Caracteristicas especificas de la hemoglobina y mioglobina
Enviado por Pamtzu • 18 de Agosto de 2020 • Documentos de Investigación • 1.161 Palabras (5 Páginas) • 238 Visitas
Hemoglobina y mioglobina como ejemplos universales de la función proteica
La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estructuralmente adoptando formas esféricas o globulares compactas, por lo que presentan estructuras terciaria y cuaternaria. También son hemoproteínas por que poseen un grupo prostético hemo, el cual permanece unido por enlaces no covalentes a las cadenas de la proteína. Su importancia fisiológica se relaciona con su capacidad de unirse al oxigeno molecular. La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre y se localiza en los eritrocitos, la mioglobina almacena el oxígeno en los músculos.
Mioglobina[pic 1]
Las concentraciones más altas de mioglobina se hallan en los músculos esquelético y cardiaco, que requieren grandes cantidades de . Su función principal es almacenar el oxígeno en los tejidos del cuerpo.[pic 2]
Es una proteína monomérica con una masa de 17.8 kDa elaborada con 153 aminoácidos en su cadena polipeptídica. Los grupos R de los aminoácidos empaquetados en el interior de la molécula son de carácter hidrofóbico mientras que los expuestos en la superficie de la molécula son generalmente hidrofílicos, haciendo así la molécula soluble en agua. Existen excepciones de polaridad, la histidina proximal (His F8) e histidina distal (His E7), los residuos séptimo y octavo en hélices E y F, que se encuentran cerca del hierro en el grupo hem, donde se fusionan en la unión de . Alrededor de 75% de los residuos están presentes en ocho hélices-α de 7 a 20 residuos, empezando en el amino terminal estas se denominan hélices A-H. [pic 3]
Dentro de una hendidura hidrófoba formada por el plegamiento de la cadena polipeptídica está el grupo prostético hemo, esta unidad no polipeptídica está unida en forma no covalente a la mioglobina, resulta esencial para la función biológica de la proteína. La oxigenación de la mioglobina se acompaña del movimiento del hierro del grupo hemo, el hierro de la mioglobina no oxigenada se encuentra a 0.03 nm fuera del plano del anillo hemo, hacia His F8, provocando un plegamiento del grupo hemo. Cuando el ocupa la sexta posición de coordinación, el hierro se mueve 0.01 nm dentro del plano del grupo hemo. [pic 4]
Hemoglobina
La función de la hemoglobina es transportar oxígeno en la sangre desde los pulmones hasta los tejidos restantes del cuerpo, aportando a las células el que necesitan para la fosforilación oxidativa de los productos alimenticios, también favorece el transporte de y protones hacia los pulmones. [pic 5][pic 6]
Es una proteína tetramérica que se encuentra en los eritrocitos, está elaborada por cuatro cadenas polipeptídicas con una estructura globular. Sus aminoácidos difieren un 83% de los residuos de la mioglobina. Esta elaborada con dos cadenas polipeptídicas diferentes: la cadena α tiene 141 residuos de aminoácidos y la cadena β tiene 146 residuos. Consta de ocho hélices-α y cada una contiene un grupo prostético hemo, lo que le confiere la posibilidad de unir cuatro moléculas de . [pic 7]
La hemoglobina es una proteína alostérica, necesita de interacciones cooperativas que permiten a la hemoglobina maximizar la cantidad de cargada y liberada a la presión arterial de oxígeno () así como una mayor facilidad de unión de a los tetrámeros.[pic 8][pic 9][pic 10]
La unión de a una de las subunidades es afectada por sus interacciones con otras subunidades. En la hemoglobina induce cambios conformacionales que se retransmiten aumentando su capacidad de unir al incrementar su afinidad por esta molécula. [pic 11][pic 12]
[pic 13][pic 14]
Grupo Prostético Hemo[pic 15]
Consta de cuatro moléculas de pirrol enlazadas por puentes de metileno formando un anillo de protoporfirina IX. Esta red planar de dobles enlaces conjugados es capaz de absorber luz visible que le confiere un color rojo oscuro al hemo. Un átomo de hierro ferroso reside en el centro del tetrapirrol cíclico que se une a cuatro átomos nitrógeno además forma dos uniones adicionales a cada lado del anillo de protoporfirina, una de estas es con la histidina proximal (His F8) hallada a lo largo de la hélice F de la hemoglobina.[pic 16]
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