El colágeno

El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como losfibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de loshuesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.

Índice

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• 1 Características físico-químicas

• 2 Síntesis del colágeno

o 2.1 Formación del colágeno

o 2.2 Defectos en la síntesis de colágeno

• 3 Función y tipos

o 3.1 Tipos de colágeno

o 3.2 Estructura tridimensional

o 3.3 Comportamiento mecánico

• 4 El colágeno en las artes plásticas

• 5 Véase también

• 6 Referencias

• 7 Enlaces externos

Características físico-químicas[editar • editar código]

Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de rotura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos dekilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño porcentaje de su longitud original.

Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar, manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia muy conocida, la gelatina.

Síntesis del colágeno[editar • editar código]

La fase previa a la formación de colágeno es intracelular: series de tresaminoácidos se ensamblan en tándem formando cadenas de polipéptidos, llamadas cadenas α (alfa), unidas entre sí a través de puentes de hidrógeno intramoleculares.

Estas cadenas son muy ricas en prolina o lisina y glicina, fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12% de todos los residuos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno. La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de 100.000 Da y es levógira (gira hacia la izquierda).

Tres de estas cadenas alfa (no hélices alfa) se ensamblan para formar una molécula de procolágeno en forma de triple espiral que se secreta al espacio extracelular donde se transforma en tropocolágeno, un colágeno ya maduro. Este monómero mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de diámetro. Las tres cadenas se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.

La triple hélice se mantiene unida entre sí debido a puentes de hidrógeno, que afectan aproximadamente a 2/3 de cada cadena alfa. Además, los tropocolágenos se unen entre sí por medio de enlaces entre algunos aminoácidos específicos (como por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas de colágeno.

En el espacio extracelular varias moléculas de tropocolágeno se asocian a través de enlaces entrecruzados formando fibrillas y fibras. Una vez transportada fuera de la célula se produce el fenómeno de alineación y maduración de las moléculas a tropocolágeno en un proceso denominado fibrogénesis. Esta maduración no consiste sino en el fortalecimiento de los cruces intermoleculares y de ello dependen directamente las características mecánicas de cada tejido conjuntivo.1

Formación del colágeno[editar • editar código]

Artículo principal: Síntesis proteica

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomasunidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice.

Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno.

La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

Defectos en la síntesis de colágeno[editar • editar código]

Las siguientes enfermedades están causadas por defectos en la correcta síntesis del colágeno que conducen a alteraciones en su estructura.

• Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones.2

• Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.2

• Escorbuto. El escorbuto es una avitaminosis causada por un déficit devitamina C (ácido ascórbico) en la dieta que causa una disminución en la síntesis de hidroxiprolina debido a que la prolil hidroxilasa requiereácido ascórbico. La hidroxiprolina proporciona átomos adicionales capaces de formar puentes de hidrógeno que estabilizan la triple hélice de colágeno.2

• Síndrome del cuerno occipital o cutis laxa. Una deficiencia en la actividad de la lisil oxidasa da lugar a defectos en la formación de enlaces cruzados que originan una piel laxa y blanda y a la aparición durante la adolescencia de cuernos occipitales óseos.2

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