Estudio De La Acción De Las Enzimas

FUNDAMENTO TEÓRICO

AMILASA

La amilasa, denominada también sacarasa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-Amilosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia). Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de "diastasa.

α - Amilasa

Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente funcionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.2.

β - Amilasa

Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12.

γ -Amilasa

Además de romper el último enlace α(1-4) glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.

USOS

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.

En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración, degradando el almidón de las frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.

ALMIDÓN

Los almidones son polímetros de la α-D-glucosa que ocurren en las células vegetales generalmente como gránulos de almidón en el citosol hay un enlace α en el almidón, en contraste con el enlace β en la celulosa. Los distintos tipos de almidones se diferencian entre si por su grado de ramificación de cadena. La amilosa es un polímero lineal de la glucosa, con todos los residuos unidos enlazados por enlaces α (1→4). La amilopectina es un polímero de cadena ramificada y la ramificación se inicia en los enlaces α (1→6) a lo largo de la cadena con enlaces α (1→4). La conformación más usual de la amilosa es la forma de

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