LAS ENZIMAS

LAS ENZIMAS.

Las enzimas son moléculas proteicas que controlan las reacciones bioquímicas. Establecen procesos en movimiento y los aceleran. Por eso se denominan biocatalizadores. Durante la transformación del material biológico, las enzimas no se consumen y, como consecuencia de ello, al final de la reacción la enzima se mantiene en su forma original.

Estructuralmente todas las enzimas están compuestas de aminoácidos. Todos los componentes proteicos de nuestro organismo se originan a partir de los mismos 20 aminoácidos y la secuencia específica de aminoácidos determina la estructura espacial de la enzima.

La secuencia de numerosas enzimas y proteínas constituye la información genética en el ADN. Vistas con el microscopio, las enzimas parecen actuar de una forma desorganizada pero la aparente alteración tiene un método: los enlaces entre las cadenas de aminoácidos de la enzima (puentes peptídicos) determinan cómo una cadena de aminoácidos se curva y qué aspecto adopta finalmente la enzima.

Un factor limitante es que las enzimas contienen componentes que no son aminoácidos, denominados cofactores. Un ejemplo de cofactor es una vitamina. Sin dicha vitamina, algunas enzimas no son capaces de funcionar correctamente. Cuando esto sucede, se habla de un trastorno metabólico. Otro es que estas sólo pueden formarse con determinados valores de pH y temperaturas. Son muy sensibles y se destruyen en gran medida por la acción del jugo gástrico del estómago.

Las enzimas funcionan por un centro activo. Visto con un microscopio potente, ésta es la zona que a menudo se parece a una depresión. Algunos materiales encajan en esta depresión, lo que provoca la conversión y modificación de la enzima.

Las enzimas proteolíticas, que escinden las proteínas, son moléculas proteicas que se unen al centro activo y dividen la estructura global en localizaciones específicas. Cuando un sustrato se une a una enzima se forma un complejo enzima-sustrato. Cada enzima es específica de un sustrato y cataliza un pequeño número de reacciones que, a menudo, originan cascadas enzimáticas. Dichas cascadas permiten múltiples controles a lo largo de una gran respuesta global.

Las enzimas garantizan el establecimiento de un equilibrio específico entre el sustrato y el producto final mediante una reacción química.

Las enzimas sólo pueden conseguir una tasa máxima determinada de recambio (saturación del sustrato) y sólo se puede lograr un aumento de la cantidad de sustratos más allá de este punto si se añaden otras enzimas.

También se dice que actúan según el principio de “Llave y cerradura”. Una enzima solo puede reaccionar con un material muy específico (sustrato). La enzima seria la cerradura con un agujero de forma específica, el sustrato actuara como la llave. Solo cuando la llave encaja exactamente en el agujero se producirá una reacción.

Esto también puede convertirse en un factor limitante muy importante ya que una enzima solo actúa con un sustrato específico.

+Amilasa

La amilasa, denominada también sacarasa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-Amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia). Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de "diastasa". La amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se produce en el páncreas y en las glándulas salivales. Cuando el páncreas está enfermo o inflamado, se libera amilasa en la sangre. Se puede hacer un examen para medir el nivel de esta enzima en la sangre. La amilasa también se puede medir con un examen de orina.

Sirve en el diagnóstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.

En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración, degradando el almidón de las frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.

+Papaína

La papaína es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y que pertenece a una familia de proteínas relacionadas, que incluye endopeptidasas, aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y otras enzimas con actividades tanto exo-peptolíticas como endo-peptolíticas.

Las propiedades peptolíticas de la papaína provocan la ruptura de múltiples enlaces en las proteínas animales, lo que tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la carne destinada al consumo humano. La papaína también hidroliza proteínas vegetales,

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