La matriz extracelular (ECM)

Matriz extracelular

Para otros usos de este término, véase Matriz.

En histología, la matriz extracelular (MEC) es el conjunto de materiales extracelulares que forman parte de un tejido. La MEC es un medio de integración fisiológico, de naturaleza bioquímica compleja, en el que están "inmersas" las células. Así la MEC es la sustancia del medio intersticial (intercelular).

La MEC es un componente de vida importante. Los animales con células se dintinguen por su capacidad de inteconectarse una morfogénesis compleja que implica asociaciones celulares cooperativas para formar tejidos. Ahí es donde es importante y distintiva la MEC como componente cohesivo y medio logístico de integración de las diferentes unidades funcionales celulares.

Funciones[editar • editar fuente]

Las funciones de la MEC son una experimentación de las características física de los componentes de la misma. Las más importantes son:

1. Rellenar los espacios entre las células.

2. Permitir la compresión y estiramiento de las células.

3. Degradar los desechos tóxicos que no necesita nuestro cuerpo para así purificarnos.

4. Regeneración de tejidos.

El colágeno y la elastina son proteínas estructurales de la matriz extracelular.

Colágeno

Es la proteína más abundante de la matriz extracelular.

Formado por 3 cadenas α.

Se organiza para formar sobre todo fibras.

Resiste tensiones mecánicas sin deformarse.

Elastina

Forma parte de las fibras elásticas.

Las fibras elásticas permiten que los tejidos recuperen su forma orginal tras una distensión mecánica.

La matriz extracelular está formada principalmente por proteínas, glucosaminoglucanos, proteoglucanos y glucoproteínas, organizados en entramados diversos que constituyen las diferentes matrices extracelulares de los distintos tejidos. Las proteínas más abundantes son el colágeno y la elastina.

Colágeno

Se denomina colágeno a una familia de proteínas muy abundante en el organismo de los animales. En los vertebrados hay más de 40 genes que sintetizan unas cadenas de aminoácidos denominadas cadenas α, las cuales se asocian de tres en tres para formar hasta 28 tipos de moléculas de colágeno diferentes. Las moléculas de colágeno pueden representar del 25 al 30 % de todas las proteínas corporales. Tradicionalmente se ha usado el colágeno para fabricar pegamentos y colas, de ahí su nombre. Su principal misión en los tejidos es formar un armazón que hace de sostén a los tejidos y que resiste las fuerzas de tensión mecánica (ver figura =>). Actúa como lasbarras de acero que refuerzan el hormigón en las obras. La organización de las moléculas de colágeno en estructuras macromoleculares tridimensionales es variada. Pueden formar fibras paralelas para resistir tensiones unidireccionales, como ocurre en tendones y ligamentos, o fibras orientadas en forma de mallapara soportar tensiones que pueden venir de todas las direcciones, como ocurre en el hueso, en el cartílago y en el tejido conectivo. Las células se "agarran" a las moléculas de colágeno mediante diversas proteínas de adhesión como las integrinas, inmunoglobulinas, anexinas, etcétera.

Las moléculas de colágeno se caracterizan por:

a) Una composición poco frecuente de aminoácidos. En las moléculas de colágeno abunda el aminoácido glicina, que es muy común, y otros menos comunes como la prolina e hidroxiprolina. La glicina se repite cada 3 aminoácidos (...-Gly - x - y - Gly - x - y -...), donde x e y suelen ser prolina e hidroxiprolina, respectivamente. Esta secuencia repetida de glicina es la que permite la disposición en hélice levógira de las cadenas α, debido al pequeño tamaño de este aminoácido.

Esquema de la síntesis de las fibras de colágeno.

Fibras de colágeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopía electrónica de barrido.

Fibras de colágeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopía electrónica de trasnmisión.

b) Pueden organizarse formando fibras, mallas o especializarse en formar uniones entre moléculas. Todo ello depende de la composición

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