Bioquimica aminoacidos

01 de Agosto.

Bioquímica estudia las bases químicas de la vida. El propósito es describir y explicar, en términos moleculares, todos los procesos químicos de las células vivas.

I unidad: diseño molecular del proceso viviente.

Durante muchos años varias personas se han preguntado y se siguen preguntando cómo se originó la vida, pensaron que como seria el inicio de esta vida y mucha gente entusiasmada con esta pregunta pensó como seria el inicio de la vida, que características tenía el planeta tierra cuando se originó la primera vida y no faltó o faltaron los investigadores que intentaron hacer experimentos simulando el inicio de la vida, descubrieron que se originaban unas moléculas que nosotros llamamos moléculas orgánicas y la primera molécula que ellos descubrieron en este experimento simulando como se originó la vida, estas molécula fueron los aminoácidos. De los aminoácidos se generaron las proteínas, en algún momento de esta evolución química, a partir de las proteínas se generaron los ARN, en algún momento de esta evolución química se generó ADN y posteriormente las células.

aminoácidos→ proteínas → ARN→ ADN → células

Parece ser que esta fue la línea que dio origen a la célula, desde un punto de partida; aminoácidos, los cuales se organizaron en proteínas, algunas de las tantas proteínas que se generó en esta evolución tuvo la capacidad de generar ARN, en algún momento los ARN generaron ADN, en algún momento todo esto quedó envuelto en una membrana para dar origen a las células; Hubo una evolución química.  

Las moléculas orgánicas (carbohidratos, proteínas, lípidos, ácidos nucleicos) presentan grupos químicos funcionales. Hay moléculas orgánicas que presentan más de una vez un grupo químico funcional:

CHO: aldehido.

CO: ceto ó cetona.

OH: alcohol.

SH: thiol.

COOH: ácido o carboxilo.

NH₂: amino.

Estructura y clasificación de los aminoácidos:

[pic 1]

        Existen 20 aminoácidos diferentes, y con estos 20 aminoácidos diferentes los seres vivos construyen sus proteínas. Para nosotros para poder todas las proteínas que necesitamos sí o sí tenemos que tener esos 20 aminoácidos diferentes, algunos de esos 20 los fabricamos y los que no los incorporamos a través de los alimentos.

        Todos los aminoácidos presentan un carbono central, el cual se llama carbono α (alfa), a este carbono alfa se le pueden unir cuatro átomos o grupos atómicos distintos, por lo tanto el carbono es un tetraédrico, es decir el carbono como elemento central  puede establecer enlaces covalentes con cuatro átomos o grupos atómicos distintos.

        A la izquierda del carbono α hay un grupo amino, asociado a este carbono α el grupo ácido o carboxilo, asociado a este mismo carbono α hay un Hidrógeno y asociado a este carbono α hay un grupo R, cadena lateral o radical. Todos los aminoácidos (20) tienen esta estructura en común, lo que hace diferente es el R, todos los aminoácidos son de tipo α. El carbono α es un carbono asimétrico, esto significa que los átomos ó grupos atómicos que están unidos a ese carbono asimétrico pueden estar a la derecha o a la izquierda de este carbono asimétrico. El carbono asimétrico permanece en el centro, pero el grupo amino puede estar a la derecha ó la izquierda. La presencia de carbonos asimétricos en una molécula orgánica determina que los grupos químicos que están unidos a este carbono pueden a la derecha ó a la izquierda. De acuerdo a esto puede existir un aminoácido que él:

• α-L: grupo amino está a la izquierda del carbono α, grupo ácido está a la derecha.
• α-D: grupo amino está a la derecha del carbono α, grupo ácido está a la izquierda.

La forma L y D de los aminoácidos es por la presencia del carbono asimétrico.  En la naturaleza hay dos tipos de aminoácidos α-L y α-D. Todos los aminoácidos que forman parte de nuestras proteínas son α-L, mayoritariamente en los sistemas vivos se encuentran aminoácidos α-L. La dualidad de L es por la presencia en la estructura de un carbono asimétrico.

Si una molécula orgánica tiene varios carbonos asimétricos, puede haber varias alternativas de esta misma molécula.

Por ejemplo: Si se anota la formula química de la Glucosa, la cual es C₆H₁₂O₆, esa misma fórmula química la tiene la galactosa, manosa, maltosa y otros monosacáridos. La diferencia es que los grupos químicos que están unidos al carbono asimétrico  en esa molécula pueden estar a la derecha o a la izquierda. Entre más carbonos asimétricos hay en una molécula, más variantes hay de esa molécula. Para saber las variantes de una molécula, está la siguiente fórmula:

2ᴺ, donde 2 significa que puede estar a la derecha o a la izquierda del carbono asimétrico y N significa el número de carbonos asimétricos que tiene la molécula.

