Metabolismo De Las Proteinas

Metabolismo de proteínas

Las proteínas funcionan como enzimas, para formar estructuras, pero además los aminoácidos pueden

utilizarse como fuente de energía o como sustratos para otras rutas biosintéticas. En los animales

superiores, los aminoácidos provienen de la proteína de la dieta o por recambio metabólico de proteína

endógena. El exceso de aminoácidos se degrada parcialmente para dejar esqueletos de carbono para

biosíntesis o se degradan totalmente para producir energía.

Los aminoácidos son catabolizados a través de la remoción del nitrógeno (N), a través de dos rutas

principales: la transaminación y la desaminación oxidativa. En la transaminación, un aminoácidos dona

su grupo amino al α-cetoglutarato (ciclo de Krebs) se forma un α-cetoácido y glutamato, el coenzima

utilizado es principalmente el piridoxal fosfato. Esta reacción es reversible y se encuentra ampliamente

distribuida en los tejidos, especialmente: cerebro, corazón, riñón, hígado. Sólo la lisina, treonina,

prolina e hidroxiprolina no sufren transaminación. La regeneración del α-cetoglutarato se consigue

mediante la desaminación oxidativa del glutamato catalizada por la glutamato deshidrogenasa unida al

NAD.

El amoniaco resultante de la desaminación de a.a. se transforma en urea en el hígado para

destoxificarlo. En muchos órganos (cerebro, intestino, músculo esquelético), la glutamina es el

transportador del exceso de N. En el músculo esquelético existe el ciclo glucosa-alanina para

transportar el amoniaco al hígado bajo la forma de alanina.

La formación de urea involucra una serie de pasos de la ornitina en arginina. La urea se forma a partir

de la arginina. El ciclo de la urea utiliza cinco enzimas: argininosuccinato sintasa, arginasa,

arginosuccinato liasa (los tres se encuentran en el citosol), ornitina transcarbamoilasa y carbamoil.

fosfato sintasa (presentes en la mitocondria). El amonio libre formado en la desaminación oxidativa del

glutamato se convierte en carbamoil fosfato, reacción catalizada por

...