El concepto de enzimas

Enzima

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Estaproteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.

Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denominareacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismoque tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4 000 reacciones bioquímicas distintas.4 No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.

Índice

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• 1 Etimología e historia

• 2 Estructuras y mecanismos

o 2.1 Especificidad

 2.1.1 Modelo de la "llave-cerradura"

 2.1.2 Modelo del encaje inducido

o 2.2 Mecanismos

 2.2.1 Estabilización del estado de transición

 2.2.2 Dinámica y función

o 2.3 Modulación alostérica

• 3 Cofactores y coenzimas

o 3.1 Cofactores

o 3.2 Coenzimas

• 4 Termodinámica

• 5 Cinética

• 6 Inhibición

• 7 Función biológica

• 8 Control de la actividad

• 9 Implicaciones en enfermedades

• 10 Clasificación y nomenclatura de enzimas

• 11 Aplicaciones industriales

• 12 Véase también

• 13 Referencias

• 14 Lecturas complementarias

• 15 Enlaces externos

§Etimología e historia[editar]

Eduard Buchner.

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía la digestión de la carne por las secreciones del estómago8 y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.9 aunque la primer enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François Persoz en 1833.10

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadasfermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células".11 Por el contrario, otros científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación.

En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a la actividad química producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia

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