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Cambios físico-químicos de la tilapia (Oreochromis niloticus) en el musculo durante la salazón

liliana694Informe15 de Diciembre de 2015

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Cambios físico-químicos de la tilapia (Oreochromis niloticus) en el musculo  durante la salazón

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  1. Introducción

La salazón, es una de las técnicas para la conservación de pescado,  se ha practicado durante un largo  periodo y es una alternativa a la reducción de la actividad de agua de la carne de pescado. (Horner, 1997).  Hay dos tipos principales de métodos de salazón incluyendo salazón en seco y salado en húmedo (Barat, Rodriguez-Barona, Andres, & Fito, 2003). Para el método de salado en seco, el pescado se apila en sal de calidad alimentaria adecuado y la salmuera formada se drena. Por otro lado, la salazón en húmedo consiste en sumergir a los peces en una salmuera o salmuera fuerte. Salazón de pescado conduce a una reducción en la humedad que se ha atribuido a la desnaturalización por efecto de la sal en las proteínas de pescado. Nketsia-Tabiri and Sefa-Dedeh (1995) indicó que la desnaturalización de la proteína muscular facilita la difusión de agua del pescado. El consumo de sal depende de muchos factores, incluyendo especies, tipo de músculo, el tamaño del pez, espesor del filete, peso, composición, estado fisiológico, el método de la salazón, la concentración de la salmuera, proporción de pescado a la sal y de la temperatura (Gallart- Jornet et al., 2007). Jittinandana, Kenney, Slider, and Kiser (2002) informaron que la capacidad de retención de agua de la carne de pescado disminuye al aumentar el contenido de sal y la difusión de iones de sal a través de una rodaja de carne era un proceso muy lento en función del tiempo. El aumento de concentración de la salmuera aumentó el contenido de sal en la fase agua de filetes de trucha arco iris ahumados, e incrementando el tiempo de salmuera linealmente aumentado el contenido de sal fase acuosa  (Jittinandana et al., 2002). Al finalizar el proceso, se logra un equilibrio entre la solución y  el las soluciones salinas que rodean el músculo (Horner, 1997).

Tilapia es uno de los peces de agua dulce de gran importancia económica de Tailandia, que constituyen aproximadamente el 76% de la producción total de la acuicultura de tilapia en todo el mundo. (Rawdkuen, Sai-Ut, Khamsorn, Chaijan,& Benjakul, 2009). El músculo de la Tilapia tiene un alto contenido de pigmentos y lípidos no estructurales que puede causar una alta intensidad de olor a barro y pescado. La presencia de estos componentes puede afectar fuertemente el sabor y el color de la carne procesada de la tilapia durante el almacenamiento y también afectan la aceptabilidad del consumidor. (Rawdkuenet al., 2009). Tradicionalmente, la tilapia se ha usado casi exclusivamente para consumo en fresco y una parte se introduce en la industria del filete. Debido al alto volumen de producción actual, que podría ser utilizado por la industria para desarrollar otros productos de procesos. Por lo tanto, ciertos procesos tales como la salazón podrían utilizarse para obtener un producto que es bien aceptado en Tailandia. Cuando solución de sal o sal seca se utilizan como agentes de salazón, dos principales flujos simultáneos normalmente se generan; la pérdida de agua y la absorción de sal (Barat et al., 2003). Estos mecanismos podrían inducir a los cambios en proteínas, lípidos y otros componentes en el músculo de la tilapia hasta cierto punto y pueden estar relacionadas con la calidad global del producto pescado salado. Muchos investigadores estudiaron intensivamente la cinética de la salazón de pescado  pero el informe sobre el efecto de la salazón sobre los cambios físico-químicos en el músculo tilapia es escasa. Por lo tanto, el objetivo de este estudio fue investigar el efecto del proceso de salazón incluyendo salazón en seco y salado húmedo sobre los cambios en las propiedades físico-químico del músculo de la tilapia.

  1. Las muestras de peces y el protocolo de salazón

Tilapia fresca (Oreochromis niloticus) con un peso promedio de 300 a 400 g se adquirió en el mercado Thasala, Nakhon Si Thammarat, Tailandia, en julio de 2008. Los peces fueron colocados en el hielo con una relación pescado / hielo de 1: 2 (w / w) y se transportan al Departamento de Tecnología de los Alimentos de la Facultad de Tecnología Agropecuaria, Universidad Walailak en 30 minutos. Los peces fueron lavados inmediatamente, se dirigieron  eviscerados y fileteados en forma de mariposa. El filete se dividió en dos grupos, después se sometió a salazones húmedas y secas en un tiempo de 180 min a 25° C en recipientes de plástico.

Para la salazón en húmedo, los filetes se sumergieron en 25% de NaCl (w / v) por pez: relación de salmuera de 1: 2 (w / v).

