Discucion 2 de bioquimica

DISCUSION 2 DE BIOQUIMICA

MIOGLOBINA, HEMOGLOBINA, Y METAHEMOGLOBINA ADQUIRIDA

1. Explicar la clasificación de los aminoácidos en base a la naturaleza de su grupo R y diferenciar entre aminoácidos esenciales y no esenciales; y analizar qué sucedería si a una persona constantemente le faltara un aminoácido esencial.

• Explicar la clasificación de los aminoácidos en base a la naturaleza de su grupo R

R/ según las propiedades de sus cadenas laterales R los aminoácidos se clasifican como no polares (esto es, si tienen una distribución uniforme de sus electrones), o polares (esto es, si tienen una distribución no uniforme de sus electrones como los ácidos y las bases)

1. Aminoácidos con cadenas lateras no polares.

Estos aminoácidos ni ganan ni pierden protones ni participan en los enlaces de hidrogeno ni iónicos, estos aminoácidos se pueden caracterizar como hidrófobos, por ende, se encuentran en el interior de las proteínas este efecto es conocido como efecto hidrófobo (ejemplos de aminoácidos no polares glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina y prolina)

1. Aminoácidos con cadenas laterales polares.

Estos aminoácidos tienden a interactuar con ambientes acuosos, están implicados a menudo con la formación de enlaces de hidrogeno y se encuentran predominantemente en la superficie externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.

1. Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga.

Estos aminoácidos tienen carga neta cero a PH neutro, aunque las cadenas laterales de la cisteína y la tirosina pueden perder un protón a un PH alcalino. Estos aminoácidos participan en enlaces de hidrogeno.

1. Aminoácidos con cadenas laterales acidas.

Las cadenas laterales de estos aminoácidos son donantes de protones. A PH fisiológico estos aminoácidos están completamente ionizados, y contienen un grupo carbonilo cargado negativamente (-COO-), algunos ejemplos de estos aminoácidos son: el aspartato y el glutamato.

1. Aminoácidos con cadenas laterales básicas.

Las cadenas laterales de estos aminoácidos básicos aceptan protones, a PH fisiológico estos aminoácidos están completamente ionizados y con carga positiva, algunos ejemplos de estos aminoácidos son: la histidina, lisina y la arginina.

• diferenciar entre aminoácidos esenciales y no esenciales.

aminoácidos no esenciales: son los sintetizados por el propio cuerpo a partir de los otros aminoácidos ya existentes para mantener el requerimiento metabólico.

 Aminoácidos esenciales: son aquellos que el cuerpo humano NO puede sintetizar por sí solo, lo que implica fuente de estos aminoácidos en el organismo es la ingesta directa a través de la dieta.

• analizar qué sucedería si a una persona constantemente le faltara un aminoácido esencial.

Si falta algunos de estos aminoácidos esenciales NO será posible sintetizar alguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido, esto puede dar a diferentes tipos de enfermedades.

1. Explicar cómo se unen los aminoácidos para formar una cadena polipeptidica, las características de esa unión y la orientación de la cadena.

• Explicar cómo se unen los aminoácidos para formar una cadena polipeptidica.

Los aminoácidos se unen covalentemente mediante enlaces peptídicos, que son uniones amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro.

• las características de esa unión.

El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace, es decir que es más corto que un enlace sencillo y es rígido y planar. Esto impide la rotación libre del enlace entre el carbono carbonilo y el nitrógeno del enlace peptídico.

• la orientación de la cadena.

TRANS (debido a que en la cadena CIS las cadenas  R interfieren estéricamente entre si)

1. describa en que consiste la estructura primaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan.

• describa en que consiste la estructura primaria de una proteína.

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Este tipo de estructuras de las proteínas está determinado por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir por el número de aminoácidos presentes y por el orden en el que están enlazados por medio de enlaces peptídicos.

• los enlaces que la estabilizan.

Enlaces covalentes pépticos y enlaces disulfuro.

1. Identificar y reconocer la estructura secundaria de una proteína y los enlaces que estabilizan a la alfa hélice, hoja plegada beta y triple hélice de colágeno.

la estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular entre residuos de aminoácidos cercanos de la cadena polipeptidica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrogeno entre los grupos carbonilos y amino de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena.

• alfa hélice: es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado, en el cual las cadenas laterales de los aminoácidos componentes se extienden hacia afuera del eje central para evitar interferir estéricamente entre sí.  ESTABILIZADO POR PUENTES DE HIDROGENO.
• Hoja plegada beta: es otra forma de estructura secundaria en la cual                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                                   todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrogeno.  ESTABILIZADO POR PUENTES DE HIDROGENO.
• Triple hélice de colágeno: es un tipo de estructura secundaria de las proteínas que solamente la presenta el colágeno, que está formado por unas unidades denominadas tropo colágeno.  ESTABILIZADO POR PUENTES DE HIDROGENO Y FUERZAS DE VAN DER WAALS.

1. Explicar en qué consiste la estructura terciaria y cuaternaria de una proteína y los enlaces que la estabilizan.

• Estructura terciaria: se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre si misma originando una conformación globular.
• Estabilizada por:
• Puentes disulfuro: es un enlace covalente formado entre el grupo sulfhídrico(-SH) de cada uno de los residuos de cisteína para producir un residuo de cisteína.
• Interacciones hidrófobas: los aminoácidos con cadenas laterales no polares tienden a estar localizadas en el interior de la molécula polipeptidica, donde se asocian con otros aminoácidos hidrófobos.
• Puentes de hidrogeno: las cadenas laterales de los aminoácidos que contienen hidrogeno unido a oxigeno o nitrógeno.
• Interacciones iónicas: los grupos con carga negativa, como el grupo carbonilo (-COO- ) de la cadena lateral del aspartato o del glutamato.
• Estructura cuaternaria: la estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión la unión de enlaces débiles de varias cadenas polipeptidicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico.  ESTABILIZADO POR INTERACCIONES NO COVALENTES (POR EJEM. PUNTES DE HIDROGENO, ENLACES IONICOS E INTERACCIONES HIDROFOBAS).

1. Definir Zwitterion, punto isoeléctrico de un aminoácido y de una proteína.

Zwitterion: compuesto químico que eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.

Punto isoeléctrico: el punto isoeléctrico es el PH al cual un aminoácido es eléctricamente neutro, es decir, en el que la suma de las cargas positivas es igual a la suma de las cargas negativas.

1. explicar el efecto de las proteínas en la regulación acido-base.

La capacidad amortiguadora de las proteínas para la regulación del ácido-base se debe a la existencia de grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos.

1. Describir la desnaturalización de las proteínas y los factores que la causan, explicando que le sucedería a una proteína al llegar al estómago.

La desnaturalización de las proteínas provoca el desplegamiento y la desorganización de las estructuras terciarias y secundarias de las proteínas, que no van acompañada de la hidrolisis de los enlaces peptídicos (los enlaces pépticos no se rompen)

...