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ENZIMAS


Enviado por   •  26 de Agosto de 2014  •  Exámen  •  1.256 Palabras (6 Páginas)  •  165 Visitas

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Enzimas

Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas.

Proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Son importantes catalizadores aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso.

CONCEPTOS

• Catalizador.- es cualquier sustancia que acelera la velocidad de una reacción pero sin participar químicamente en ella.

• Sustrato.- es la sustancia sobre la cual actúa la enzima. Las sustancias producidas por la acción de las enzimas, son los productos de la reacción.

• Cofactor.- es una molécula químicamente diferente a la enzima, que está unida a esta y es necesaria para que esta pueda tener una actividad catalítica. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.

• Apoenzima.- es la parte proteica de una holoenzima. La apoenzima es una proteína que necesita unirse a su cofactor para realizar su función catalizadora.

• Holoenzima.- es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor. La holoenzima en resumidas cuentas es una enzima que ya está completa y lista para realizar su función catalizadora.

• Coenzima.- son cofactores orgánicos no proteicos que forma parte del sitio activo, es decir el lugar de la enzima que realiza la reacción.

• Grupo prostético.- es una molécula de características químicas diferentes a la enzima (como una coenzima) que está unida a ella, pero que no participa como parte del sitio activo.

• Iones metálicos: Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el nombre de activadores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc.

NOMENCLATURA

• El primero es su nombre corto. (con más frecuencia para las enzimas que tiene el sufijo “asa” unido al sustrato de reacción.)

Ej: Glucosidasa, ureasa, sacarasa.

• El segundo es el nombre sistemático. Las enzimas se dividen en seis clases diferentes.

• Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxirreducción.

• Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N, o P.

• Hidrolasas: Catalizan la escisión de enlaces mediante la adición de agua.

• Liasas: Catalizan la escisión de los enlaces C-C, C-S y ciertos C-N.

• Isomerasas: Catalizan la racemización de los isómeros ópticos o geométricos.

• Ligasas: Catalizan la formación de enlaces entre el carbono y el O, el S y el N acoplados a la hidrólisis de fosfatos de alta energía.

Ej: Lactato: NAD+ Oxidorreductasas. NOTA: a cada enzima se le asigna un número de clasificación.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Sitios activos: Bolsa o hendiduras especiales. Contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y la catálisis.

El sustrato se une a la enzima y forma un complejo enzima-sustrato el complejo enzima-sustrato se convierte en un complejo enzima-producto que se disocia posteriormente en la enzima y el producto.

Eficiencia catalítica: Las reacciones catalizadas por una enzima son muy eficientes: transcurren a velocidades más rápidas que las no catalizadas.

Especificidad: Significa que una enzima solo puede reconocer a un solo sustrato. Por ejemplo, la sacarasa únicamente actúa sobre la sacarosa.

Temperatura: Las bajas temperaturas las inactivan, pero no las destruyen. Conforme se aumenta la temperatura crece su actividad hasta un valor óptimo, a partir del cual decrece y, finalmente, a temperaturas altas, se destruyen.

Regulación: La actividad enzimática puede ser regulada, incrementarse o reducirse, de modo que la velocidad de la formación del producto responde a las necesidades de la célula.

CÓMO ACTUAN LAS ENZIMAS

Energía libre de activación: Debido a la elevada energía de activación, las velocidades de las reacciones químicas no catalizadas suelen ser más lentas.

Velocidad de reacción: Para que las moléculas funcionen deben tener suficiente energía como para superar la barrera de energía del estado de transición. En ausencia de una enzima, sólo pocas moléculas puede poseer esa energía suficiente como para alcanzar el estado de transición entre el reactante y el producto.

QUIMICA DEL SITIO ACTIVO

El sitio activo no es un receptáculo pasivo para la unión del sustrato. Es una máquina compleja que emplea mecanismos químicos diversos para facilitar la conversión del sustrato en producto.

FACTORES

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