covalentes de lípidos de membrana. Las proteínas solubles y la mayoría de las proteínas de secreción se vierten a la luz de RE. Algunas proteínas se incorporan en el retículo después de ser traducidas (inserción postraslacional) , esta circunstancia es la que tiene lugar de forma generalizada, en los peroxisomas, las mitocondrias y cloroplastos.

7. ¿Cuál es la función de la enzima disulfuro isomerasa?

Cataliza el intercambio o la mezcla de puentes disulfuros hasta que se forman los enlaces de la estructura nativa. La péptido prolilcis-transisomerasa cataliza la interconversión de los isómeros cis-trans en los enlaces peptídicos de prolina.

8. ¿Con qué fin ocurre la degradación asociada al EE (ERAD)?

El RE es el lugar del control de calidad. Las proteínas que no han sido correctamente modificadas, plegadas o ensambladas, se expulsan del RE en un proceso conocido como degradación asociada al RE(ERAD). Antes de que estas proteínas alcancen el aparato Golgi, son degradadas por los proteasomas del citosol.

9. Elabore un cuadro comparativo indicando las diferencias básicas entre Reticulo Endoplásmico Rugoso Y Retículo Endoplasmico Liso (estructura, morfología, función y células en las que predomina).

SIMILITUDES DIFERENCIAS

Ambos están formados por túbulos y vesículas membranosas El RE rugoso se especializa en la síntesis de proteínas

Ambas parten de la membrana nuclear y terminan en la membrana El RE liso se especializa en síntesis de lípidos

Son el organelo más grande en la mayoría de células El RE rugoso posee muchos ribosomas en su cara externa.

El RE liso no posee ribosomas en su cara exterior.

Sus cisternas son diferentes

10. ¿Con qué objetivo se realiza la hidroxilación a las drogas hidrofóbicas y qué enzima es la responsable de dicho proceso?

La adición de grupos hidroxilo a moléculas orgánicas aceptoras. La hidroxilación depende de un elemento de la familia de proteínas, citocromo P-450. Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan oxidasas de función mixta o mono-oxigenasas. La hidroxilación aumenta la solubilidad en agua de la mayoría de las drogas hidrófobas.

11. ¿En dónde se encuentra localizada la enzima glucosa-6-fosfatasa y cuál es su función?

El producto de la glucogenólisis, la glucosa 6-fosfato (glucosa 6-P), es atacada entonces por la glucosa 6-fosfatasa, enzima

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