Componentes de la leche

1. Componentes de la leche (dividir en hidrosolubles y liposolubles).

La leche se encuentra conformada en diferentes proporciones de las siguientes sustancias según la edad, raza, especie, y alimentación del mamífero. Es considerado una emulsión por la distribución de sus moléculas suspendidas de proteínas. La leche es un alimento muy completo por la cantidad de proteínas y macromoléculas involucradas para la nutrición.

Hidrosolubles

• Proteínas solubles encontradas en el suero de la leche:
• Albúmina: Se desnaturaliza en calor
• Globulina: Minerales: Cloro, calcio, fosfato, sulfato de sodio, magnesio y potasio. Encontrados en mayor concentración en la membrana de glóbulos grasos (Ca, Mg, Cu, Fe, Mn, P y Zn). - Una disminución de concentración de minerales indica alteración secretora, enfermedades del metabolismo u otro estado patológico.
• Enzimas: - Hidrolasas: Mecanismo de reacción de desdoblamiento hidrolítico (saponificación). - Oxido-reducción: Indicadores de calidad microscópica.
• Vitaminas: Complejo B

Liposolubles

• Componente graso: - Forma un 3% de composición. Glóbulos pequeños (micelas) rodeado de una capa fosfolipídica. Las proporciones de lípidos dependen de la alimentación de la vaca y determina punto de fusión. - Cadenas más largas = mayor punto de fusión.
• Caseínas (∞, β, £): - Constituyen 80% de proteínas totales. Forma micelar en el agua. Contiene en su estructura aminoácidos escenciales y por ello es considerado la proteína más característica. Precipitan gracias a la renina o quimiocina para elaborar quesos. Contiene numerosos residuos de prolina para formar un plegamiento especial en su estructura en lugar de puentes disulfuros.
• Vitaminas A, D, E y K

1. Las proteínas se dividen en liposolubles e hidrosolubles, sin embargo, en las liposolubles podes identificar las caseínas, las cuales se identifican 4 principales:

Caseína ∞1: Contiene una secuencia de 199 aminoácidos con 8 o 9 grupos fosfato. Tiene 3 regiones hidrofóbicas y una zona hidrofilia donde se encuentra la mayoría de los grupos fosfatos. Gracias a esta distribución, se puede dar una carga negativa neta al pH de la leche. Su asociación con otras caseínas se puede llevar a cabo por interacciones hidrofóbicas. Su punto isoeléctrico se encuentra entre 4.44 -4.76. Gracias a su carga nea negativa, esta molécula tiene mayor afinidad al Ca2+, provocando un aumento en su solubilidad en medios cálcicos. Precipitan.

Caseína ∞2: Se encuentra formado por una secuencia de 207 aminoácidos. Contiene un puente disulfuro entre cisteínas en posiciones 36 y 40. Tiene 3 regiones hidrofóbicas, sin embargo, tiende a ser de mayor carácter hidrofílico esto por la presencia de estas regiones, donde una de ellas se encuentran en la N-terminal. En la C-terminal, tenemos aminoácidos hidrofóbicos con carga positiva neta. Por esta distinción en las estructuras, también pueden ser mayor atraídos por medio

cálcicos, formando complejos con este metal y facilitando las interacciones entre las demás caseínas. Precipitan.

Caseína β: Se considera como la caseína más hidrofóbicas de todas, así también puede diferenciarse fácilmente en su división de dos regiones en su estructura. Su estructura se compone de 209 aminoacidos. La región hidrofóbica es la C-terminal y la región hidrofílica es la N-terminal. Al igual que la caseínas ∞2, son sensibles al Ca2+, esto aumentando sus interacciones con el resto de las caseínas. Su punto isoeléctrico es de 4.83-5.07. Precipitan.

Caseína £: Mayor importancia en la formación de productos lácteos como queso, yogurt, mantequilla. A diferencia del resto de las caseínas, este es de un tamaño relativamente más pequeño, se conforma de 169 aminoácidos, donde solo existe un grupo fosfato en su estructura. De igual manera, tiene regiones bien definidas y separadas, donde su carga neta positiva se encuentra entre aminoácidos 20 y 115, donde facilita su unión con polisacáridos con carga negativas. Su región de carga negativa o hidrofílica es determinado por moléculas glucosilados encontrando en mayor cercanía al C-terminal. puede romperé fácilmente por medio de proteólisis, produciendo la unión de N-terminal (hidrofóbica) a otras caseínas, y la C-terminal (hidrofílica) queda libre en solución. Esto ocasiona la desestabilización de la micela y por ello se produce la precipitación de las proteínas insolubles, produciendo quesos o yogurt. Su punto isoeléctrico se da entre 5.45-5.77. Tiene pocos grupos fosfato y un alto contenido de carbohidratos unidos a ella. También tiene todos sus residuos de serina y treonina con sus correspondientes grupos hidroxilo, así como los carbohidratos dispuestos en una sola cara de su superficie por lo que esta parte exterior es fácilmente soluble en agua gracias a los grupos polares que posee.

1. Para las proteínas séricas o hidrosolubles tienen sus comportamientos entre ello o entre diferentes compuestos, lo cual la explicación de ellos:

∞-lactalbúmina: Se encarga de la síntesis de lactosa y siendo reguladora de la galactosil transferasa. Esta se sintetiza como parte de la respuesta hormonal durante la lactancia. Formada por una cadena polipéptida de 123 aminoácidos con peso molecular de 14200 g/mol. Su estructura terciaria globular y compacta está unida por medio de 4 cadenas disulfuros. Identificada como una proteína ácida con punto isoeléctrico de 4.8. En su estructura se obtiene un ión de Ca2+ y ayuda a la mantención de la estructura protéica. Su disociación de la proteína produce su desnaturalización parcial y por ello, su resistencia ante agentes desnaturalizantes es mucho menos que si estado saturado.

∞-lactalbúmina: Es la proteína en mayor cantidad de las proteínas solubles. Tienen una sola cadena de 162 aminoacidos con peso molecular de 18400 g/mol. Se presenta en forma de dímeros uniendo dos monómeros de forma no covalente. Estos se forman entre pH de 7.5 y 5.2. Se mantiene unido por medio de dos puentes disulfuros. Existe un grupo tiol, el cual forma parte importante en las uniones de diferentes moléculas, como la β-caseína, influyendo en la coagulación de la leche por efecto de la quimiosina. Pueden desnaturalizarse de manera fácil, con el calor en ausencia de las uniones ligantes.

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