Cuestionario bioquimica

ITEM I:

Pregunta 1:  Las siguientes características son propias de las enzimas y colaboran en su importancia biológica

A. Su gran eficacia catalítica.

LUIS FRANCO VERA. (2007). ENZIMAS: QUÉ SON Y PARA QUE SIRVEN. VIII Programa de Promoción de la Cultura Científica y Tecnológica, 101, pp.399.

Pregunta 2: Las enzimas:

A. Solo están constituidas por proteínas.

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger . (2006). Lehninger Principios de Bioquímica 4º Edición. Ed. Omega, Barcelona. ( cap. 1, pp. 216).

Pregunta 3: La existencia de una enzima catalizadora de un proceso hace que en el mismo:

A.. Disminuya la energía de activación.

LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Lehninger  Principios de Bioquímica 4º Edición, Ed. Omega, Barcelona, (cap. 1, pp. 190).

13. Que el número de recambio de la enzima acetilcolinesterasa sea 25.000 significara que.

b. Por segundo, cada molécula de enzima cataliza la transformación de 25.000 moléculas de sustrato.

“Plou, J. (2016). LAS ENZIMAS (N°71). MADRID-EDITORIAL CSIC

14. Actividad catalítica de una preparación enzimática:

a. Una unidad de actividad enzimática es la cantidad de enzima que cataliza la formación de un micromol de producto por minuto en condiciones estándares.

“PARQUE CIENTIFICO DE MADRID. (2016). LAS ENZIMAS. MADRID-EDITORIAL SBI

15. sobre cinética enzimática:

a. Cuando una enzima es saturada de sustrato, su cinética respecto a este es de orden 0.

“Plou, J. (2016). CINÉTICA ENZIMÁTICA } (N°71). MADRID-EDITORIAL CSIC

16. Respecto a la Km de la ecuación de Michaelis - Menten:
a. Representa la constante de afinidad entre enzima y sustrato.
b. Sus dimensiones se expresan como molaridad.
c. Es la constante de velocidad de la descomposición del complejo ES.
d. Cuantitativamente representa la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad de la reacción valga el 10% de Vmax.
e. Es constante para una enzima determinada, sea cual sea el sustrato sobre el que actúe.

Respuesta: letra “b”

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., cap 6 pp. 200-206).

17. En una enzima Michaeliana para que el valor de v sea: 
a. Vm/20 se ha de cumplir que [S] = Km/19
b. Vm/10 ha de ser [S] Km/11.
c. Vm/2 ha de ocurrir que [S] Km/2.
d. Vm/5 será correcta la relación [S]= Km/10.
e. Nada de lo anterior es cierto.

Respuesta: letra “a”

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., cap 6 pp. 203-206)..

18. Reacciones bisustrato (A y B) enzimáticas (E) secuenciales:
a. En su transcurso se forma un complejo temario EAB.
b. Pueden responder a un mecanismo ordenado.
c. Pueden responder a un mecanismo al azar.
d. Todo lo anterior es cierto.
e. Nada de lo anterior es cierto.

Respuesta: letra “d”

Santiago Schnell, Philip K. Maini, A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax estimates, Comments on Theoretical Biology 8, 169-187, 2004 DOI

22.  A una disolución de 100 mL de una enzima pura conteniendo 10 mg de proteína se le necesitaron añadir, para inactivarla totalmente, molecula a molecula, 0,4 micromoles del inhibidor irreversible AgNO3. el peso molecular de la enzima podria ser:

Juan Manuel Gonzalez, Universidad del Pais Vasco (2015). Mañas Bioquímica y Biología Molecular. Tema 11. Recuperado de: http://www.ehu.eus/biomoleculas/index.htm

Los 0,4 micromoles inactivadores se corresponden a 0,1g de enzima. Por tanto, a 1 mol le corresponderán 250.000 g.  

                                                                                                                  Rpta: a

23. Un inhibidor competitivo, sobre una reaccion enzimática:

Nelson, D. L., Michael, C. M., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2018). Lehninger: Principios de Bioquímica (7a. ed.). cap 6 (pag. 189-225). Barcelona: Omega

En las representaciones de Lineweaver - Burk en presencia y ausencia de inhibidor las dos rectas poseen la misma ordenada en el origen, es decir, Vmaxi = Vmax, y la pendiente aumenta con la concentración del inhibidor de modo que Kmi > Km.  

