Examen bioquimica, proteinas y aminoacidos

EXAMEN DE BIOQUIMICA (PROTEINAS Y AMINOACIDOS) INGENIERÍA EN ENERGÍAS RENOVABLES.

NOMBRE: Yair Rosas Valerio PROFESOR José Joel Espinosa De Los Monteros Fernández FECHA  28/05/2020

1.- Usted trabajo con una proteína (Ud. Selecciono y estudio). Por favor descríbala, debe contener su tamaño, el número de aminoácidos que tiene, si es una buena proteína, ¿Se puede comer? O cual es su función.

La queratina​ es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas. Una de las biomoléculas cuya dureza se aproxima a la de la queratina es la quitina, con la cual no hay que confundirse, al ser esta última un polisacárido.

Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes:

La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro. La queratina beta no presenta cisteína ni, por lo tanto, puentes disulfuro.

• Queratina alfa: Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa queratina. Así, existe mayor cantidad de queratina alfa en los cuernos de un animal y en las uñas que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras.
• Queratina beta: La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña.

Estructura

La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto unido le da a la proteína esa especial dureza característica.

Su función principal es proteger las células epiteliales, siendo además un elemento fundamental en la formación de la capa más externa de la piel.

2.- Busque sobre la hemoglobina. Cual es su estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y finalmente su estructura cuaternaria si es que la tiene.   Cual es su función y describa como es que puede hacer esta función.

La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64 000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el dioxígeno (comúnmente llamado oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.[pic 1]

La molécula de hemoglobina está constituida por una porción proteica llamada globina (compuesta por 2 pares de cadenas polipeptídicas diferentes que contienen numerosos aminoácidos) y 4 grupos prostéticos nombrados “hem” en cuyo centro se localiza un átomo de hierro; de manera que la molécula de hemoglobina está formada por 4 subunidades, cada una de las cuales posee un grupo hemo unido a un polipéptido. Las variaciones en las cadenas polipeptídicas dan origen a diferentes tipos de hemoglobinas. Por ejemplo; las hemoglobinas normales del adulto (Hb A1 y A2), y la del feto (Hb F) que tiene gran afinidad por el oxígeno.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee 1 grupo hemo en cada subunidad.

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de dioxígeno. Es decir, molécula de O2 se combina de forma laxa y reversible con la porción hemo de la hemoglobina. El grupo hemo está formado por:

• Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
• Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
• La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

Está contenida en los Eritrocitos que constituye, aproximadamente, el 35% de su peso y le da su color rojo característico además de su función de transportar el oxígeno y el dióxido de carbono en el proceso de la respiración celular. Supone un proceso metabólico mediante el cual las células reducen el oxígeno y producen energía y agua. Estas reacciones son indispensables para la nutrición celular. La liberación de energía se desarrolla de manera controlada.

3.- Una Enzima es una proteína. Escriba un ensayo sobre las enzimas de 200 palabras.

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:

La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción

Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo, hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarosa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

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