Aplicación:

2¹: el grupo amino puede estar a la derecha o izquierda y hay un carbono asimétrico, por lo tanto  existen dos tipos de aminoácidos (forma α-L y α-D)

Glucosa: 2⁵= 32, quiere decir que existen 32 moléculas que son distintas, pero que todas ellas tienen la misma fórmula química, la variabilidad a pesar de que tiene la misma fórmula química, es porque en esas moléculas hay carbonos asimétricos y esto permite abrir un abanico. Solo los L-aminoácido son usados en la formación de proteínas. Todas las proteínas presentes en los seres vivos utilizan el alfa L aminoácidos.

Formula de los aminoácidos.

[pic 2]

Lo de color negro es lo que tienen en común todas y de color azul la parte variable.

Existen 20 aminoácidos diferentes, tienen una estructura química común y lo que hace diferente uno del otro es el R. La conducta que tienen los aminoácidos no es común para todos, su conducta está dada por R. cada libro y autor tiene una clasificación no hay una clasificación común o universal.

Clasificación de los aminoácidos:

• apolar, alifáticos: (glicina, alanina, valina, leucina, metionina e isoleucina) 5 aminoácidos en su cadena lateral  presenta H y C, excepto la glicina que solo presenta H, pero que tienen en común todos ellos que son aminoácidos hidrofóbicas o no polares (repelen el agua), los alifáticos son los que en R encontramos una cadena hidrocarbonada ó H como excepción en la glicina, pero todos en ellos tienen en común que rechazan el agua.
• positivos (catión): (lisina, arginina e histidina) son aminoácidos presentan carga eléctrica positiva, son aminoácidos cationicos (ión o molécula con carga eléctrica positiva)
• negativos (anión): (aspartato y glutamato) son aminoácidos con carga eléctrica negativa, por lo tanto son aniones.
• Aromáticos: (fenilalanina, tirosina y triptófano) presentan estructuras cíclicas o anillos aromáticos en su cadena radical.
• Polar: (prolina, asparagina, serina, treonina, cisteína y glutamina) presentan en la cadena lateral grupos químicos que tienen afinidad con el agua, por lo tanto son aminoácidos hidrófilos o polares.

Hay aminoácidos que tiene  afinidad con el agua y otros que no, también hay los que tienen carga eléctrica negativa ó positiva, y finalmente existen los que tiene en su cadena lateral grupos cíclicos aromáticos ó estructuras cíclicas.

        Aminoácidos alifáticos:

En la membrana celular hay dos grandes tipos de proteínas las cuales son llamadas proteínas intrinsicas (transmembranas) y extrinsicas (periféricas), las primeras son las que atraviesan una o más veces la bicapa lipídica (completamente la bicapa), si se analiza al interior de la bicapa lipídica encontramos ácidos grasos (moléculas hidrofóbicas), por lo tanto encontramos aminoácidos apolares.

Las acuaporinas son proteínas integrales que movilizan agua, por lo tanto contienen aminoácidos hidrófilos. Es decir es como un canal donde en la periferia de este hay aminoácidos hidrofóbicos y al interior del canal están los aminoácidos hidrófilos. Existe una disposición de las proteínas en la membrana dependiendo de las características de los aminoácidos.

Aminoácidos aromáticos:

El espectrofotómetro dice si hay proteínas y ácidos nucleicos y las cuantificas. Para poder hacer esto este instrumento emite una luz ultravioleta y si hay proteína, la proteína y los ácidos nucleicos la absorbe (luz UV)  y los cuantifica. Si una proteína presenta aminoácido aromático, esa proteína se puede cuantificar utilizando espectrofotómetro  por la presencia de aminoácidos aromáticos, las cadenas laterales de estos aminoácidos aromáticos tienen la capacidad de absorber luz UV y este instrumento cuantifica esto y da un valor, los ácidos nucleicos por presentar nitrógenos y puentes de hidrógenos pueden absorber luz UV y este instrumento lo cuantifica.

        Aminoácidos polares:

Los aminoácidos tienen CHON y casi la mayoría de ellas presenta azúcar, y también en casi todas las proteínas se van a encontrar además de CHON hay S.

En la metionina y cisteína hay azufre (S)→casi todas la proteínas tiene S, en código genético y normalmente el primer aminoácido que está en las proteínas es la metionina.

En la cisteína el S está unido a H, por lo tanto se encuentra el grupo químico thiol, está en el grupo R. cuando se pierde el H del grupo SH se oxida, y se genera un puente entre S-S (puente disulfuro), los cuales se encuentra en las proteínas y genera por la oxidación de los grupos thiol. Por lo tanto la presencia de puentes S-S hace que sea una proteína funcional y si se rompen esa proteína pierde su función biológica.

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