Proteinas. Aminoácidos

PROTEÍNAS

1. Aminoácidos

1. Fórmula general

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1. ¿Cuántos forman parte de las proteínas?

Existen más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, de los cuales solo 20 se encuentran como constituyentes de las proteínas.

1. ¿Qué son los aminoácidos esenciales?

Son aquellos aminoácidos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo, así que nosotros debemos ingerir esos aminoácidos.

1. ¿Qué estereoisómeros de los aminoácidos se encuentran en las proteínas, los D o los L? Compara este caso con los monosacáridos.

Los estereoisómeros de los aminoácidos que se encuentran en las proteínas son  de configuración L, y  en caso de los monosacáridos pueden contener las dos configuraciones.

1. Escribe la fórmula general de la glicina, ¿Qué otro nombre recibe? ¿Cuántos carbonos asimétricos tiene?

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Su fórmula química es NH2CH2COOH, y su fórmula molecular es  C2H5NO2. El nombre que antiguamente tenia era el de glicocola, el carbono α de la glicina tiene dos sustitutos de hidrógeno.

1. ¿Por qué se dice que los aminoácidos son sustancias anfóteras?

Porque los aminoácidos pueden reaccionar ya sea como un ácido o una base.

1. Enumera los aminoácidos ácidos y los aminoácidos básicos. ¿A qué se debe su carácter?

1. ¿Cuáles son los aminoácidos que contienen azufre?

Son la metionina y la cisteína.

1. ¿En qué se diferencia un aminoácido de otro?

En que cada aminoácido tiene un grupo carboxilo, un grupo amino primario (excepto la prolina que tiene un grupo amino secundario), y una cadena latera distintiva (grupo R) unido al átomo de carbono α.

1. Indica el nombre de las abreviaturas de los aminoácidos

1. ¿Cuál es la diferencia entre un péptido, un polipéptido y una proteína?

Un péptido está conformado por la unión de dos o más aminoácidos a través de enlaces amida, llegan hasta los 10 aminoácidos; los polipéptidos son secuencias de aminoácidos que están vinculados a través de enlaces peptídicos; y las proteínas están constituidas por una o más cadenas de polipéptidos.

1. ¿Qué se representa en la figura de abajo?

La unión de los aminoácidos se lleva a cabo mediante la interacción del grupo amino con el grupo carboxilo, los cuales reaccionan liberando una molécula de agua (síntesis por deshidratación) quedando unidos. El enlace entre aminoácidos se conoce como enlace peptídico[pic 3]

1. ¿En qué consiste la estructura primaria de las proteínas? ¿De qué depende como sea?

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el número de aminoácidos presentes y por el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos

1. La estructura secundaria de las proteínas: a) ¿En qué consiste? b) ¿Qué tipos de enlaces químicos la mantienen y entre que grupos químicos se establecen? c) Describe brevemente la alfa-hélice, la hélice del colágeno y las láminas beta d) ¿En qué zonas de la cadena peptídica se localizan los giros o codos tipo beta?

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica.

Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplanada.

La α hélice es una estructura espiral con un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado, en el cual las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden hacia fuera del eje central para evitar inferir estéricamente entre sí.

La hélice de colágeno es un tipo de estructura secundaria de las proteínas que solamente la presenta el colágeno, que está formado por unas unidades denominadas tropocolágeno, y son estas las que presentan la hélice colágena. Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de forma levógira. Esta hélice es lo que constituye la hélice triple de colágeno. No están tan enrolladas como las hélices alfa. Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas.

La lámina β es otra forma de estructura secundaria en el cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. Las superficies de las láminas β aparecen plegadas y, por esta razón, estas estructuras suelen denominarse –láminas β plegadas-.

Los giros β intervienen en la dirección de una cadena polipeptídica, ayudándola a adoptar una forma globular compacta. Suelen encontrarse en la superficie de las moléculas proteicas y a menudo contienen residuos cargados.

1. La estructura terciaria de las proteínas: a) Concepto b) Enumera los tipos que existen. Indica las diferencias que hay entre ellos. c) Las proteínas con estructura terciaria globular: ¿En qué tramos suelen encontrarse las hélices alfa? ¿Y las láminas beta?- ¿Cuál es la disposición de las cadenas hidrófobas y de las hidrófilas en las proteínas de los medios intracelular y extracelular? Razona las respuestas.- Enumera los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria.

La palabra –terciaria- se refiere al plegamiento de los dominios (las unidades básicas de estructura y función) y a la disposición final de los dominios en el polipéptido.

Existen dos tipos de estructura terciaria:

• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. Ejemplo: la mioglobina. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

La estructura de las proteínas globulares en disolución acuosa es compacta y tiene una elevada densidad de los átomos en el centro de la molécula. Las cadenas laterales hidrófobas están enterradas en el interior, mientras que los grupos laterales hidrófilos suelen encontrarse en general en la superficie de la molécula.

Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son: enlaces iónicos, enlaces covalentes, enlaces no covalentes, puentes de hidrógeno, interacción van der Waals.

1. Estructura cuaternaria de las proteínas: a) ¿En qué consiste? b) ¿Se presenta en todas las proteínas?

Muchas cadenas consisten en una cadena polipeptídica única y se definen como proteínas monómeros. Sin embargo, otras pueden constar de dos o más cadenas polipeptídicas que  pueden ser estructuralmente idénticas o no tener ninguna relación. La disposición de estas subunidades polipeptídicas se denominan estructura cuaternaria de a proteína. La estructura cuaternaria no se presenta en todas las proteínas, muchas proteínas funcionan con su estructura terciaria, y algunas simplemente con su estructura secundaria.

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