Colageno y queratina.

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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL ALTIPLANO

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

 CATEDRA DE BIOQUÍMICA

DOCENTE

Dra. Maritza Choque Quispe

MONOGRAFIA

COLÁGENO Y QUERATINA

INTEGRANTES

• Dimas Eduardo Yabar Galindo                         
• Lenin Alcides Quispe Yana                         
• Jhino Renson Valeriano Paucar                         
• Yosept Quispe Colque                         
• Jose Bernardo Agramonte  Valdez                         
• Maycol  Magquiver Ccallata Pequeña         
• Rocio Yasminy Mamani Yucra                 

SEMESTRE   III

PUNO  - PERU

2015

MONOGRAFÍA

COLÁGENO Y QUERATINA

INDICE

Introduccion

1. COLÁGENO                                                                        1

1. ESTRUCTURA                                                                         1
2. TIPOS DE COLÁGENO                                                        3
3. BIOSÍNTESIS  DEL COLÁGENO                                                 3

3.1 Dentro de la Célula                                                                 4

3.2 Fuera de la célula                                                                 5

3.3 Los aminoácidos en la formación de colágeno                                 5

4.33DEGRADACIÓN DEL COLÁGENO                                         6

5.55COLAGENOPATÍAS                                                                 7

       5.1 ONTOGÉNESIS IMPERFECTA O HUESOS DE CRISTAL                    7

        5.2 ESCORBUTO                                                                8

1. QUERATINA                                                                 10

1.  INTRODUCCIÓN:                                                                10
2. LA FAMILIA DE LAS QUERATINAS                                        10
3. BIOSÍNTESIS  DE QUERATINA                                                11

3.1 La filagrina                                                                        11

3.2 Queratina y azufre                                                                12

1. FUNCIÓN ESTRUCTURAL DE LA QUERATINA                        12

1. La queratina del cabello:                                                         13

2. Mantiene la piel sana                                                                13

4.3 Pigmentación y protección de la piel                                                13

4.4 Endurece las uñas y las estructuras óseas                                                14

1. LAS QUERATINAS Y FUNCIONES DE LA CÉLULA                        14

5.1 Funciones mecánicas de queratinas                                        14

5.2 Funciones no mecánicas de queratinas                                        15

1. ENFERMEDADES DE LA QUERATINA                                         16

6.1 HIPERQUERATOSIS                                                        16

6.2 LA EPIDERMÓLISIS AMPOLLOSA                                        17

INTRODUCCIÓN.

En el presente trabajo monográfico  detallaremos el colágeno que es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25 % de la masa total de proteínas en los mamíferos. Se explicara la estructura, sus tipos, la biosíntesis y degradación de esta proteína así como las patologías que esta presenta.

A su vez también  a la queratina  el cual es una proteína extremadamente fuerte que es un componente importante en la piel, cabello, uñas, pezuñas, cuernos y dientes. Los aminoácidos que se combinan para formar queratina tienen varias características únicas, y en función de los niveles de los aminoácidos diferentes, la queratina puede ser inflexible y duro, como cascos, o suave, como es el caso con la piel. La mayor parte de la queratina que las personas interactúan realmente muerto, el cabello, la piel y las uñas están formados por células muertas que los cobertizos cuerpo como las nuevas células de empuje por debajo. Si las células muertas se mantienen en buen estado, que servirá como una capa de aislante para proteger la delicada queratina nueva por debajo de ellos.

1. COLÁGENO

Los fibroblastos sintetizan y secretan el procolágeno, molécula de mayor tamaño que el colágeno, la cual presenta en ambos extremos una porción no helicoidal,  El colágeno es una proteína esencial en la formación del tejido conectivo  de soporte. Se presenta en forma de fibras que permiten una cierta resistencia a la elasticidad de los tejidos cuando se estiran. El colágeno es una proteína que forma parte del tejido de sostén del cuerpo y que es muy abundante en nuestro organismo.

1.  ESTRUCTURA

El colágeno es una proteína fibrosa insoluble que se caracteriza por contener grandes cantidades de una estructura regular formando un cilindro de una gran longitud. El colágeno se encuentra en todos los tejidos en los que sirve de armazón de sostén. Su importancia se corresponde con su elevado porcentaje: por ejemplo, supone el 4% del hígado, el 10% de los pulmones, el 50% del cartílago y el 70% de la piel. Compuestas por tres cadenas polipeptídicas denominadas cadenas alfa. El término genérico «colágeno» engloba a una superfamilia de proteínas que, en vertebrados, está constituida por una veintena de moléculas diferentes o más de una treintena de cadenas polipeptídicas genéticamente distinta. Cada una de las cadenas a que forman la molécula de colágeno se encuentran formando una hélice levógira. Tres cadenas a se asocian entre sí formando una superestructura básica consistente en una triple hélice dextrógira, regular y rígida: la triple hélice de colágeno.

 La secuencia de aminoácidos de las cadenas a es singular, ya que la característica común de las regiones en triple hélice, conocidas como dominios colagenosos (COL), es la repetición del triplete glicina-X-Y.

Gli – x – y – Gli – x – y – Gli – x- y – Gli

Es decir, a lo largo de los 1000 aminoácidos que constituyen cada polipéptido, encontramos que cada tres, uno de ellos es la glicina, el aminoácido más simple de todos y después encontramos dos aminoácidos cualquiera y otra vez la glicina y otra vez dos aminoácidos cualquiera y otra vez la glicina.

 Estas regiones son resistentes a la degradación por proteasas comunes y sólo son sensibles a colagenasas específicas. La composición de aminoácidos del colágeno, tan diferente de las proteínas globulares, es reflejo de la repetición del triplete Gly-X-Y, requerimiento imprescindible para la formación de la triple hélice. Así, en un colágeno que forma una triple hélice continua, una tercera parte de los residuos son glicocolas. Es una molécula rica en prolina e hidroxiprolina (20 %), contiene aminoácidos hidroxilados (hidroxiprolina y hidroxilisina) y, al igual que otras proteínas que se secretan, se glicosila en la célula antes de su secreción al espacio extracelular. La estabilidad de esta estructura depende de la localización de los residuos en el triplete, siendo crítica la posición de la glicina como primer aminoácido del mismo. Para que las tres cadenas a se aproximen lo suficiente para formar la triple hélice, en su interior sólo puede acomodarse el aminoácido más pequeño, la glicina, quedando las cadenas laterales de los aminoácidos de las posiciones X e Y del triplete localizadas hacia el exterior.

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