Para el método de salazón en seco, fue ejecutado mediante la inserción de una capa de cristal de NaCl sobe cada pescado: relación de la sal de 1: 1 (w / w).

Las muestras de tres peces fueron recogidos a partir de ambos métodos de salazón a los 0, 10, 30, 60 y 180 min de salazón.

En tiempos de intervalo, pescado salado en húmedo se secó en toalla y el exceso de sal fue eliminado en el pescado salado seco antes de su análisis.

  1. Análisis aproximado

La proteína, ceniza, grasa y humedad contenido de músculo a partir de materias primas de pescado se determinaron según los métodos de la AOAC (2000)

2.4 Determinación del contenido Mioglobina

El contenido de la mioglobina de la carne de pescado fresco se determinó por medición espectrofotométrica directa, tal como se describe por Chaijan, Benjakul, Visessanguan, y Faustman (2004).

Dos gramos de carne picada se pesaron en un tubo de centrífuga de 50 ml y 20 ml de 40 mm tampón de fosfato, pH 6,8, se añadieron. La mezcla se homogenizo a 20.000 rpm durante 10 seg, seguido por centrifugación a 3000g durante 30 min a 4 C.

El sobrenadante se filtró con un whatman n° 1 papel de filtro.  

El sobrenadante se trató con 0,2 ml de 1% (w / v) ditionito de sodio para reducir la mioglobina y luego el absorbancia medida a 555 nm. Se calculó el contenido de mioglobina desde el coeficiente de extinción milimolar de 7,6 y un molecular peso de 16.111.

El contenido de mioglobina se expresó como mg / 100 g de muestra.

2.5 Determinación de Sal

El contenido de sal en las muestras se midió por el método de la AOAC (2000).

Muestra (1 g) se trató con 10 ml de 0,1 N y AgNO3 10 ml de HNO3. La mezcla se hirvió suavemente sobre una placa caliente hasta todos los sólidos se disolvieron excepto MgCl2 (por lo general 10 min).

La mezcla después se enfrió utilizando agua corriente; 50 ml de agua destilada y se añadieron 5 ml de indicador de alumbre férrico.

La mezcla se tituló con 0,1 N estandarizada KSCN hasta que la solución se hizo permanente de color marrón-rojo.

Después se calculó el contenido de sal y expresado como% de NaCl.

El contenido de humedad se determinó por los métodos de la AOAC (2000). Se calculó sal fase de agua Porcentaje como (g de cloruro de sodio 100) / (g de cloruro de sodio + humedad g) (Heinitz & Johnson 1998).

2.6 Medición de la actividad de agua (Aw)

El Aw se determinó a 25ºC usando una serie 3TE Aqualab metros actividad de agua (Decagon, Pullman, WA, EEUU).

2.7 Determinación del pH

El pH de músculo de pescado se midió como se describe por Benjakul, Seymour, Morrissey, y An (1997).

Músculo de pescado se homogeneizó utilizando un homogenizador IKA Labortechnik (Selangor, Malasia) con 10 volúmenes de agua desionizada (w/v) y se midió el pH utilizando un medidor de pH (CyberScan 500, Singapur) a 25 C.

2.8 Contenido de proteína soluble

Se evaluó el contenido de proteína soluble en salmuera durante la salazón húmeda utilizando el método de Biuret (Robinson y Hodgen, 1940) usando albúmina de suero bovino como estándar.

2.9 Péptido soluble en TCA

Para 2 g de muestras cortadas en trozos pequeños, se añadieron 18 ml de TCA al 5% y se homogeneizaron durante 2 minutos usando un homogenizador IKA a una velocidad de 11.000 rpm.

El homogeneizado se incubó a 4 C durante 1 h y se centrifugó a 8.000 g durante 5 min.

Los péptidos solubles en TCA-en el sobrenadante se midieron de acuerdo con el método de Lowry (Lowry,Rosebrough, Farr, y Randall, 1951) y se expresa como la tirosina mol/g muestra (Morrissey, Wu, Lin, y An, 1993).

2.10 Medición del contenido de Metamioglobina

El análisis de la formación de metamioglobina se realizó relativamente según lo descrito por Chaijan, Benjakul, Visessanguan, Lee, y Faustman (2007).

Una muestra de filete con sal picado (2 g) se pesó en un tubo de centrífuga de polipropileno de 50 ml y 20 ml de frío 40 mm de tampón de fosfato, pH 6,8, se añadió.

La mezcla se homogenizo con un homogeneizador IKA Labortechnik (Selangor, Malasia) a 13.500 rpm durante 10 s.

El homogenizado se centrifugó a 3000 g durante 30 min a 4 C, utilizando un Sorvall RC 26 Plus (Sorvall, Norwalk, CT, EE.UU.)

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