Proteinas Del Huevo Y Metodos Para Medir La Calidad De Las Proteinas

Huevo

Esta constituido por 10.5% de cascara, en tanto la parte comestible esta formada por 58.5% de albumen o clara y 31.0% de yema cuyos componentes son proteínas y lípidos que le confieren un alto valor nutritivo, su perfil de aminoácidos es similar a de las proteínas de suero de leche .Las proteínas de el huevo se toman como termino de comparación por su composición equilibrada en aminoácidos esenciales

Proteínas del Huevo

COMPOSICIÓN DE LA CLARA

CARACTERISTICAS FISICOQUIMICAS DE LA CLARA

La clara presenta las siguientes propiedades funcionales: espumante, ligante, coagulante y anticristalizante de los azúcares simples.

% Pto.Isoeléctrico (pI) TªCoagulación

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OVOALBÚMINA 54-60 4,5-4,6 75-84

CONALBÚMINA 12 6,1-6,3 61-63

OVOMUCOIDE 11 4,1-4,3 70-79

LISOZIMA 3,5 10,7 75

Ovalbúmina( 54 % ).

Es la proteína mas abundante es una fosfo-glico-proteina, esta tanto glicosilda como fosforilada en sus residuos de serina. Estas modificaciones permiten separarla por electroforesis en tres fracciones A1,A2 ,A3, asi mismo la presencia de cuatro grupos sulfhidrilo y rica en puentes disulfuro. la hacen muy reactiva y fácilmente desnaturalizabl dando grupos SH libres e.

Tiene también función protectora. Se encuentra en la clara que es una suspensión acuosa de proteínas. Proteína muy importante en la tecnología, capaz de formar espuma.

Conalbúmina (Ovotransferrina) ( 13 % ).

Es la segunda proteína en orden de importancia. Contiene manosa y glucosamina, numerosos enlaces de disulfuro(13por molecula) y presenta la característica de ligar o quelatar hierro(Fe3+) y otros iones , como aluminio(Al3+), cobre(Cu2+) y zinc(Zn2+) los complejos de hierro son de color rojo y son causa de coloraciones no deseadas en derivados .Se considera que esta acción secuestradora inhibe el crecimiento de microogranismos que requieren de dichos elementos para su desarrollo, particularmente en el caso de virus.

Es también desnaturalizable por el calor y además por el batido mecánico por lo que participa en la formación de espuma como surfactante (clara montada). Su nombre deriva de su capacidad de asociar iones férricos.

Los enlaces férricos de las glicoproteínas de los huevos (Ovotransferrina ), leche(lactoferrina) y sangre (suero Trasnferrinas ) son fuertes y medios de bajo contenido de hierro como en el suero y huevo blanco previenen el crecimiento microbiano.

Ovomucoide. (11 %).

Tiene un elevado porcentaje de carbohidratos (hexosaminas14%, hexosas7%, ácido sialico0.7%) que representa hasta 25% de la proteína; contiene ocho enlaces disulfuro por molécula, pero no contiene triptófano o tirosina, es estable al calor y tiene la capacidad de inhibir la tripsina. Los carbohidratos presentes contribuyen a la estabilización térmica de la proteína. Factor antitripsina. Se enlaza con la tripsina del tubo digestivo produciendo indigestión (la clara cruda dificulta la digestión). Se inactiva por el calor.

Ovomucina

Presenta el 30% de los carbohidratos similares a los que se encuentran en el ovomucoide y junto con la lisozima le confieren al albumen las características espesas y gelatinosas. Durante el almacenamiento la relación de estos dos polipéptidos sufre alteraciones que se reflejan en una disminución de la viscosidad. La ovomucina es la responsable en gran medida de las propiedades funcionales de la clara, como es la capacidad de espumado y se considera que tiene una actividad biológica contra varios virus, además es la mas abundante en fracción mas viscosa de la clara de huevo y da su poder gelificante el cual se debe a que es una proteína fibrosa con el 30% de polisacáridos.

Lisozima

Es una glucoproteinade 129 aminoácidos con actividad enzimática, deN-acetilmuramida-glucana-hidrolasa, también conocida como muramidasa. Es una de las pocas proteínas con un punto isoeléctrico alcalino debido a su elevado contenido de aminoácidos básicos. La estructura tridimensional de la lisozima ha sido resuelta con técnicas de cristalización y difracción de rayos X , y constituye uno de los ejemplos mas explorados para el análisis estructural de proteínas.

Se trata de una molécula muy estable ya que existen cuatro enlaces disulfuro intramoleculares , actúa como antimicrobiano ya que causa la lisis de las células de bacterias Gram positivas(estafilococos y estreptococos) y de Algunas negativas al hidrolizar el enlace B-(1-4) entre el acido N-acetil-muramico y la 2 acetamido-2-desoxi-D-glucosa de los mucopolisacaridos de la pared celular.

Enzima muy ampliamente distribuida entre los seres vivos, desde virus a eucariotas.

La lisozima de clara de huevo está formada por una cadena polipeptídica de 129 aminoácidos (14,6kd) con cuatro enlaces disulfuro. La molécula tiene forma más o menos helicoidal, compuesta por varias hélices alfa y una lámina beta extendida formada por tres hojas beta.

Su acción catalítica consiste en la rotura del enlace glicosidico beta (1-4) característico de los peptidoglicanos bacterianos cuyo disacárido constitutivo es N-acetil glucosamina (NAG)- N-acetil murámico (NAM).

En el centro catalítico encontramos dos aminoácidos ácidos. Se trata de una catalisis ácido-base, en la que intervienen dos aminoácidos ácidos (Glu 35 y Asp 52), estos se encuentran a ambos lados del enlace glucosídico β(1-4). El entorno de cada uno de estos aminoácidos es diferente. El Asp 52 se encuentra rodeado de grupos polares y tienen un pK normal, por lo que a pH fisiológico se encuentra ionizado. Mientras que el Glu 35 está en una región apolar (lo que le permite estar protonado –no ionizado– a pH fisiológicos). El entorno de cada uno de los residuos determina su papel en el proceso catalítico. Glu 35 y Asp 52 son fundamentales en la acción catalítica. El pH tiene

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