Bioquimica

1. Es la proteína más abundante en los vertebrados:

El colágeno

2. Son las que sintetizan el colágeno:

Las células del tejido conjuntivo

3. Las tres hélices polipeptídicas levógiras del colágeno están enrolladas una sobre la otra para formar un:

Hélice alfa dextrógira

4. Moléculas que se encuentran en los dientes, los huesos, en la piel y en los tendones:

Colágeno I

5. Son las medidas de longitud y de grosor de las moléculas de colágeno I:

Longitud: 300 nm y grosor: 1.5 nm

6. Tipo de colágeno que abarca el 90% que se encuentra en el ser humano:

Colágeno tipo I

7. Constituye alrededor de un tercio de los residuos de aminoácidos:

La glicina

8. Pueden representar hasta el 30% de la composición de aminoácidos de una molécula de colágeno:

La prolina y la 4-hidroxiprolina

9. Ensamblaje de las fibras de colágeno en sus localizaciones extracelulares como los tendones y huesos:

Fibrilogénesis

10. Convierte a algunos de los grupos laterales de las lisinas y de las hidroxilisinas en aldehídos:

Enzima oxidasa de lisil

11. La enzima oxidasa de lisil convierte algunos de los grupos laterales de las lisinas y de las hidroxilisinas en aldehídos mediante un proceso llamado:

Desaminación oxidativa

12. Reacción mediante la cual se forma un enlace cruzado aldol:

Condensación aldólica

13. Reacción en la cual dos aldehídos forman un enlace aldehído alfa, beta-insaturado:

Condensación aldólica

14. Se forma por enlaces de hidrogeno intercatenarios con participación de los residuos de glicina:

La triple hélice

15. Es el único aminoácido con un grupo R lo suficientemente pequeño para el espacio disponible:

La glicina

16. Estabilizan las formaciones ordenadas de tripletes hélices en la fibrilla final del colágeno:

Enlaces lisinonorleucina

17. Es un suceso critico en la contracción muscular:

La unión del ATP a la miosina

18. Es causal de la unión reversible del oxígeno molecular:

Grupo hem

19. Las propiedades químicas del grupo hem dependen del ion:

Fe 2+

20. Forma seis enlaces coordinados:

Fe 2 +

21. Facilita la difusión del oxígeno en las células con un metabolismo activo:

Mioglobina

22. Componente proteínico de la mioglobina:

Globina

23. Cadena polipeptidica única que contiene ocho segmentos de hélice alfa:

Globina

24. Forma una hendidura que encierra casi por completo al grupo hem:

La cadena de globina plegada

25. Posee una afinidad elevada por el O2 y se oxida de forma irreversible para formar hematina:

El hem libre (Fe2+)

26. No puede unirse al oxigeno:

Hematina

27. Aminoácidos que interactúan con el grupo hem:

Aminoácidos no polares

28. Se une directamente al átomo de hierro del grupo hem:

La histidina proximal

29. Estabiliza el sitio de unión del oxígeno:

La histidina distal

30. Molécula casi esférica que se encuentra en los eritrocitos:

Hemoglobina

31. Cerca del 2% de la hemoglobina de todo el cuerpo es de este tipo:

HbA2

32. Aparece en la vida embrionaria temprana:

La cadena épsilon

33. Se encuentra en el feto, y se parece mucho a la cadena beta:

Cadena gamma

34. Las cuatro cadenas de la hemoglobina están dispuestas en dos dímeros idénticos llamados:

Alfa1, beta1 y alfa2 y beta2

35. La conformación desoxigenada de la hemoglobina suele denominarse:

Estado T (tenso)

36. La hemoglobina oxigenada se dice que está en el estado:

R (relajado)

37. Qué forma tiene la curva de disociación de la mioglobina:

Hiperbólica

38. Suelta el oxígeno solo cuando la concentración de oxígeno en la célula muscular es muy baja:

Mioglobina

39. Tiene mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina:

Mioglobina

40. La disociación del oxígeno de la hemoglobina se potencia a disminuir el PH:

Efecto Bohr

41. Mecanismo por el cual el oxígeno se reparte a las células según sus necesidades:

Efecto Bohr

42. Regulador importante de la función de la hemoglobina:

2,3-difosfoglicerato (BPG) denominado

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