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Proteínas


Enviado por   •  16 de Septiembre de 2013  •  1.566 Palabras (7 Páginas)  •  238 Visitas

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1.- Basada en la forma de las proteinas:

a) Proteinas globulares (esferoproteinas):

Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :

Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno.

2.- Basada en la composicion:

a) Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenas peptidicas.

b) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico.

De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:

- nucleoproteinas

- glycoproteinas

- flavoproteinas

- hemoproteinas,

- etc.

3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteinas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteinas que contienen todos los aminoacidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas: Proteinas que carecen de uno o mas de los amino acidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

Un error comun es suponer que una proteina completa debe tener todos los amino acidos: la falta de un amino acido no esencial no es significativa desde el punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los amino acidos no esenciales).

Es posible seguir una dieta vegetariana y obtener en la dieta todos los amino acidos esenciales?

Si, es posible. Para aquellos que siguen una dieta ovo-lacto-vegetariana, ello no es ningun problema, ya que las proteinas contenidas en el huevo y en la leche son proteinas completas.

Para los que siguen una dieta vegetariana estricta, sin alimentos de origen animal, la solucion consiste en utilizar las pocas proteinas completas de origen no animal que se conocen (como proteinas de la soya) o combinar proteinas de diferente origen vegetal en la dieta para compensar la falta de aminoacidos especificos en alguna de ellas.

Se conoce que si se combinan dos proteinas de bajo valor nutricional (proteinas que carecen de algun aminoacido esencial), podemos obtener una mezcla con un valor superior al de las dos proteinas originales. Esto se conoce como accion suplementaria de las proteinas.

En otras palabras, si la Proteina A carece de Lysina y la Proteina B carece de Metionina, la combinacion de Proteinas A+B tendra un valor nutricional superior al de las dos proteinas por separado. Hoy en dia se considera que no es necesario combinar a las dos proteinas incompletas en la misma comida para aprovechar el valor suplementario de la mezcla.

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.

 Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria

Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.

 Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.

 Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.

 Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.

 Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa + beta.

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