Biología Molecular de la Célula I

Biología Molecular de la Célula I                                                                                                                                          05/04/2022

Cuestionario proteínas

1.Define qué es una proteína.

Es una biomolécula que esta formada por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. En algunos casos puede tener también azufre, y otros tipos de proteínas pueden tener, fósforo, hierro, magnesio y cobre. Son polímeros formados de pequeñas moléculas llamadas aminoácidos. Son cadenas de aminoácidos, que se pliegan, de esta manera toman una estructura tridimensional que les permite realizar múltiples funciones vitales para los sistemas vivos.  

2. ¿Qué es la conformación de una proteína?

Es la forma en la que una proteína puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La forma en que los polipéptidos se pliegan viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica. De esta manera, la disposición de los aminoácidos en una proteína va a determinar distintas reacciones en ella, como: enlaces peptídicos, puentes de hidrógeno, enlaces entre las cadenas laterales, enlaces disulfuro, y permiten que las proteínas se plieguen en una conformación específica.

3. Haz una tabla de los aminoácidos hidrofílicos, polares, hidrofóbicos y especiales.

4. Haz una tabla de los aminoácidos que tienen azufre, grupos OH, grupos aromáticos y

grupos amida.

5. ¿Cuál es el peso molecular aproximado de los aminoácidos?

Como el peso molecular promedio de un aminoácido es 110 Da, los pesos moleculares de las diferentes proteínas varían entre 5500 Da y 220.000 Da.

6. ¿Cuántos aminoácidos tendrá una proteína que pese 52,000 Da?

Aproximadamente 600 aminoácidos.

7. ¿Qué es un enlace peptídico?

Un enlace peptídico es la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace covalente CO-NH.

8. Diferencias entre péptido, polipéptido y proteína

Los péptidos se forman a partir de 2 o más aminoácidos, los polipéptidos se forman a partir de 10 o más aminoácidos, mientras que las proteínas se forman cuando el polipéptido tiene más de 50 aminoácidos.

9. ¿Cuáles son los cuatro niveles de organización de las proteínas? Características generales.

• Estructura primaria: Es el arreglo lineal de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, está determinada por la información en el DNA.
• Estructura secundaria: La estructura secundaria es donde el plegamiento que va a presentar la cadena polipeptídica es gracias a la formación de puentes de hidrógeno. En esta estructura se pueden formar dos patrones: alfa hélice y hoja o lámina beta plegada.
• Estructura terciaria: Es el arreglo tridimensional de los aminoácidos, esta se encuentra estabilizada por interacciones hidrofóbicas entre las cadenas no polares y, en algunas proteínas, por puentes disulfuro. Las regiones alfa hélices y hojas beta plegadas se pliegan y combinan entre sí, dando lugar a formas compactas, también llamadas dominios. Esta estructura es la responsable de las propiedades biológicas de una proteína
• Estructura cuaternaria: Es la interacción de dos o más polipéptidos, que están unidos por enlaces disulfuro, puentes de hidrogeno, fuerzas hidrofóbicas o por una combinación de todos. Las proteínas con esta estructura a menudo se llaman multiméricas.

10. ¿Qué es la estructura de alfa hélice? ¿Cuáles son sus características? ¿Qué significa que sea anfipática?

La estructura de alfa hélice se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma en forma de espiral o hélice. El oxígeno de cada enlace peptídico esta unido por un puente de hidrogeno a otro aminoácido que esta cuatro residuos abajo hacía el carboxilo terminal. El tener todos los puentes de hidrogeno en la misma orientación le da polaridad a la hélice. La hélice tiene 3.6 aminoácidos por vuelta. Es anfipática porque tiene una dualidad polar-apolar (hidrófilo-hidrofóbico) esta dualidad depende de los grupos R que contenga la cadena polipeptídica.

11. ¿Qué es la estructura de beta plegada? Características.

Es una estructura donde dos segmentos polipeptídicos se alinean y forman puentes de hidrogeno entre sí, de este suceso se quedan dos grupos radicales que van hacía arriba y hacía abajo del plano de los puentes de hidrogeno. Estas estructuras están compuestas por cadenas cortas de entre 5 a 8 residuos que están casi completamente extendidas. Cuando estas estructuras presentan el mismo sentido, la hoja plegada beta es paralela, si las estructuras  tienen sentidos opuestos, la hoja plegada beta es antiparalela.

12. Turns (giros) y loops (bucles), ¿qué son? Características.

En las cadenas polipeptídicas se pueden encontrar regiones no repetitivas. Estas zonas son lo que se conoce como giros y bucles que provocan cambios en la dirección de la cadena polipeptídica, que hacen posible que la cadena tenga una estructura compacta. Muchos de los cambios de dirección son gracias a una unidad estructural llamada giro beta o giro reverso. Lo esencial de este giro en horquilla es que el carbonilo de un residuo n enlace con el grupo amino del residuo n+3. En consecuencia, la cadena puede cambiar bruscamente de dirección. A menudo los giros beta conectan hojas beta antiparalelas.

13. ¿Qué son los motivos? ¿A qué tipo de organización pertenecen?

Un motivo es un patrón de aminoácidos que se asocia con una función concreta.  Los motivos son combinaciones de estructuras secundarias.

14. Menciona los tres principales motivos. Características y ejemplos.

• Coiled-coil motif: Compuesto por dos, tres o cuatro alfa hélices anfipáticas envueltas, esto quiere decir que una está alrededor de la otra. Un ejemplo es que este motivo se presenta en la proteína c-Jun.
• Helix-loop-helix: Este motivo une calcio y se caracteriza por la presencia de residuos hidrofílicos en posiciones invariantes en el giro (loop). Este motivo se presenta en proteínas que se unen al calcio y al DNA.
• Zinc finger: Su característica es que tiene un atado con forma de dedos que se mantienen unidos por un ion de zinc. Tiene tres estructuras secundarias: una hélice alfa y dos cadenas beta con orientación antiparalela. Este motivo también se encuentra en proteínas que se unen al DNA.

15. ¿Qué son los dominios? ¿A qué tipo de organización pertenecen? Características y da un

ejemplo.

Es una región dentro de una proteína que contiene frecuentemente varios motivos, involucra secuencias de aminoácidos más grandes que las que involucran los motivos, también cabe dentro de la estructura supersecundaria. Cada dominio es un segmento de la cadena capaz de plegarse de forma autónoma. Los dominios son también unidades de función. Frecuentemente, los diferentes dominios de una proteína se hallan asociados a funciones distintas. 

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