Protocolo Parte 1

Introducción

El Cr (lll) es un elemento esencial que ayuda en el metabolismo de los carbohidratos, sin embargo, se ha demostrado que el Cr (Vl) es cancerígeno y puede provocar alergia cutánea (una reacción exagerada del sistema inmune ante sustancias que no son dañinas y que en la mayoría de las personas no causa ninguna respuesta, pero que el organismo de la persona las considera como altamente peligrosas) tras exposiciones prolongadas. También se sabe que las especies del Cr (Vl) son altamente letales para los sistemas biológicos y fuerte potencial de oxidación. El cromo hexavalente se encuentra presente en los efluentes de la industria como resultado de la producción de la sal de cromo y otras aplicaciones, como por ejemplo la aleación de cromo. También se puede encontrar en la producción de conservante de madera, pinturas y pigmentos.

La toxicidad que se presenta en el cromo es muy alta, ya que puede causar una grave contaminación de los efluentes de aguas subterráneas, por lo tanto, el nivel tolerado de Cr (Vl) es controlado estrictamente por las normas ambientales. (Wang K. Y., Tai-Shung C., 2006).

Un enfoque para eliminar los iones de metales pesados del agua es equilibrar la solución con masa suficiente de partículas orgánicas, como tal es el caso del uso del carbón activado, o bien con partículas inorgánicas como las hidroxiapatitas.

Las fibras biodegradables tienen una aplicación potencial como agentes químico-absorción de metales pesados.

La fibra de la pluma de ave es una buena opción por su contenido de queratina, se han realizado estudios en la utilización de esta proteína en la elaboración de membranas para filtración y con los resultados obtenidos se ha llegado a la conclusión de que es un buen elemento para la fabricación de estas y que pueden contribuir a obtener un agua más puras, ya que ayuda a la remoción de iones de metales pesados (Schmidt W. F., 1997)

Como ya se menciono que se han realizado investigaciones para la utilización de las plumas de ave en la extracción de queratina para elaborar membranas y obtener una mejora en la filtración del agua, para remover iones de metales pesados, también se debe de tener en cuenta que es un recurso que no se aprovecha y en muchas industrias avícolas se toma como un desecho a pesar que representa de un 5-7% del peso corporal del ave y no se ponen a pensar que es algo que se puede utilizar para algunos beneficios.

Las plumas de aves se caracterizan por un complejo de estructura ramificada de filamentos queratinoso que crecen por un mecanismo único de folículos de las plumas cilíndricas (Xu et al., 2001, 2003).

Se sabe que la estabilidad de la queratina en estado sólido se debe a la reticulación producida por la formación de enlaces disulfuros de cistina, enlaces de hidrógeno y enlaces de sal, la adición de reactivos que rompen estos enlaces disminuyen la resistencia de las fibras (Schrooyen, Dijkstra, Oberthur, Bantjes, y Feijen, 2000, 2001 a; Woodin, 1954).

Propiedades generales de las proteínas y aminoácidos

Se han aislado centenares de proteínas diferentes en forma pura y cristalina. Todas ellas contienen carbono, hidrogeno, nitrógeno y oxigeno, mientras que casi todas contienen azufre. Los pesos moleculares de las proteínas son muy elevados, pero por hidrólisis ácida, las moléculas proteicas dan una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: son los aminoácidos, que difieren entre sí en la estructura de sus grupos R o cadenas laterales. Por lo común, solamente se encuentran 20 -aminoácidos distintos como sillares de las proteínas.

Consideraremos ahora con algún detalle las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que éstos constituyen el alfabeto de la estructura proteica, y determinan muchas de las propiedades de las proteínas. El primer aminoácido aislado de un hidrolizado de proteína fue la glicocola, obtenido en 1820 a partir de la gelatina por Braconnot. De los 20 aminoácidos que se hallan corrientemente en las proteínas, el descubierto más reciente es la treonina, aislada por primera vez por W. C. Rose, en 1935, de un hidrolizado de fibrina. Además de los 20 aminoácidos presentes biológicamente desempeñan otras funciones en las células.

En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados. Están unidos en una ordenación de cabeza y cola mediante unas uniones amida sustituidas llamadas enlaces peptídicos, producidas por eliminación de los elementos del agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo -amino del siguiente. Estas macromoléculas, que reciben el nombre de polipéptidos, pueden contener centenares de unidades de aminoácidos. Las cadenas polípeptidicas de las proteínas no son, sin embargo, polímeros al azar, de longitud indefinida, cada cadena polípeptidica posee una específica composición química, un peso molecular y una secuencia ordenada de sus aminoácidos estructurales y una forma tridimensional.

Las proteínas se dividen en dos clases principales basándose en su composición: proteínas simples y proteínas conjugadas. Las proteínas simples son aquéllas que por hidrólisis producen solamente aminoácidos, sin ningún otro producto principal, orgánico o inorgánico. Contienen habitualmente 50% de carbono, 7% de hidrógeno, 23% de oxígeno, 16% de nitrógeno y de 0 a 3% de azufre. Las proteínas conjugadas son aquéllas que por hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos.

La porción no aminoácida de una proteína conjugada se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos. De este modo tenemos nucleoproteínas y lipoproteínas, las cuales contienen ácidos nucleicos y lípidos, respectivamente, así como fosfoproteínas, metaloproteínas y glucoproteínas.

Cada tipo de molécula proteica posee en su estado nativo una forma tridimensional característica que es conocida como su conformación. Las proteínas pueden clasificarse en dos clases principales, según su conformación. Las proteínas fibrosas se hallan constituidas por cadenas polípeptidicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son materiales físicamente resistentes, insolubles en el agua o en las disoluciones salinas diluidas. Las proteínas fibrosas son los elementos básicos estructurales en el tejido conjuntivo de los animales superiores, como el colágeno de los tendones y la matriz de los huesos, la -queratina del cabello, cuerno, cuero, uñas, plumas y la elastina del tejido

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