Proteína de Colza

Sustitución parcial de b-caseína por napina, una proteína de colza, como ingrediente para alimentos procesados: agregación termorreversible

Introducción

Actualmente, una gran parte de las proteínas usadas en el área de alimentos en países desarrollados proviene de origen animal, especialmente la leche. En particular, se emplean para proporcionar  cualidades funcionales (estabilidad física), organolépticas y nutricionales de los productos, como cremas, salsas, aderezos para ensaladas, geles, espumas y mayonesa. Los cambios de dietas en los países emergentes conducen a un consumo mundial cada vez mayor
de proteínas animales, ya sea en productos naturales (carnes, leche, huevo) o en los alimentos procesados (quesos, yogures, salsas). Al mismo tiempo, la producción agrícola mundial anual tiene que aumentar alrededor del 60 por ciento entre  2005 a 2050 para garantizar las necesidades alimentarias de la población mundial. Pero la producción de proteínas animales depende mucho
de la cantidad presente de calorías vegetales, agua y energía.

En consecuencia, el aumento de la producción de proteína animal va en contra de las consideraciones ambientales. En contraste, la producción de proteína vegetal es más ecológico que la producción de proteína animal y las proteínas vegetales son más baratas de producir. Por último, la intensificación de la utilización de proteínas vegetales en la industria alimentaria  es una fuerte tendencia, ya que sería económica, ambiental y socialmente más sostenible.

Las proteínas de colza es una de las fuentes más importantes de alimentos de origen vegetal más importantes, con un contenido en proteínas alrededor del 40% en la pasta de colza. Sin embargo, todavía están sin explotar para nutrición humana aunque representan alrededor del 20% de la semilla y presentan una alta calidad nutricional para los humanos. La napina representa de 15 a 45% de las proteínas de la colza y pertenece a la familia de albúmina 2S. Es un compuesto de dos cadenas unidas por puentes disulfuro de 4,5-kDa y 10 kDa. Estas dos subunidades están conectados con dos enlaces disulfuro entre cadenas, lo que  hace que la proteína sea muy estable ya que su temperatura de desnaturalización es alrededor de 100°C a pH 6 y 80°C a pH 3. Napina es una proteína básica con un punto  isoeléctrico por encima de 10 y es  muy soluble. Tiene buenas propiedades para la formación de espuma y la estabilización y también es un emulsificador muy eficiente.

La sustitución de las proteínas animales por proteínas vegetales sería
posible si se proporcionaran  las propiedades funcionales específicas de los ingredientes y las cualidades organolépticas de los productos finales fueran preservado. Sin embargo, la amplia agregación de proteínas vegetales bajo condiciones de extracción o procesamiento es un problema recurrente que complica el uso exclusivo de las proteínas vegetales para construir
alimentos procesados. En consecuencia, antes de sustituir las proteínas animales por proteínas vegetales, se deben realizar algunas investigaciones más profundas para introducir una primera etapa de construcción de sistemas estables mixtos de proteínas animales / vegetales. De hecho, las proteínas procedentes de diferentes fuentes pueden  interactuar entre sí como ya se ha demostrado en algunos sistemas.

Por ejemplo, dependiendo del contenido de proteína, el radio de acción de la proteína y la temperatura, la adición de proteínas de soya en soluciones de proteínas musculares porcinas pueden disminuir o aumentar la fuerza de los geles después del calentamiento. Por lo tanto, la comprensión total de las interacciones  de las proteínas vegetales / animales tiene que ser alcanzado antes de diseñar tales procesos.

De esta manera, las interacciones entre B-caseína y napina de colza fueron investigados en este estudio por primera vez bajo diversas condiciones físico-químicas (pH,concentración de cloruro de  sodio, relación de masa, temperatura).La  B-caseína es un constituyente proteínico micelar  bien conocido de la caseína de la leche,  utilizado  ampliamente en la  industria de alimentos. Es una proteína pequeña ácida,  con un pI alrededor de 5 y una masa molecular de 24 kDa. Es muy flexible, debido a su pobre organización de su estructura secundaria. Forma micelas con un núcleo hidrófobo por encima de la concentración límite micelar. El número y tamaño de las micelas depende de la temperatura, pH,  y fuerza iónica.

La adición de calcio en soluciones B-caseína causa agregación de micelas por formación de enlaces entre fosfo-serinas. En función de temperatura y concentración de calcio, se observaron cuatro estados de agregación de b-caseína. Con calcio,  se formaron agregados grandes (> 1 mm) completamente reversibles al aumentar la temperatura.

DISCUSIÓN DE RESULTADOS:

Dado que la turbidez depende fuertemente de tamaño de los objetos, se utilizó como parámetro de selección a la evidencia de cualquier agregación entre napina y b-caseína. El comportamiento de agregación se estudió en las siguiente condiciones: pH (4, 6, 7, 8, 9), NaCl (0,05, 0,1, 0,2, 0,5 mol / L),relación de masa (100/0, 90/10, 70/30, 50/50, 30/70, 10/90, 0/100) y concentración total (1 g / L y 5 g / L). Para cada condición, se realizaron 4 mediciones en 2 muestras independientes. Los datos en bruto de absorbancia representada gran respuesta de amplitud variable con valores
entre 0,01 y 0,63. Se analizó el conjunto de datos de pH de 6 a 9 de acuerdo con un modelo lineal general incluyendo el análisis ANOVA.

Datos a pH 4 no se incluyeron en este análisis ya que no se identificó agregación en absoluto. El análisis ANOVA indicó que sólo los tres parámetros de pH, concentración de NaCl y la relación de masa fueron significativas (p <0,05), sea cual sea la concentración total (1 g / L o 5 g / L). No hubo un efecto significativo de los parámetros cruzados pH 5 NaCl, pH 5 relación de masa y NaCl relación de masa 5 (p> 0,05).

EFECTO DE LA RELACIÓN DE MASA

La evolución de la turbidez como función del radio de  masa proteínica se resume de la siguiente forma. Soluciones de napina puro y B-caseína pura  eran transparentes en cualquier condición. No se observó ningún gran cambio en la turbidez para relaciones de napina / B-caseína de 90/10 y 10/90 (m / m). La turbidez aumentó significativamente cuando las relaciones se hicieron más equilibradas  (70 /30, 50/50, 30/70). El valor medio más alto se obtuvo para una  relació de masa napina /B-caseína de 50/50 (m/ m). Estos resultados mostraron que napina y b-caseína forman agregados de acuerdo con la relación entre las dos proteínas

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