Enzimas En Los Alimentos

INTRODUCCIÓN

junto a algunos elementos trazas, las enzimas

pueden calificarse como biocatalizadores que

son capaces de producir efectos máximos al

actuar en cantidades mínimas.

En el ámbito de la bioquímica de los alimentos la enzimología es quizás uno de los campos que se ha desarrollado más rápidamente en los últimos años.

Los amplios estudios realizados en esta área han puesto en evidencia la importancia de los procesos enzimáticos en la elaboración y conservación de los alimentos. Fenómenos tan importantes en la tecnología actual, como las reacciones de pardeamiento enzimático (frutas), de rancidez (grasas y aceites), de coloración (vegetales verdes), de textura (salsa de tomate) son ejemplos muy conocidos de la intervención de enzimas.

Estas sustancias catalizadoras de los procesos vitales pueden presentarse extraordinariamente activas durante el periodo posterior a la cosecha (alimentos vegetales) y los cambios que ellas determinan pueden influir en forma considerable sobre los caracteres organolépticos, textura y presentación del producto terminado.

Así como hay enzimas perjudiciales que deben ser inactivadas en el momento oportuno, hay otras que la tecnología de los alimentos utiliza para una mejor preparación del alimento, como lo son las enzimas de filtración o de clarificación, las enzimas proteoliticas, para ablandar las carnes. La glucosa-oxidasa, que permite eliminar la glucosa de ciertos alimentos, para evitar su pardeamiento posterior.

También ha sido motivo de interesantes estudios la adición de enzimas de acción aromatizante a los alimentos o bebidas que durante su procesamiento han sufrido en su aroma pero han conservado sus precursores, permitiendo, de este modo, restaurar sus componentes aromáticos originales.

Se ha estimado de interés preparar la presente publicación con el fin de entregar en forma concentrada y sistemática antecedentes sobre la acción de las enzimas en los alimentos, la aplicación de las diferentes enzimas en las diversas industrias de alimentos y bebidas y las técnicas para determinar las principales enzimas en los alimentos, al usarlas para el análisis y control de los alimentos.

Con el objeto de facilitar el uso da la obra en la práctica industrial, se ha estimado conveniente ordenar en la parte tecnológica la aplicación de las enzimas de acuerdo con la respectiva industria en que han de prestar sus servicios.

Por su naturaleza, esta publicación está dirigida a los técnicos y especialistas relacionados con la investigación y la elaboración de alimentos, como igualmente a los profesionales y estudiantes de agronomía, medicina veterinaria, nutrición, bioquímica, química y farmacia e ingeniería en alimentos.

Expresamos nuestros sinceros agradecimientos al Prof. Dr. Mario Sapag-Hagar por su valiosa colaboración en la redacción del primer capitulo de esta obra.

LOS AUTORES

II. GENERALIDADES SOBRE ENZIMAS

PROF. DR. MARIO SAPAG-HAGAR

PROF. DR. HERMANN SCHMIDT-HEBBEL

1. LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS.

Las enzimas son biocatalizadores complejos de gran especificidad y eficiencia, producidos por las células de organismos vivos, que aumentan la velocidad de las reacciones biológicas a 1.1. Definiciones y Unidades de actividad (3, 5, 6).

través de vías bien definidas y cuya actividad está sujeta a regulación. Las sustancias sobre las que actúan las enzimas, transformándolas, se denominan substratos.

La actividad de las enzimas se expresa generalmente por la, velocidad de la reacción catalizada, a través de las siguientes UNIDADES:

UNIDAD INTERNACIONAL DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: Es la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 micromol de substrato por minuto, bajo condiciones bien definidas (condiciones estándar). Esta es la expresión básica de la velocidad de la reacción. Se ha sugerido que la temperatura debe ser, en lo posible, de 30°C y que las otras condiciones, tales como pH y concentraciones de substratos, debieran ser las óptimas para la actividad enzimática.

KATAL (símbolo: kat): Es la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 mol de substrato por segundo. Esta unidad ha sido introducida recientemente por la Unión Internacional de Bioquímica 1 kat = 6 x unidades internacionales.

La Unidad Anson se ocupa cuando se usa hemoglobina como substrato: 1 Unidad Anson = aquella cantidad de enzima que, bajo las condiciones del test, libera 1 mmol (1 milimol = mol) de aminoácidos positivos al reactivo de Folin por minuto, calculados como tirosina. La miliunidad Anson corresponde a 1 mol (= mol) de tirosina.

(El R. de Folin - Ciocalteu para fenoles contiene tungstato y molibdato de sodio, sulfato de litio, HC1, y bromo y da color violeta con los aminoácidos fenólicos) (36,76).

ACTIVIDAD ESPECÍFICA: Es el número de unidades de enzima por mg de proteína. Es una medida muy utilizada para expresar la actividad de preparaciones enzimáticas.

ACTIVIDAD MOLECULAR (número de recambio): Es el número de moléculas de substrato, transformadas, por minuto, por una molécula de enzima. Se calcula dividiendo la velocidad máxima de la enzima por el peso molecular; es una característica de las enzimas individuales y no refleja la pureza de la preparación.

Si la enzima respectiva contiene un grupo prostético, una coenzima o un centro catalítico (véanse éstos más adelante), cuya concentración sea medible, la actividad enzimática puede expresarse también por el número de moléculas de substrato, transformadas por minuto, por cada centro catalítico (10).

1.2. Estructura de las enzimas.

Son proteínas cuyo peso molecular cubre un amplio rango. Por ej., La ribonucleasa, que hidroliza los ácidos ribonucleicos, tiene un PM de 13.700 daltons y está constituida por una sola cadena polipeptídica de 124 aminoácidos. En cambio, la aldolasa, una enzima implicada en el metabolismo de la glucosa, está constituida por 4 subunidades de 40.000 daltons cada una.

1.3 Cofactores y Coenzimas (4-9).

Existen enzimas cuya función catalítica se debe exclusivamente a su naturaleza proteica, pero hay otras en que sus propiedades catalíticas, aunque relacionadas

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