                                                                                                                                                                                 Rpta:  c

24. Un inhibidor no competitivo, sobre una reacción enzimática:

Nelson, D. L., Michael, C. M., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2018). Lehninger: Principios de Bioquímica (7a. ed.). cap 6 (pag. 189-225). Barcelona: Omega

En la representación de Lineweaver - Burk, en presencia del inhibidor la nueva recta, siempre por encima de la otra, se une con ésta en la abscisa en el origen, lo que significa que Kmi = Km y que Vmaxi > Vmax.

Rpta: b

25. Modelo alostérico concertado de Monod - Wyman y Changeux

1. La forma T del monómero tiene menos afinidad por el sustrato que la forma R.
2. En ausencia de sustrato el equilibrio está desplazado hacia la forma R
3. La proteína oligomérica ha de ser asimétrica.
4. La participación más importante la de las formas diméricas RT
5. Nada de lo anterior es cierto.

• Monod, J. (1967). Sobre la naturaleza de las transiciones alostéricas: un modelo plausible. 12ª ed. Estados unidos: JMB, p.104.

26. Un activador alostérico, al actuar sobre un sistema enzimático alostérico

1. Hace menos sigmoide la cinética de actividad respecto a concehtración de sustrato.
2. Pasa la forma activa de la enzima a la inactiva.
3. Actua sobre el centro activo.
4. Hace que el coeficiente de Hill aumente.
5. Provoca la asimetria de las subunidades en la enzima oligomérica

• R. Lodeiro, A. (2017). Catálisis enzimática. 1ª ed. Argentinas: Libros de Cátedra, p.157.

27. Enzimas y coenzimas:

1. El NAD es una coenzima de las transaminasas.
2. El FAD es una coenzima presente en ciertas flavoenzimas.
3. El fosfato de piridoxal es una coenzima exclusiva de las descarboxilasas.
4. La coenzima B12 es típica del alcohol deshidrogenasas.
5. Hay más de una respuesta correcta.

• Carbonero Zalduegui, P. (1975). Metabolismo de aminoácidos. 1ª ed. Madrid: ETSI Agrónomos, p.19.

34. Las coenzimas son compuestos:

a. Orgánicos termoestables de peso molecular bajo.

b. Orgánicos que se unen covalentemente a la enzima.

inorgánicos que no se unen a la enzima, la acompañan.

d. Inorgánicos termolábiles de peso molecular alto.

Respuesta: A

 “Las enzimas y las coenzimas”. LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica 4º Edición, Ed. Omega, Barcelona, 2006, p. 190.

35. Las siguientes especificidades en la capacidad catalítica de una enzima, son las listadas a continuación, EXCEPTO:

a. Esteroespecífica.

b. Especificidad óptica.

c. Especificidad por el tipo de reacción.

d. Especificidad por el tipo de termoespecificidad del reactivo.

Respuesta:  A

LUIS FRANCO VERA, R.Acad.Cienc.Exact.Fís.Nat. (Esp).Departamento de Bioquímica y Biología Molecular,(2007)

36. Al final de las reacciones catalizadas por enzimas, estas se recuperan:

a. Con cambios covalentes.

b. Sin cambio.

c. Sin cambios unidos covalentementes en la coenzima.

d. Con cambios unidas en forma electrovalente al grupo prostético.

Respuesta: B

Cita: “Catálisis enzimática” - FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS, Aníbal R. Lodeiro, Universidad Nacional de la plata.(2017)

Pregunta 37: La ecuación del doble reciproco o de Lieneweaver-Burk, se usa para determinar:

1. Km y Vmax

Departamento de Bioquímica y Biología Molecular A, Universidad de Murcia(2015).Revista Eubacteria Nº 34. Recuperado de: https://www.um.es/eubacteria/Los_cuatro_mosqueteros_de_la_cinetica_enzimatica_Eubacteria34.pdf

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