Enzimas

República Bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular Para la Educación Universitaria

Instituto Universitario de Tecnología de Yaracuy

Independencia – Yaracuy

Enzimas

Bachiller(es):

Sección: 401

Febrero, 2013

Enzimas

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomasen la que reside la actividad peptidil transferasa). También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.

Clasificación de las enzimas.

• Oxido-reductasas: participan en reacciones de óxido-reducción. En estas reacciones se transfiere un electrón (ó un H+) de un donante a un receptor. Caso del NADH+que entrega electrones a complejo I en la membrana interna de la mitocondria.

• Transferasas: transfieren grupos de un donante a un aceptor. Los grupos transferidos con más frecuencia son el metilo, glucosídicoy fosfato. Caso de la glucosiltransferasa (transfiere un monosacárido) y proteín quinasa (transfiere un fosfato).

• Hidrolasas: participan en reacciones de hidrólisis, es decir, rompimiento de enlaces como C-O, C-N y C-C por adición de agua. Caso de los enlaces glucosídicos(entre monosacáridos) y peptídicos (entre aminoácidos).

• Liasas: producen dobles enlaces al romper uniones C-O, C-C y C-N. También pueden romper dobles enlaces agregando grupos. Caso de la piruvato descarboxilasa que elimina un CO2 al piruvato.

• Isomerasas: catalizan una redistribución de átomos de los grupos químicos dentro de la misma molécula. Caso de la alaninaracemasa que convierte L-alanina en D-alanina. Ambos son isómeros.

• Ligasas: catalizan la unión de 2 moléculas por hidrólisis de ATP u otro trifosfato (GTP, por ejemplo).

Características de las enzimas

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima.

Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias.

Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio depH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.

A diferencia de un catalizador inorgánico que interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reacción o solo una reacción determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actúan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuración precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminoácidos que tienen su carbono a , asimétrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idénticas de dichos aminoácidos, pero que sean del tipo D-.

En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados compuestos.

Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:

• Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.

• Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.

• Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en el interior de las células; como en las diversas células se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, también, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica celular esté formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de síntesis, degradación, oxidación, etc. características de la actividad vital de los distintos organismos.

Cofactores

Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.46

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa

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